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Enfermedad por almacenamiento de glucógeno tipo V

La enfermedad de almacenamiento de glucógeno tipo V ( GSD5 , GSD-V ), [1] también conocida como enfermedad de McArdle , [2] es un trastorno metabólico , una de las miopatías metabólicas , más específicamente una enfermedad de almacenamiento de glucógeno muscular , causada por una deficiencia de miofosforilasa . . [3] [4] Su incidencia se informa como uno en 100.000, aproximadamente la misma que la enfermedad de almacenamiento de glucógeno tipo I. [2]

La enfermedad fue reportada por primera vez en 1951 por el Dr. Brian McArdle del Guy's Hospital de Londres. [5]

Signos y síntomas

Inicio de los síntomas y retraso diagnóstico.

En el fenotipo clásico , el inicio de esta enfermedad generalmente se observa en la infancia, [6] [7] [8] pero a menudo no se diagnostica hasta la tercera o cuarta década de la vida, frecuentemente debido a un diagnóstico erróneo y al desestimación de los síntomas. [6] [8] La edad promedio de aparición de los síntomas es de 3 años, con un retraso diagnóstico promedio de 29 años. [8] El diagnóstico erróneo es abrumadoramente común: aproximadamente el 90% de los pacientes reciben un diagnóstico erróneo y aproximadamente el 62% reciben múltiples diagnósticos erróneos antes de un diagnóstico correcto. [8] El retraso prolongado en el diagnóstico, el diagnóstico erróneo o múltiples diagnósticos erróneos, o recibir consejos de ejercicio inadecuados (como ignorar el dolor o evitar el ejercicio) afectan gravemente la calidad de vida (CdV), física y mental. [6] [8]

Fenotipos ultra raros

Fenotipo extremidad-cintura, inicio adulto tardío

Existe un fenotipo de cintura y extremidades de inicio en la edad adulta, muy raro , que se presenta muy tarde en la vida (más de 70 años) debido a una mutación homocigótica recesiva de PYGM (p. Lys42Profs*48) que produce atrofia grave de las extremidades superiores e inferiores. con posibilidad de ptosis (párpados caídos) y camptocormia (postura encorvada). [9] A partir de 2017, se han notificado dos casos de esta mutación y fenotipo homocigótico específicos. [9] En 1980, una mujer también tenía un fenotipo de cintura y extremidades que comenzó a los 60 años, la tinción histoquímica mostró deficiencia de miofosforilasa; sin embargo, se desconocía la mutación genética. [10]

Fenotipo fatal de inicio infantil

Existe un fenotipo ultra raro y fatal de inicio infantil que produce debilidad muscular profunda (" bebé fláccido ") e insuficiencia respiratoria a las pocas semanas de nacer (asfixia perinatal). La biopsia post mortem mostró deficiencia de miofosforilasa y acumulación anormal de glucógeno en el tejido del músculo esquelético. Este fenotipo también puede incluir parto prematuro y contracturas articulares. [11] [12] Dos casos reportados, en 1978 y 1989. [13]

Fenotipo leve

Existe un fenotipo leve ultra raro causado por alelos heterocigotos recesivos en el gen PYGM, donde un alelo es una mutación de exón común y el otro alelo es una mutación intrónica ultra rara . También puede ser causada por mutaciones intrónicas homocigotas recesivas. Estas mutaciones intrónicas dan como resultado un fenotipo más leve en comparación con el fenotipo clásico de la enfermedad de McArdle. Hay actividad miofosforilasa residual, entre 1 y 2 % de actividad residual en comparación con individuos no afectados. Esto da como resultado una mayor capacidad de ejercicio en comparación con los individuos del fenotipo clásico de McArdle, particularmente para la actividad aeróbica sostenida, pero la capacidad aún estaba por debajo de la de los individuos no afectados. En este fenotipo leve, desde la adolescencia, experimentaron calambres y fatiga muscular prematura durante el ejercicio vigoroso repentino y el ejercicio isométrico prolongado; sin embargo, debido a su capacidad menos disminuida para la actividad aeróbica, pudieron mantenerse al día con sus compañeros en los deportes y las actividades cotidianas. [14] [15] A partir de 2009, se han reportado 3 casos de personas no relacionadas, una familia drusa de personas consanguíneas (relacionadas) y 9 casos reportados en dos familias finlandesas . [14] [16] [15] [17]

