Carga de energía

Medida de energía en las células.

La carga energética de adenilato es un índice utilizado para medir el estado energético de las células biológicas .

El ATP o Mg-ATP es la principal molécula para almacenar y transferir energía en la célula: se utiliza para las vías biosintéticas, el mantenimiento de los gradientes transmembrana, el movimiento, la división celular, etc... Más del 90% del ATP se produce por fosforilación. de ADP por la ATP sintasa . ^[1] El ATP también se puede producir mediante reacciones de “ fosforilación a nivel de sustrato ” (fosforilación de ADP por (1,3)-bisfosfoglicerato, fosfoenolpiruvato, fosfocreatina), por la succinato-CoA ligasa y la fosfoenolpiruvato carboxilquinasa, y por la adenilato quinasa , una enzima que mantiene los tres nucleótidos de adenina en equilibrio ( ). ${\displaystyle {\ce {ATP + AMP <=> 2 ADP}}}$

La carga energética está relacionada con las concentraciones de ATP , ADP y AMP . Fue definido por primera vez por Atkinson y Walton, quienes descubrieron que era necesario tener en cuenta la concentración de los tres nucleótidos, en lugar de solo ATP y ADP, para tener en cuenta el estado energético en el metabolismo . Dado que la adenilato quinasa mantiene dos moléculas de ADP en equilibrio con un ATP ( ), Atkinson definió la carga de energía del adenilato como: ^[2] ${\displaystyle {\ce {2 ADP <=> ATP + AMP}}}$

${\displaystyle {\mbox{Energy charge}}={\frac {[{\mbox{ATP}}]+{\frac {1}{2}}[{\mbox{ADP}}]}{[{\mbox{ATP}}]+[{\mbox{ADP}}]+[{\mbox{AMP}}]}}}$

La carga de energía de la mayoría de las células varía entre 0,7 y 0,95 ^[1] ; las oscilaciones en este rango son bastante frecuentes. Daniel Atkinson demostró que cuando la carga de energía aumenta de 0,6 a 1,0, se activan la citrato liasa y la fosforribosilpirofosfato sintetasa , dos enzimas que controlan las vías anabólicas (demandantes de ATP), ^{[2] [3]} mientras que la fosfofructocinasa y la piruvato deshidrogenasa , dos las enzimas que controlan las vías anfibólicas (que suministran ATP así como importantes intermediarios biosintéticos) están inhibidas ^[4]. Concluyó que el control de estas vías ha evolucionado para mantener la carga de energía dentro de límites bastante estrechos; en otras palabras, que la carga de energía, como el pH de una celda, debe estar almacenado en búfer en todo momento. Ahora sabemos que la mayoría, si no todas, las vías anabólicas y catabólicas están controladas, directa e indirectamente, por la carga de energía. ^{[5] [6] [7]} Además de la regulación directa de varias enzimas mediante nucleótidos de adenilo, una proteína quinasa activada por AMP conocida como AMP-K fosforila y, por lo tanto, regula enzimas clave cuando la carga de energía disminuye. Esto da como resultado la desactivación de las vías anabólicas y la activación de las catabólicas cuando aumenta el AMP. ^{[8] [9]}

La vida depende de una carga de energía adecuada. Si la síntesis de ATP es momentáneamente insuficiente para mantener una carga energética adecuada, el AMP puede convertirse mediante dos vías diferentes en hipoxantina y ribosa-5P, seguida de una oxidación irreversible de la hipoxantina en ácido úrico. Esto ayuda a amortiguar la carga de energía de adenilato al disminuir la concentración total de {ATP+ADP+AMP}. ^[10]

Referencias

1. De la Fuente IM, Cortés JM, Valero E, Desroches M, Rodrigues S, Malaina I, Martínez L (2014). "Sobre la dinámica del sistema energético del adenilato: homeorhesis vs homeostasis". MÁS UNO . 9 (10): e108676. Código Bib : 2014PLoSO...9j8676D. doi : 10.1371/journal.pone.0108676 . PMC  4193753 . PMID  25303477.
2. Atkinson DE, Walton GM (julio de 1967). "Conservación del trifosfato de adenosina en la regulación metabólica. Enzima de escisión del citrato de hígado de rata". La Revista de Química Biológica . 242 (13): 3239–41. doi : 10.1016/S0021-9258(18)95956-9 . PMID  6027798.
3. Atkinson DE, Walton GM (febrero de 1965). "Cinética de enzimas reguladoras. Fosfofructocinasa de Escherichia coli". La Revista de Química Biológica . 240 : 757–63. doi : 10.1016/S0021-9258(17)45240-9 . PMID  14275132.
4. Shen LC, Fall L, Walton GM, Atkinson DE (noviembre de 1968). "Interacción entre carga energética y modulación de metabolitos en la regulación de enzimas de secuencias anfibólicas. Fosfofructocinasa y piruvato deshidrogenasa". Bioquímica . 7 (11): 4041–5. doi :10.1021/bi00851a035. PMID  4301881.
5. Berg JM, Tymoczko JL, Gatto GJ, Stryer L (8 de abril de 2015). Bioquímica (Octava ed.). Nueva York. ISBN 978-1-4641-2610-9. OCLC  913469736.{{cite book}}: Mantenimiento CS1: falta el editor de la ubicación ( enlace )
6. Nelson DL, Cox MM, Lehninger AL (enero de 2017). Principios de bioquímica de Lehninger (Séptima ed.). Nueva York, NY. ISBN 978-1-4641-2611-6. OCLC  986827885.{{cite book}}: Mantenimiento CS1: falta el editor de la ubicación ( enlace )
7. Horton HR (2006). Principios de bioquímica (4ª ed.). Upper Saddle River, Nueva Jersey: Pearson Prentice Hall. ISBN 978-0-13-145306-7. OCLC  58594968.
8. Ke R, Xu Q, Li C, Luo L, Huang D (abril de 2018). "Mecanismos de AMPK en el mantenimiento del equilibrio de ATP durante el metabolismo energético". Biología Celular Internacional . 42 (4): 384–392. doi : 10.1002/cbin.10915 . PMID  29205673.
9. Hardie DG (abril de 2015). "AMPK: regulación positiva y negativa y su papel en la homeostasis energética de todo el cuerpo". Opinión actual en biología celular . 33 : 1–7. doi :10.1016/j.ceb.2014.09.004. PMID  25259783.
10. Chapman AG, Atkinson DE (diciembre de 1973). "Estabilización de la carga de energía de adenilato mediante la reacción de adenilato desaminasa". La Revista de Química Biológica . 248 (23): 8309–12. doi : 10.1016/S0021-9258(19)43229-8 . PMID  4752956.