La enzima adenosilmetionina descarboxilasa ( EC 4.1.1.50) cataliza la conversión de S -adenosil metionina a S -adenosilmetioninamina . Las poliaminas como la espermidina y la espermina son esenciales para el crecimiento celular en la mayoría de las condiciones, estando implicadas en muchos procesos celulares, incluyendo la síntesis de ADN, ARN y proteínas . La S-adenosilmetionina descarboxilasa (AdoMetDC) juega un papel regulador esencial en la vía biosintética de la poliamina al generar el residuo de n-propilamina requerido para la síntesis de espermidina y espermina a partir de putresceína. [1] [2] A diferencia de muchas descarboxilasas de aminoácidos , AdoMetDC utiliza un residuo de piruvato unido covalentemente como cofactor en lugar del piridoxal 5'-fosfato más común. Estas proteínas se pueden dividir en dos grupos principales que muestran poca similitud de secuencia entre sí o con otras descarboxilasas de aminoácidos dependientes de piruvoilo: enzimas de clase I que se encuentran en bacterias y arqueas , y enzimas de clase II que se encuentran en eucariotas . En ambos grupos, la enzima activa se genera por la escisión autocatalítica postraduccional de una proteína precursora . Esta escisión genera el precursor de piruvato a partir de un residuo de serina interno y da como resultado la formación de dos subunidades no idénticas denominadas alfa y beta que forman la enzima activa.