Signos y síntomas comunes

El síntoma más destacado es el de intolerancia al ejercicio , que incluye:

La frecuencia cardíaca durante el ejercicio es un indicador clave ya que, a diferencia de los síntomas de fatiga muscular y calambres, es un signo médico (lo que significa que es observable y medible por un tercero en lugar de que el paciente lo sienta subjetivamente). En personas regularmente activas con enfermedad de McArdle, es posible que no sientan los síntomas habituales de fatiga muscular y calambres hasta que aumenten su velocidad y comiencen a caminar, trotar o andar en bicicleta muy rápidamente; sin embargo, seguirán mostrando una respuesta inapropiada de la frecuencia cardíaca rápida al ejercicio, con una frecuencia cardíaca decreciente una vez que se ha logrado el segundo aliento. [20] [21] [22]

"En la enfermedad de McArdle, nuestra frecuencia cardíaca tiende a aumentar en lo que se llama una respuesta 'inapropiada'. Es decir, después del inicio del ejercicio aumenta mucho más rápidamente de lo que se esperaría en alguien que no esté afectado por la enfermedad de McArdle". [19]

Otros síntomas y comorbilidades.

Se puede observar mioglobinuria (orina de color marrón rojizo) debido a la degradación del músculo esquelético conocida como rabdomiólisis (una afección en la que las células musculares se descomponen y envían su contenido al torrente sanguíneo). [23] En 2020, el estudio más grande hasta la fecha de 269 pacientes con GSD-V, el 39,4 % no informó episodios previos de mioglobinuria y el 6,8 % tenía CK normal (incluidos aquellos con debilidad muscular fija); por lo que la ausencia de mioglobinuria y CK normal no deben descartar la posibilidad de la enfermedad. [24] Entre el 33 y el 51,4% desarrollan debilidad muscular fija , típicamente del tronco y la parte superior del cuerpo, y la aparición de debilidad muscular generalmente ocurre más tarde en la vida (más de 40 años). [25] [24]

Las personas más jóvenes pueden presentar síntomas inusuales, como dificultad para masticar, tragar o utilizar las funciones motoras orales normales. [26] Los dolores idiopáticos en las piernas eran comunes en los niños, generalmente ocurrían por la noche, a menudo se suponía que eran "dolores de crecimiento" y no se investigaban más a fondo. [27] Se encontraron varias comorbilidades en individuos con GSD-V en una tasa mayor que en la población general, que incluyen (pero no se limitan a): hipertensión (17%), enfermedades endocrinas (15,7%), enfermedades musculoesqueléticas/reumáticas ( 12,9%), hiperuricemia/gota (11,6%), enfermedades gastrointestinales (11,2%), enfermedades neurológicas (10%), enfermedades respiratorias (9,5%) y enfermedades de las arterias coronarias (8,3%). [24] Pueden tener una apariencia pseudoatlética de hipertrofia muscular (24%), particularmente de las piernas, y pueden tener un menor contenido mineral óseo y densidad en las piernas. [28] [27] [29] [30]

Además de la fatiga muscular prematura inducida por el ejercicio, los individuos con GSD-V también pueden tener comorbilidades de fatiga mental, fatiga general, motivación reducida, alteraciones del sueño, ansiedad y depresión. [31] [27]

