clase de enzimas
En enzimología , una 4-galactosil-N-acetilglucosaminida 3-alfa-L-fucosiltransferasa ( EC 2.4.1.152) es una enzima que cataliza la reacción química.
- GDP-beta-L-fucosa + 1,4-beta-D-galactosil-N-acetil-D-glucosaminil-R GDP + 1,4-beta-D-galactosil-(alfa-1,3-L-fucosilo) -N-acetil-D-glucosaminil-R
Así, los dos sustratos de esta enzima son GDP-beta-L-fucosa y 1,4-beta-D-galactosil-N-acetil-D-glucosaminil-R. Sus 3 productos son GDP , 1,4-beta-D-galactosil-(alfa-1,3-L-fucosil)-N-acetil-D-glucosaminil- y R.
Esta enzima pertenece a la familia de las glicosiltransferasas , concretamente a las hexosiltransferasas. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es GDP-beta-L-fucosa:1,4-beta-D-galactosil-N-acetil-D-glucosaminil-R 3-alfa-L-fucosiltransferasa . Otros nombres de uso común incluyen:
- Alfa-3-fucosiltransferasa Lewis negativa
- alfa-3-fucosiltransferasa plasmática
- guanosina difosfofucosa-glucósido alfa1→3-fucosiltransferasa
- galactósido 3-fucosiltransferasa
- GDP-L-fucosa:1,4-beta-D-galactosil-N-acetil-D-glucosaminil-R
- 3-L-fucosiltransferasa
- GDP-beta-L-fucosa: 1,4-beta-D-galactosil-N-acetil-D-glucosaminil-R , y
- 3-L-fucosiltransferasa
Esta enzima participa en 3 vías metabólicas : biosíntesis de glicoesfingolípidos - neolactoseries, biosíntesis de glicoesfingolípidos - globoseries y estructuras de glicanos - biosíntesis 2.
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto tres estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso de PDB 2NZW, 2NZX y 2NZY.
Referencias
- Johnson PH, Yates AD, Watkins WM (1981). "Fucosiltransferasas salivales humanas: evidencia de dos actividades distintas de alfa-3-L-fucosiltransferasa, una de las cuales está asociada con el gen Le del grupo sanguíneo Lewis". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 100 (4): 1611–8. doi :10.1016/0006-291X(81)90703-8. PMID 7295318.
- Schachter H, Narasimhan S, Gleeson P, Vella G (1983). "Glicosiltransferasas implicadas en el alargamiento de oligosacáridos unidos N-glicosídicamente del tipo complejo o N-acetillactosamina". Biomembranas Parte L: Biogénesis de membranas: procesamiento y reciclaje . Métodos en enzimología. vol. 98, págs. 98-134. doi :10.1016/0076-6879(83)98143-0. ISBN 978-0-12-181998-9. PMID 6366476.
- Ma B, Wang G, Palcic MM, Hazes B, Taylor DE (2003). "Los aminoácidos C-terminales de las fucosiltransferasas alfa 1,3/4 de Helicobacter pylori determinan la transferencia de tipo I y tipo II". J. Biol. química . 278 (24): 21893–900. doi : 10.1074/jbc.M301704200 . PMID 12676935.