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Colicina

Una colicina es un tipo de bacteriocina producida por algunas cepas de Escherichia coli y tóxica para ellas . [1] Las colicinas se liberan al medio ambiente para reducir la competencia de otras cepas bacterianas . Las colicinas se unen a los receptores de la membrana externa y los utilizan para translocarse al citoplasma o la membrana citoplasmática, donde ejercen su efecto citotóxico, incluida la despolarización de la membrana citoplasmática, la actividad de la DNasa , la actividad de la RNasa o la inhibición de la síntesis de mureína .

Estructura

Las colicinas formadoras de canales (colicinas A, B, E1, Ia, Ib y N) son proteínas transmembrana que despolarizan la membrana citoplasmática, lo que conduce a la disipación de la energía celular. [2] Estas colicinas contienen al menos tres dominios: un dominio de translocación N-terminal responsable del movimiento a través de la membrana externa y el espacio periplásmico (dominio T); un dominio central responsable del reconocimiento del receptor (dominio R); y un dominio citotóxico C-terminal responsable de la formación de canales en la membrana citoplasmática (dominio C). [3] [4] [5] El dominio R regula el objetivo y se une al receptor en la célula sensible. El dominio T está involucrado en la translocación, cooptando la maquinaria de la célula objetivo. El dominio C es el dominio "asesino" y puede producir un poro en la membrana de la célula objetivo , o actuar como una nucleasa para cortar el ADN o ARN de la célula objetivo. [5]

Translocación

La mayoría de las colicinas pueden translocar la membrana externa mediante un sistema de dos receptores, donde un receptor se utiliza para la unión inicial y el segundo para la translocación. La unión inicial es a los receptores de la superficie celular , como las proteínas de la membrana externa OmpF, FepA, BtuB, Cir y FhuA; las colicinas se han clasificado según los receptores a los que se unen. La presencia de proteínas periplásmicas específicas, como TolA, TolB, TolC o TonB, es necesaria para la translocación a través de la membrana. [6] Cloacina [7] DF13 es una bacteriocina que inactiva los ribosomas hidrolizando el ARN 16S en los ribosomas 30S en un sitio específico. [8]

Resistencia

Debido a que se dirigen a receptores específicos y utilizan una maquinaria de translocación específica, las células pueden hacerse resistentes a la colicina reprimiendo o eliminando los genes de estas proteínas. Estas células resistentes pueden sufrir la falta de un nutriente clave (como el hierro o una vitamina B ), pero se benefician al no ser destruidas. Las colicinas muestran una "cinética de muerte de un solo golpe" [ cita requerida ] que no significa necesariamente que una sola molécula sea suficiente para matar, pero ciertamente que solo se necesita una pequeña cantidad. En su discurso de Premio Nobel de 1969, Salvador E. Luria especuló que las colicinas solo podían ser tan tóxicas al causar un efecto dominó que desestabilizara la membrana celular. [9] No estaba del todo en lo cierto, pero las colicinas formadoras de poros despolarizan la membrana y, por lo tanto, eliminan la fuente de energía para la célula. Las colicinas son toxinas altamente efectivas . [ cita requerida ]

Organización genética

Prácticamente todas las colicinas se transportan en plásmidos . Las dos clases generales de plásmidos colicinogénicos son los plásmidos grandes, con un número bajo de copias, y los plásmidos pequeños, con un número alto de copias. Los plásmidos más grandes llevan otros genes, así como el operón de colicina. Los operones de colicina generalmente están organizados con varios genes principales . Estos incluyen un gen estructural de colicina, un gen de inmunidad y un gen de proteína de liberación de bacteriocina (BRP), o gen de lisis . El gen de inmunidad a menudo se produce de forma constitutiva, mientras que la BRP generalmente se produce solo como una lectura a través del codón de terminación en el gen estructural de colicina. La colicina en sí es reprimida por la respuesta SOS y también puede ser regulada de otras maneras. [10]

La conservación del plásmido de colicina es muy importante para las células que viven con sus parientes, porque si una célula pierde el gen de inmunidad, rápidamente queda sujeta a la destrucción por la colicina circulante. Al mismo tiempo, la colicina solo se libera de una célula productora mediante el uso de la proteína de lisis, lo que da como resultado la muerte de esa célula. Este mecanismo de producción suicida parecería ser muy costoso, excepto por el hecho de que está regulado por la respuesta SOS , que responde a un daño significativo del ADN . En resumen, la producción de colicina puede ocurrir solo en células terminales. El Grupo de Investigación del Profesor Kleanthous en la Universidad de Oxford estudia ampliamente las colicinas como un sistema modelo para caracterizar e investigar las interacciones proteína-proteína y el reconocimiento. [11]

La base de datos BACTIBASE [12] [13] es una base de datos de acceso abierto para bacteriocinas, incluidas las colicinas (ver lista completa).