Como el músculo esquelético depende predominantemente de la glucogenólisis durante los primeros minutos a medida que pasa del reposo a la actividad, así como durante la actividad aeróbica de alta intensidad y toda la actividad anaeróbica, las personas con GSD-V experimentan durante el ejercicio: taquicardia sinusal , taquipnea , fatiga muscular. y dolor, durante las actividades y horarios antes mencionados. [18] [32] Pueden exhibir un fenómeno de “segundo aliento” , que se caracteriza por una mejor tolerancia del individuo al ejercicio aeróbico como caminar y andar en bicicleta después de aproximadamente 10 minutos. [33] Esto se atribuye a la combinación de un mayor flujo sanguíneo y la capacidad del cuerpo para encontrar fuentes alternativas de energía, como ácidos grasos, proteínas y una mayor absorción de glucosa en sangre. [6] [18]

El AMP se produce principalmente a partir de la reacción de la mioquinasa (adenilato quinasa), [34] que se produce cuando la reserva de ATP es baja. La reacción de la mioquinasa es una de las tres reacciones en el sistema de fosfágenos (ATP-PCr) , y la reacción de la mioquinasa ocurre después de que se ha agotado la fosfocreatina (fosfato de creatina). En los individuos con la enfermedad de McArdle, sus células musculares producen mucho más AMP que los individuos no afectados, ya que el flujo glucolítico reducido debido a la glucogenólisis alterada da como resultado una reserva de ATP crónicamente baja durante el ejercicio. [34] Las células musculares necesitan ATP (trifosfato de adenosina), ya que proporciona energía para la contracción muscular mediante el transporte activo de iones de calcio al retículo sarcoplásmico antes de la contracción muscular, y se utiliza durante la contracción muscular para la liberación de cabezas de miosina en el modelo de filamento deslizante. durante el ciclo de cruce de puentes.

Junto con la reacción de la mioquinasa, el AMP también se produce mediante el ciclo de los nucleótidos de purina , que también se ejecuta cuando el depósito de ATP en las células musculares es bajo y es parte del metabolismo de las proteínas . En el ciclo de los nucleótidos de las purinas, tres nucleótidos: AMP (monofosfato de adenosina), IMP (monofosfato de inosina) y S-AMP (adenilosuccinato) se convierten de forma circular; los subproductos son fumarato (que luego produce ATP mediante fosforilación oxidativa), amoníaco (de la conversión de AMP en IMP) y ácido úrico (del exceso de AMP). Los pacientes con GSD-V pueden experimentar hiperuricemia miógena (descomposición acelerada de los nucleótidos de purina en el músculo esquelético inducida por el ejercicio). [35] [36]

Para evitar complicaciones de salud, los pacientes con GSD-V necesitan obtener su ATP principalmente de los ácidos grasos libres ( metabolismo de los lípidos ) en lugar del metabolismo de las proteínas . La mejor manera de evitar la dependencia excesiva del metabolismo de las proteínas es no agotar su reserva de ATP, por ejemplo, no superar el dolor y no ir demasiado rápido ni demasiado pronto. [19] [22]

"Tenga cuidado al presionar cuando sienta que comienza el dolor. Este dolor es el resultado de dañar los músculos, y el daño repetido causará problemas a largo plazo. Pero esto también es contraproducente: le impedirá recuperar el aliento. Al presionar A pesar del dolor, inicias el metabolismo de las proteínas, lo que luego bloquea efectivamente el metabolismo de la glucosa y las grasas . Si alguna vez te encuentras en esta situación, debes detenerte por completo durante 30 minutos o más y luego comenzar todo el proceso nuevamente". [22]

Los pacientes pueden presentarse en las salas de urgencia con una contractura transitoria de los músculos y, a menudo, dolor intenso (p. ej., "mano en garra"). Estos requieren una evaluación urgente para detectar rabdomiolisis, ya que en aproximadamente el 30% de los casos esto conduce a una lesión renal aguda , que si no se trata puede poner en peligro la vida. En un pequeño número de casos se ha desarrollado síndrome compartimental , lo que requiere una derivación quirúrgica inmediata. [25] [37] [38]

Genética

Herencia autosómica recesiva

La enfermedad de McArdle (GSD-V) se hereda de forma autosómica recesiva . Si ambos padres son portadores (no tienen la enfermedad, pero cada padre tiene una copia del alelo mutado), entonces cada hijo de la pareja tendrá un 25% de posibilidades de verse afectado (tener la enfermedad de McArdle), un 50% de posibilidades de ser ser portador, y un 25% de posibilidades de no estar afectado (ni portador ni enfermo). [26]

