En bioquímica , un trímero de proteína es un complejo macromolecular formado por tres macromoléculas , generalmente unidas de forma no covalente , como proteínas o ácidos nucleicos . Un trímero de proteína a menudo surge del ensamblaje de la estructura cuaternaria de una proteína. [1] Las interacciones no covalentes entre las regiones hidrófobas e hidrófilas de las unidades polipeptídicas ayudan a estabilizar la estructura cuaternaria. Dado que un trímero proteico está compuesto por múltiples subunidades polipeptídicas, se considera un oligómero . [2]
Un homotrímero estaría formado por tres moléculas idénticas . Un heterotrímero estaría formado por tres macromoléculas diferentes. El colágeno tipo II es un ejemplo de proteína homotrimérica, mientras que el colágeno tipo I es una proteína heterotrimérica de tipo AAB.
Las porinas suelen disponerse en membranas como trímeros.
Múltiples copias de un polipéptido codificado por un gen a menudo pueden formar un agregado denominado multímero. [3] Cuando se forma un multímero a partir de polipéptidos producidos por dos alelos mutantes diferentes de un gen particular, el multímero mixto puede exhibir una mayor actividad funcional que los multímeros no mezclados formados por cada uno de los mutantes solo. Cuando un multímero mixto muestra una mayor funcionalidad en relación con los multímeros no mezclados, el fenómeno se denomina complementación intragénica . La porción distal de cada una de las fibras de la cola del bacteriófago T4 está codificada por el gen 37 y los mutantes defectuosos en este gen sufren complementación intragénica. [4] Este hallazgo indicó que las fibras distales de la cola son un multímero del polipéptido codificado por el gen 37 . Un análisis de los datos de complementación indicó además que los polipéptidos que componen el multímero estaban plegados sobre sí mismos en forma de horquilla. Un análisis adicional de la estructura cristalina de alta resolución de la fibra de la cola distal indicó que los polipéptidos del gen 37 están presentes como un trímero y que cada polipéptido del trímero está plegado sobre sí mismo en una configuración de horquilla. [5]