Dominio InterPro
La ADN fotoliasa, N-terminal es un dominio proteico conservado evolutivamente . Este dominio se une a un cromóforo que capta luz y que mejora el espectro de absorción de luz de la fotoliasa o criptocromo , es decir, una antena. [1] Adopta el pliegue de Rossmann . [2]
El cofactor puede ser la pterina 5,10-Meteniltetrahidrofolato (MTHF, MHF ) en las fotoliasas de folato ( PDB : 4U63 ) o la deazaflavina 8-hidroxi-7,8-didemetil-5-deazariboflavina (8-HDF, FO1 ) en las fotoliasas de deazaflavina ( PDB : 3CVV, 4CDN ). [2] El ligando 8-HDF normalmente se une a este dominio (junto a la mitad C-terminal), mientras que MHF tiende a unirse a un surco externo de este dominio. [3] Se ha producido una firma estructural para la unión de 8-HDF, destacando los residuos de aminoácidos que determinan qué antena puede utilizar una fotoliasa. [4] Los experimentos en una proteína Thermus thermophilus con este dominio ( P61497 ) muestran que los sustratos artificiales se pueden utilizar alternativamente para espectros de absorción modificados. Se une naturalmente a FMN en una posición similar a 8-HDF. [5] Además, muchos criptocromos, especialmente los de animales, no se unen a ningún cofactor en este dominio. [3]
Aunque pocos eucariotas (y ningún animal) pueden sintetizar 8-HDF por sí solos, [6] muchos linajes utilizan fotoliasas de deazaflavina. Probablemente reciben 8-HDF de sus microbios endosimbióticos. [4] A diferencia de muchas fotoliasas de deazaflavina bacterianas que aceptan FMN y 8-HDF, una de estas enzimas de la mosca de la fruta solo acepta 8-HDF. [6]
El dominio N-terminal de FeS-BCP es homólogo a este dominio. En lugar de un cofactor orgánico, su cromóforo es un grupo de hierro y azufre . [7]
Ejemplos
Las proteínas humanas que contienen este dominio incluyen:
Referencias
- ^ Tamada T, Kitadokoro K, Higuchi Y, Inaka K, Yasui A, de Ruiter PE, Eker AP, Miki K (noviembre de 1997). "Estructura cristalina de la ADN fotoliasa de Anacystis nidulans". Nature Structural Biology . 4 (11): 887–91. doi : 10.1038/nsb1197-887 . PMID 9360600. S2CID 7041623.
- ^ ab Sancar A (junio de 2003). "Estructura y función de la ADN fotoliasa y los fotorreceptores de luz azul criptocromo". Chemical Reviews . 103 (6): 2203–37. doi :10.1021/cr0204348. PMID 12797829.
- ^ ab Scheerer P, Zhang F, Kalms J, von Stetten D, Krauß N, Oberpichler I, Lamparter T (mayo de 2015). "La estructura de la fotoliasa de dímero de pirimidina de ciclobutano de clase III revela un nuevo sitio de unión del cromóforo de antena y vías de fotorreducción alternativas". The Journal of Biological Chemistry . 290 (18): 11504–14. doi : 10.1074/jbc.M115.637868 . PMC 4416854 . PMID 25784552.
- ^ ab Kiontke S, Gnau P, Haselsberger R, Batschauer A, Essen LO (julio de 2014). "Aspectos estructurales y evolutivos del uso de cromóforos de antena por fotoliasas de clase II". The Journal of Biological Chemistry . 289 (28): 19659–69. doi : 10.1074/jbc.M113.542431 . PMC 4094076 . PMID 24849603.
- ^ Klar T, Kaiser G, Hennecke U, Carell T, Batschauer A, Essen LO (noviembre de 2006). "Cromóforos de antena naturales y no naturales en la ADN fotoliasa de Thermus thermophilus". ChemBioChem . 7 (11): 1798–806. doi :10.1002/cbic.200600206. PMID 17051659. S2CID 44346656.
- ^ ab Glas AF, Maul MJ, Cryle M, Barends TR, Schneider S, Kaya E, Schlichting I, Carell T (julio de 2009). "El cofactor arqueológico F0 es un cromóforo de antena que capta luz en eucariotas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (28): 11540–5. doi : 10.1073/pnas.0812665106 . PMC 2704855 . PMID 19570997.
- ^ Oberpichler I, Pierik AJ, Wesslowski J, Pokorny R, Rosen R, Vugman M, Zhang F, Neubauer O, Ron EZ, Batschauer A, Lamparter T (31 de octubre de 2011). "Una proteína similar a la fotoliasa de Agrobacterium tumefaciens con un grupo de hierro-azufre". PLOS ONE . 6 (10): e26775. Bibcode :2011PLoSO...626775O. doi : 10.1371/journal.pone.0026775 . PMC 3204975 . PMID 22066008.
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