Se producen dos formas autosómicas recesivas de esta enfermedad, la de inicio en la infancia y la de inicio en la edad adulta. El gen de la miofosforilasa, PYGM (el tipo muscular del gen de la glucógeno fosforilasa), se encuentra en el cromosoma 11q13. Según las publicaciones más recientes se han reportado 95 mutaciones diferentes. Las formas de las mutaciones pueden variar entre grupos étnicos. Por ejemplo, la mutación R50X (Arg50Stop) (anteriormente denominada R49X ) es más común en América del Norte y Europa occidental, y la mutación Y84X es más común entre los europeos centrales. [9]

El método exacto de alteración de las proteínas se ha dilucidado en determinadas mutaciones. Por ejemplo, se sabe que R138W altera el sitio de unión de fosfato de piridoxal. [39] En 2006, se descubrió otra mutación (c.13_14delCT) que puede contribuir al aumento de los síntomas, además de la mutación común Arg50Stop. [40]

miofosforilasa

Estructura

La estructura de la miofosforilasa consta de 842 aminoácidos. Su peso molecular del precursor sin procesar es de 97 kDa. Se ha determinado la estructura tridimensional de esta proteína. Se conocen las interacciones de varios aminoácidos en la estructura de la miofosforilasa. Ser-14 es modificado por la fosforilasa quinasa durante la activación de la enzima. Lys-680 participa en la unión del fosfato de piridoxal, que es la forma activa de la vitamina B6 , un cofactor requerido por la miofosforilasa. Por similitud, se han estimado otros sitios: Tyr-76 se une a AMP, Cys-109 y Cys-143 están involucrados en la asociación de subunidades, y Tyr-156 puede estar involucrado en el control alostérico. [ cita necesaria ]

Función

La miofosforilasa es la forma de glucógeno fosforilasa que se encuentra en el músculo y que cataliza la siguiente reacción: [41] [42] [43]

((1→4)-alfa-D-glucosilo) (n) + fosfato = ((1→4)-alfa-D-glucosilo) (n-1) + alfa-D-glucosa 1-fosfato

Durante el ejercicio, una deficiencia de esta enzima conduce en última instancia a un rápido agotamiento de la fosfocreatina, una disminución del ATP disponible y un aumento exagerado de ADP y AMP. [44] [45] Las personas con la enfermedad de McArdle también tienen una mayor oxidación máxima de grasas en comparación con las personas no afectadas. [46] Durante el ejercicio, en los individuos afectados, no hay un aumento significativo en la producción de ácido láctico en comparación con los niveles en reposo (incluso puede caer por debajo de los niveles en reposo), y los niveles de pH plasmático aumentan (se vuelven más alcalinos) en lugar de disminuir (se vuelven más ácidos). ). [47] [48]

Fisiopatología

La miofosforilasa participa en la descomposición del glucógeno en glucosa-1-fosfato para su uso en el músculo. La enzima elimina los residuos de 1,4 glicosilo de las ramas externas del glucógeno y agrega fosfato inorgánico para formar glucosa-1-fosfato . Por lo general, la eliminación de residuos de 1,4 glicosilo por la miofosforilasa conduce a la formación de glucosa-1-fosfato durante la descomposición del glucógeno y la glucosa polar fosforilada no puede abandonar la membrana celular y, por lo tanto, está marcada para el catabolismo intracelular. En la enfermedad de McArdle, la deficiencia de miofosforilasa conduce a la acumulación de glucógeno intramuscular y a una falta de glucosa-1-fosfato como combustible celular.

