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Ácido inosínico

El ácido inosínico o monofosfato de inosina ( IMP ) es un nucleótido (es decir, un monofosfato de nucleósido ). Ampliamente utilizado como potenciador del sabor, se obtiene típicamente a partir de subproductos de pollo u otros desechos de la industria cárnica . El ácido inosínico es importante en el metabolismo . Es el ribonucleótido de la hipoxantina y el primer nucleótido formado durante la síntesis de nucleótidos de purina . También se puede formar por la desaminación del monofosfato de adenosina por la AMP desaminasa . Se puede hidrolizar a inosina .

La enzima desoxirribonucleósido trifosfato pirofosfohidrolasa, codificada por YJR069C en Saccharomyces cerevisiae y que contiene actividades (d)ITPasa y (d)XTPasa, hidroliza el trifosfato de inosina (ITP) liberando pirofosfato e IMP. [1]

Los derivados importantes del ácido inosínico incluyen los nucleótidos de purina que se encuentran en los ácidos nucleicos y el trifosfato de adenosina , que se utiliza para almacenar energía química en los músculos y otros tejidos.

En la industria alimentaria, el ácido inosínico y sus sales , como el inosinato disódico, se utilizan como potenciadores del sabor . Se conoce con el número E de referencia E630 .

Síntesis de inosinato

La síntesis de inosinato es compleja y comienza con un 5-fosforribosil-1-pirofosfato (PRPP). Las enzimas que participan en la síntesis de IMP constituyen un complejo multienzimático en la célula. La evidencia demuestra que existen enzimas multifuncionales y algunas de ellas catalizan pasos no secuenciales en la vía. [ cita requerida ]

Esta figura muestra la vía descrita: síntesis de IMP.

Síntesis de otros nucleótidos de purina

En unos pocos pasos, el inosinato se convierte en AMP o GMP . [2] Ambos compuestos son nucleótidos de ARN . [2] El AMP se diferencia del inosinato por la sustitución del carbonilo del carbono 6 del IMP por un grupo amino. La interconversión de AMP e IMP ocurre como parte del ciclo de nucleótidos de purina . [3] El GMP se forma por la oxidación del inosinato a xantilato (XMP), y luego agrega un grupo amino en el carbono 2. El aceptor de hidrógeno en la oxidación del inosinato es NAD+ . Finalmente, el carbono 2 gana el grupo amino al gastar una molécula de ATP (que se convierte en AMP+2Pi). Mientras que la síntesis de AMP requiere GTP, la síntesis de GMP utiliza ATP. Esa diferencia ofrece una importante posibilidad de regulación.

Glutamina-PRPP-amidotransferasa

Regulación de la biosíntesis de nucleótidos de purina

El inosinato y muchas otras moléculas inhiben la síntesis de 5- fosforribosilamina a partir de 5-fosforribosil-1-pirofosfato (PRPP), inhibiendo la enzima que cataliza la reacción: la glutamina-5-fosforribosil-1-pirofosfato-amidotransferasa. En otras palabras, cuando los niveles de inosinato son altos, la glutamina-5-fosforribosil-1-pirofosfato-amidotransferasa se inhibe y, como consecuencia, los niveles de inosinato disminuyen. Además, como resultado, no se producen adenilato ni guanilato, lo que significa que la síntesis de ARN no puede completarse debido a la falta de estos dos importantes nucleótidos del ARN.

Aplicaciones

El ácido inosínico se puede convertir en varias sales , entre ellas el inosinato disódico (E631), el inosinato dipotásico (E632) y el inosinato cálcico (E633). Estos tres compuestos se utilizan como potenciadores del sabor básico umami o sabroso con una eficacia comparativamente alta. Se utilizan principalmente en sopas, salsas y condimentos para intensificar y equilibrar el sabor de la carne.

Véase también

Referencias

  1. ^ Davies O, Mendes P, Smallbone K, Malys N (2012). "Caracterización de múltiples (d)ITP/(d)XTPasas específicas de sustrato y modelado del metabolismo de nucleótidos de purina deaminados". BMB Reports . 45 (4): 259–64. doi : 10.5483/BMBRep.2012.45.4.259 . PMID  22531138.
  2. ^ ab Mader, MM; Henry, JR (1 de enero de 2007), Taylor, John B.; Triggle, David J. (eds.), "7.03 - Antimetabolitos", Química medicinal integral II , Oxford: Elsevier, págs. 55-79, doi :10.1016/b0-08-045044-x/00204-2, ISBN 978-0-08-045044-5, consultado el 17 de diciembre de 2020
  3. ^ Voet, D, Voet, JG, Bioquímica (3.ª edición), John Wiley & Sons, Inc., 2004, pág. 1095

Lectura adicional