Referencias

  1. ^ Feldgarden M, Riley MA (1999). "Los efectos fenotípicos y de aptitud de la resistencia a la colicina en Escherichia coli K-12". Evolution . 53 (4): 1019–27. doi :10.2307/2640807. JSTOR  2640807. PMID  28565527.
  2. ^ Kang C, Postle K, Chen G, Park H, Youn B, Hilsenbeck JL (2004). "Estructura cristalina de la proteína bacteriana citotóxica colicina B a una resolución de 2,5 A". Mol. Microbiol . 51 (3): 711–20. doi : 10.1111/j.1365-2958.2003.03884.x . PMID  14731273.
  3. ^ Cramer WA, Zakharov SD, Antonenko YN, Kotova EA (2004). "Sobre el papel de los lípidos en la formación de poros de colicina". Biochim. Biophys. Acta . 1666 (1): 239–49. doi : 10.1016/j.bbamem.2004.07.001 . PMID  15519318.
  4. ^ Cascales et al. (2007). Biología de la colicina . Microbio. y Mol. Biografía. Rev. 71(1), 158-229. Resumen pdf
  5. ^ ab Wiener, Michael; Freymann, Douglas; Ghosh, Partho; Stroud, Robert M. (enero de 1997). "Estructura cristalina de la colicina Ia". Nature . 385 (6615): 461–464. Bibcode :1997Natur.385..461W. doi :10.1038/385461a0. ISSN  1476-4687. PMID  9009197. S2CID  4237547.
  6. ^ Cao Z, Klebba PE (2002). "Mecanismos de unión y transporte de colicina a través de porinas de la membrana externa". Biochimie . 84 (5–6): 399–412. doi :10.1016/S0300-9084(02)01455-4. PMID  12423783.
  7. ^ van den Elzen PJ, Gaastra W, Spelled CE, de Graaf FK, Veltkamp E, Nijkamp HJ (octubre de 1980). "Estructura molecular del gen de inmunidad y proteína de inmunidad del plásmido bacteriocinógeno Clo DF13". Ácidos nucleicos Res . 8 (19): 4349–63. doi :10.1093/nar/8.19.4349. PMC 324244 . PMID  6253914. 
  8. ^ van den Elzen PJ, Veltkamp E, Nijkamp HJ, Walters HH (1983). "Estructura molecular y función del gen de la bacteriocina y la proteína de la bacteriocina del plásmido Clo DF13". Nucleic Acids Res . 11 (8): 2465–2477. doi :10.1093/nar/11.8.2465. PMC 325896 . PMID  6344017. 
  9. ^ Luria, SE (1969) Conferencia Nobel
  10. ^ Mader, Andreas; von Bronk, Benedikt; Ewald, Benedikt; Kesel, Sara; Schnetz, Karin; Frey, Erwin; Opitz, Madeleine (9 de marzo de 2015). "La cantidad de colicina liberada en Escherichia coli está regulada por la expresión del gen de lisis del operón E2 de colicina". PLOS ONE . ​​10 (3): e0119124. Bibcode :2015PLoSO..1019124M. doi : 10.1371/journal.pone.0119124 . ISSN  1932-6203. PMC 4353708 . PMID  25751274. 
  11. ^ "Grupo de investigación Kleanthous". Archivado desde el original el 6 de mayo de 2017. Consultado el 23 de mayo de 2017 .
  12. ^ Hammami R, Zouhir A, Ben Hamida J, Fliss I (2007). "BACTIBASE: una nueva base de datos accesible desde la web para la caracterización de bacteriocinas". BMC Microbiology . 7 : 89. doi : 10.1186/1471-2180-7-89 . PMC 2211298 . PMID  17941971. 
  13. ^ Hammami R, Zouhir A, Le Lay C, Ben Hamida J, Fliss I (2010). "Segunda versión de BACTIBASE: una base de datos y una plataforma de herramientas para la caracterización de bacteriocinas". BMC Microbiology . 10 : 22. doi : 10.1186/1471-2180-10-22 . PMC 2824694 . PMID  20105292. 

Enlaces externos

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