La miofosforilasa se presenta en dos formas: la forma 'a' está fosforilada por la fosforilasa quinasa , la forma 'b' no está fosforilada. La forma 'a' es desfosforilada a la forma 'b' por la enzima fosfoproteína fosfatasa , que se activa por niveles elevados de insulina. Ambas formas tienen dos estados conformacionales : activo (R o relajado) e inactivo (T o tenso). Cuando la forma 'a' o 'b' están en estado activo, la enzima convierte el glucógeno en glucosa-1-fosfato. La miofosforilasa-b se activa alostéricamente por un nivel elevado de AMP dentro de la célula y se inactiva alostéricamente por un nivel elevado de ATP y/o glucosa-6-fosfato. La miofosforilasa-a está activa, a menos que sea inactivada alostéricamente por un nivel elevado de glucosa dentro de la célula. De esta manera, la miofosforilasa-a es la más activa de las dos formas, ya que continuará convirtiendo el glucógeno en glucosa-1-fosfato incluso con niveles elevados de glucógeno-6-fosfato y ATP. (Ver Regulación de la glucógeno fosforilasa§ ) .

Diagnóstico

Existen algunas pruebas de laboratorio que pueden ayudar en el diagnóstico de GSD-V. Una biopsia muscular notará la ausencia de miofosforilasa en las fibras musculares. En algunos casos, se puede observar con microscopía una acumulación anormal de glucógeno teñido con ácido periódico de Schiff . [25] [9]

Se puede realizar la secuenciación genética del gen PYGM (que codifica la isoforma muscular de la glucógeno fosforilasa [49] [50] ) para determinar la presencia de mutaciones genéticas , determinando si la enfermedad de McArdle está presente. Este tipo de prueba es considerablemente menos invasiva que una biopsia muscular. [26]

El médico también puede realizar una prueba de ejercicio isquémica del antebrazo como se describe a continuación (ver Historial ). Algunos hallazgos sugieren que se podría realizar una prueba no isquémica con resultados similares. [51] La versión no isquémica de esta prueba implicaría no cortar el flujo sanguíneo al brazo en ejercicio. Los hallazgos consistentes con la enfermedad de McArdle incluirían una falta de aumento del lactato en la sangre venosa y niveles exagerados de amoníaco . Estos hallazgos indicarían un bloqueo glucolítico muscular severo.

Es posible que el lactato sérico no aumente en parte debido a una mayor captación a través del transportador de monocarboxilato (MCT1) , que está regulado positivamente en el músculo esquelético en la enfermedad de McArdle. El lactato se puede utilizar como fuente de combustible una vez convertido en piruvato . Los niveles de amoníaco pueden aumentar dado que el amoníaco es un subproducto de la AMP desaminasa que sigue a la producción de AMP por la adenilato quinasa , una vía alternativa para la producción de ATP. En esta vía, la adenilato quinasa combina dos moléculas de ADP para producir ATP y AMP; Luego, el AMP se desamina , produciendo monofosfato de inosina (IMP) y amoníaco (NH 3 ) como parte del ciclo de nucleótidos de purina . [45]

Los médicos también pueden controlar los niveles de creatina quinasa en reposo , que están moderadamente aumentados en el 90% de los pacientes. [18] En algunos, el nivel aumenta enormemente: una persona sin GSD-V tendrá un nivel de CK entre 60 y 400 UI/L, mientras que una persona con el síndrome puede tener un nivel de 5000 UI/L en reposo y puede aumentar a 35.000 UI/L o más con el esfuerzo muscular. Esto puede ayudar a distinguir el síndrome de McArdle de la deficiencia de carnitina palmitoiltransferasa II (CPT-II), un trastorno metabólico basado en lípidos que impide que los ácidos grasos sean transportados a las mitocondrias para su uso como fuente de energía. Además, también se completarán los electrolitos séricos y los estudios endocrinos (como la función tiroidea, la función paratiroidea y los niveles de la hormona del crecimiento). Sólo se requieren estudios de orina si se sospecha rabdomiolisis. Se determinaría el volumen de orina, el sedimento urinario y los niveles de mioglobina. Si se sospecha rabdomiólisis, se comprobarán la mioglobina sérica, la creatina quinasa, la lactato deshidrogenasa, los electrolitos y la función renal. [ cita necesaria ]

