Clase de toxinas bacterianas
Las enterotoxinas termoestables ( ETS ) son péptidos secretores producidos por algunas cepas bacterianas, como Escherichia coli enterotoxigénica [2], que en general son tóxicas para los animales.
Estos péptidos mantienen su estructura 3D y permanecen activos a temperaturas de hasta 100 °C.
Función
Diferentes ST reconocen receptores distintos en la superficie de las células animales y, por lo tanto, afectan diferentes vías de señalización intracelular. Por ejemplo, las enterotoxinas STa se unen y activan la guanilato ciclasa unida a la membrana , lo que conduce a la acumulación intracelular de GMP cíclico y efectos posteriores en varias vías de señalización. [3] [4] [5] [6] Estos eventos conducen a la pérdida de electrolitos y agua de las células intestinales.
La toxina termoestable 1 de Escherichia coli enteroagregativa (EAST1) es una toxina pequeña. Sin embargo, no solo se asocia con E. coli enteroagregativa , sino también con muchas otras familias de E. coli diarreicas. Algunos estudios han establecido el papel de EAST1 en algunos brotes humanos de diarrea . Se ha demostrado que los aislados de animales de granja son portadores del gen astA que codifica para EAST1. Sin embargo, la relación entre la presencia de EAST1 y la enfermedad no es concluyente. [7]
Estructura
La proteína STa madura de Escherichia coli , que es la causa de diarrea aguda en bebés y viajeros en países en desarrollo , es un péptido de 19 residuos que contiene tres puentes disulfuro que son funcionalmente importantes. STa contiene un péptido señal N-terminal compuesto por dos dominios, Pre y Pro, involucrados en la liberación de toxinas extracelulares , y un dominio enterotoxigénico central . [8]
Los miembros de la familia de enterotoxinas B termoestables adoptan una estructura secundaria helicoidal , con dos hélices alfa que forman una horquilla alfa-helicoidal reticulada por disulfuro. Los enlaces disulfuro son cruciales para la actividad tóxica de la proteína y son necesarios para el mantenimiento de la estructura terciaria y la posterior interacción con la forma particulada de la guanilato ciclasa, lo que aumenta los niveles de GMP cíclico dentro de las células epiteliales intestinales del huésped. [9]
Referencias
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- ^ Rizo J, Gierasch LM, Sukumar M, Wall M, Dreyfus LA, Kupersztoch YM (1995). "La estructura de la enterotoxina b termoestable de Escherichia coli mediante resonancia magnética nuclear y dicroísmo circular". Protein Sci . 4 (9): 1718–1729. doi :10.1002/pro.5560040907. PMC 2143221 . PMID 8528070.
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