stringtranslate.com

Trímero de proteínas

PCNA humano ensamblado (PDB 1AXC ), una proteína de fijación deslizante del ADN que forma parte del complejo de replicación del ADN y sirve como factor de procesividad para la ADN polimerasa. Se muestran las tres cadenas polipeptídicas individuales que forman el trímero.

En bioquímica , un trímero de proteínas es un complejo macromolecular formado por tres macromoléculas , generalmente unidas de forma no covalente , como proteínas o ácidos nucleicos . Un trímero de proteínas se produce a menudo a partir del ensamblaje de la estructura cuaternaria de una proteína. [1] Las interacciones no covalentes entre las regiones hidrófobas e hidrófilas en las unidades polipeptídicas ayudan a estabilizar la estructura cuaternaria. Dado que un trímero de proteínas está compuesto de múltiples subunidades polipeptídicas, se considera un oligómero . [2]

Un homotrímero estaría formado por tres moléculas idénticas . Un heterotrímero estaría formado por tres macromoléculas diferentes. El colágeno tipo II es un ejemplo de proteína homotrimérica, mientras que el colágeno tipo I es una proteína heterotrimérica de tipo AAB.

Las porinas generalmente se organizan en las membranas como trímeros.

Fibra de la cola del bacteriófago T4

Varias copias de un polipéptido codificado por un gen a menudo pueden formar un agregado denominado multímero. [3] Cuando un multímero se forma a partir de polipéptidos producidos por dos alelos mutantes diferentes de un gen particular, el multímero mixto puede exhibir una mayor actividad funcional que los multímeros no mezclados formados por cada uno de los mutantes solos. Cuando un multímero mixto muestra una mayor funcionalidad en relación con los multímeros no mezclados, el fenómeno se conoce como complementación intragénica . La porción distal de cada una de las fibras de la cola del bacteriófago T4 está codificada por el gen 37 y los mutantes defectuosos en este gen experimentan complementación intragénica. [4] Este hallazgo indicó que las fibras de la cola distal son un multímero del polipéptido codificado por el gen 37. Un análisis de los datos de complementación indicó además que los polipéptidos que componen el multímero se plegaron sobre sí mismos en forma de horquilla. Un análisis adicional de la estructura cristalina de alta resolución de la fibra de la cola distal indicó que los polipéptidos del gen 37 están presentes como un trímero y que cada polipéptido del trímero está plegado sobre sí mismo en una configuración de horquilla. [5]

Véase también

Referencias

  1. ^ Godbey, WT (2014), "Proteínas", Introducción a la biotecnología , Elsevier, págs. 9-33, doi :10.1016/b978-1-907568-28-2.00002-2, ISBN 978-1-907568-28-2, consultado el 3 de mayo de 2024
  2. ^ Pelley, John W. (1 de enero de 2012), Pelley, John W. (ed.), "3 - Estructura y función de las proteínas", Elsevier's Integrated Review Biochemistry (segunda edición) , Filadelfia: WB Saunders, págs. 19-28, doi :10.1016/b978-0-323-07446-9.00003-9, ISBN 978-0-323-07446-9, consultado el 3 de mayo de 2024
  3. ^ Crick FH, Orgel LE. La teoría de la complementación interalélica. J Mol Biol. 1964 enero;8:161-5. doi :10.1016/s0022-2836(64)80156-x. PMID  14149958
  4. ^ Bernstein H, Edgar RS, Denhardt GH. Complementación intragénica entre mutantes sensibles a la temperatura del bacteriófago T4D. Genética. 1965;51(6):987-1002.
  5. ^ Bartual SG, Otero JM, Garcia-Doval C, et al. Estructura de la punta de unión al receptor de la fibra de cola larga del bacteriófago T4. Proc Natl Acad Sci US A. 2010;107(47):20287-20292. doi :10.1073/pnas.1011218107