Los médicos también pueden realizar una prueba de esfuerzo para detectar una frecuencia cardíaca rápida inapropiada ( taquicardia sinusal ) en respuesta al ejercicio. Debido a la naturaleza rara de la enfermedad, la frecuencia cardíaca rápida inapropiada en respuesta al ejercicio puede diagnosticarse erróneamente como taquicardia sinusal inapropiada (que es un diagnóstico de exclusión ). La prueba de caminata de 12 minutos (12MWT) se puede utilizar para determinar el " segundo aliento ", que requiere una cinta de correr (sin inclinación), monitor de frecuencia cardíaca, cronómetro, escala de dolor y que el paciente haya descansado durante 30 minutos antes de la prueba. para garantizar que el "segundo aliento" haya cesado (es decir, que el aumento de la producción de ATP principalmente a partir de ácidos grasos libres haya vuelto a los niveles de reposo). [20] [52]

La electromiografía (EMG) puede mostrar resultados normales o miopáticos ( MUAP de corta duración, polifásicos y de pequeña amplitud ). [9] [53] Antes del ejercicio, una minoría de pacientes con GSD-V muestran resultados miopáticos (5/25 pacientes); mientras que después de 5 minutos de ejercicio isométrico de alta intensidad, la mayoría mostró resultados miopáticos (22/25 pacientes). Los resultados miopáticos fueron una disminución en la amplitud del CMAP , que fue evidente inmediatamente después del ejercicio y, después de una fase de meseta de unos pocos minutos, alcanzó su máximo después de 30 minutos. [53]

Diagnóstico diferencial

Síntomas dinámicos de intolerancia al ejercicio (p. ej., fatiga muscular y calambres) con o sin debilidad muscular proximal fija:

Fatiga muscular inducida por el ejercicio sin calambres:

Síntoma fijo de debilidad muscular, predominantemente de los músculos proximales:

La enfermedad alélica de McArdle (GSD-V) es una enfermedad recientemente descubierta que tiene una mutación patogénica autosómica dominante en el exón 16 del gen PYGM c.1915G>C (p.Asp639His). Descubierto en 2020, afectó a 13 miembros de una familia durante cuatro generaciones y aún no se le ha asignado un número GSD. A diferencia de la enfermedad de McArdle (GSD-V), esta enfermedad no tiene una deficiencia general de miofosforilasa, solo una deficiencia de miofosforilasa-a funcional con abundante miofosforilasa-b funcional (similar a GSD-IXd ). La miofosforilasa-b puede activarse alostéricamente para descomponer el glucógeno (glucogenólisis) mediante altos niveles de AMP, y como la actividad dependiente de AMP se conservaba, los individuos de esta familia tenían concentraciones normales de glucógeno muscular y carecían de intolerancia al ejercicio (que son prominentes). características distintivas de la enfermedad de McArdle). El único síntoma fue debilidad muscular fija de inicio en la edad adulta (más de 40 años), inicialmente de los músculos proximales de las piernas, seguido de los músculos proximales de los brazos y luego de los músculos distales de las piernas. La biopsia muscular también mostró acumulación del filamento intermedio de desmina en las miofibras. [54] [55]

Tratamiento

En pequeños estudios se ha demostrado que los programas de ejercicio supervisados ​​mejoran la capacidad de ejercicio mediante varias medidas: disminuir la frecuencia cardíaca, disminuir la creatina quinasa sérica (CK), aumentar el umbral de intensidad del ejercicio antes de que se experimenten síntomas de fatiga muscular y calambres, y que los músculos esqueléticos se vuelvan aeróbicos. condicionado . [56] [57] [30] [6]

