Enzima que hidroliza los residuos terminales de α-1,4-D-glucosa de los polisacáridos.
La glucano 1,4-α-glucosidasa ( EC 3.2.1.3, glucoamilasa, amiloglucosidasa', γ-amilasa, α-glucosidasa lisosomal, maltasa ácida, exo-1,4-α-glucosidasa, glucosa amilasa, γ-1,4-glucano glucohidrolasa, maltasa ácida, 1,4-α- D -glucano glucohidrolasa ) es una enzima ubicada en el borde en cepillo del intestino delgado con nombre sistemático 4-α- D -glucano glucohidrolasa . [1] [2] [ 3] [4] [5] [6] Cataliza la siguiente reacción química
- Hidrólisis de residuos de α- D -glucosa unidos a terminales (1→4) sucesivamente desde extremos no reductores de las cadenas con liberación de β- D -glucosa
La mayoría de las formas de la enzima pueden hidrolizar rápidamente los enlaces 1,6-α- D -glucosídicos cuando el siguiente enlace en la secuencia es 1,4. Pertenecen a una variedad de familias diferentes, como la familia 15 de las glicósidos hidrolasas en hongos, la familia 31 de las glicósidos hidrolasas del intestino humano MGAM y la familia 97 de las glicósidos hidrolasas en formas bacterianas. También se conocía como γ-amilasa.
Véase también
Referencias
- ^ French D, Knapp DW (diciembre de 1950). "La maltasa de Clostridium acetobutylicum; su rango de especificidad y modo de acción". The Journal of Biological Chemistry . 187 (2): 463–71. doi : 10.1016/S0021-9258(18)56190-1 . PMID 14803428.
- ^ Marrón BI, Marrón DH (octubre de 1965). "La distribución subcelular de enzimas en la glucogenosis tipo II y la aparición de una oligo-α-1,4-glucano glucohidrolasa en tejidos humanos". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzimología y oxidación biológica . 110 (1): 124–33. doi :10.1016/s0926-6593(65)80101-1. PMID 4286143.
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- ^ Copeland WH, Miller KD (octubre de 1956). "Una trans -α-glucosilasa sanguínea". Biochimica et Biophysica Acta . 22 (1): 193–4. doi :10.1016/0006-3002(56)90242-6. PMID 13373867.
- ^ Tsujisaka Y, Fukumoto J, Yamamcto T (marzo de 1958). "Especificidad de la amilasa sacarogénica cristalina de los mohos". Nature . 181 (4611): 770–1. Bibcode :1958Natur.181..770T. doi :10.1038/181770a0. PMID 13517301. S2CID 2810440.
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