Se ha demostrado que el tratamiento con sacarosa oral (por ejemplo, una bebida deportiva con 75 gramos de sacarosa en 660 ml) tomado 30 minutos antes del ejercicio ayuda a mejorar la tolerancia al ejercicio, incluida una frecuencia cardíaca más baja y un nivel percibido de esfuerzo más bajo en comparación con el placebo. [58] Esto se debe a que la ingestión de una comida o bebida rica en carbohidratos causa hiperglucemia transitoria, y las células musculares en ejercicio utilizan la glucosa alta en la sangre para la vía glucolítica. Sin embargo, la ingestión de una comida o bebida rica en carbohidratos es problemática como forma frecuente de tratamiento, ya que aumentará la liberación de insulina , lo que inhibe la liberación de ácidos grasos [59] y, posteriormente, retrasará la capacidad de recuperar el aliento. . [19] La ingestión frecuente de sacarosa (por ejemplo, bebidas azucaradas), para evitar la fatiga muscular prematura y los calambres, también es problemática porque puede provocar obesidad, ya que la insulina también estimula la síntesis de triglicéridos (desarrolla la grasa corporal), [59] y problemas de salud relacionados con la obesidad (por ejemplo, diabetes tipo II y enfermedades cardíacas). [19]

Un tratamiento en dosis bajas con creatina mostró una mejora significativa de los problemas musculares en comparación con el placebo en un pequeño estudio clínico, mientras que otros estudios han demostrado un beneficio subjetivo mínimo. [60] [61] Se ha demostrado que el tratamiento con dosis altas de creatina empeora los síntomas de mialgia (dolor muscular). [61]

Una dieta cetogénica ha demostrado ser beneficiosa para la enfermedad de McArdle (GSD-V), ya que las cetonas se convierten fácilmente en acetil CoA para la fosforilación oxidativa, mientras que los ácidos grasos libres tardan unos minutos en convertirse en acetil CoA. [62] [63] Las cetonas son parte del metabolismo de las grasas, [59] las cetonas pueden actuar como el combustible principal antes de que se produzca el catabolismo de los ácidos grasos (segundo aire), durante el cual las cetonas actuarían como combustible complementario junto con los ácidos grasos. para producir trifosfato de adenosina (ATP) mediante fosforilación oxidativa.

Historia

La deficiencia fue la primera miopatía metabólica reconocida, cuando el médico Brian McArdle describió el primer caso en un hombre de 30 años que siempre experimentaba dolor y debilidad después del ejercicio. McArdle notó que los calambres de este paciente eran eléctricamente silenciosos y que sus niveles de lactato venoso no aumentaban con el ejercicio isquémico. (El ejercicio isquémico consiste en que el paciente aprieta un dinamómetro de mano con la máxima fuerza durante un período de tiempo específico, generalmente un minuto, con un manguito de presión arterial, que se coloca en la parte superior del brazo y se ajusta a 250 mmHg, bloqueando el flujo sanguíneo hacia el ejercitando el brazo.)

En particular, este es el mismo fenómeno que ocurre cuando el músculo es envenenado in vitro por yodoacetato , que inhibe la descomposición del glucógeno en glucosa e impide la formación de lactato; además de producir una contractura muscular electrónicamente silenciosa. Saber lo que le ocurre al músculo envenenado por yodoacetato ayudó a McArdle a especular que podría estar ocurriendo un bloqueo glucogenolítico cuando describió la enfermedad por primera vez. [64] McArdle concluyó con precisión que el paciente tenía un trastorno de degradación del glucógeno que afectaba específicamente al músculo esquelético. La deficiencia enzimática asociada fue descubierta en 1959 por WFHM Mommaerts et al. [sesenta y cinco]

en animales

Se ha encontrado deficiencia natural de miofosforilasa (GSD-V; enfermedad de McArdle) en ganado vacuno Charolais y ovejas merinas . [66] El ganado era asintomático en reposo, pero cuando se le obligaba a hacer ejercicio, se fatigaba notablemente y se recostaba (tenía que acostarse) durante aproximadamente 10 minutos antes de poder reanudar el ejercicio (el fenómeno del segundo viento). [67] [68]

La deficiencia de miofosforilasa inducida artificialmente se creó en ratones, alterando su ADN embrionario, para su uso en experimentos de laboratorio. [66] [69]

Ver también

Referencias

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