Número de facturación

En química , el término " número de recambio " tiene dos significados distintos.

En enzimología , el número de recambio ( $k cat$ ) se define como el número límite de conversiones químicas de moléculas de sustrato por segundo que un solo sitio activo ejecutará para una concentración de enzima dada $[E T]$ para enzimas con dos o más sitios activos. ^[1] Para enzimas con un solo sitio activo, $k cat$ se conoce como la constante catalítica . ^[2] Se puede calcular a partir de la velocidad de reacción límite $V max$ y la concentración del sitio del catalizador $e 0$ de la siguiente manera:

$k_{\mathrm {cat} }={\frac {V_{\max }}{e_{0}}}$ (Véase cinética de Michaelis-Menten ).

En otros campos químicos, como la catálisis organometálica , el número de recambio ( TON ) tiene un significado diferente: el número de moles de sustrato que un mol de catalizador puede convertir antes de inactivarse: ^[3]

$\mathrm {TON} ={\frac {n_{\mathrm {producto} }}{n_{\mathrm {cat} }}}$

Un catalizador ideal tendría un número de recambio infinito en este sentido, porque nunca se consumiría. El término frecuencia de recambio ( TOF ) se utiliza para referirse al recambio por unidad de tiempo, equivalente al significado de número de recambio en enzimología.

$\mathrm {TOF} ={\frac {\mathrm {TON} {t}}$

Para la mayoría de las aplicaciones industriales relevantes, la frecuencia de recambio está en el rango de 10 ⁻² – 10 ² s ⁻¹ (10 ³ – 10 ⁷ s ⁻¹ para enzimas). ^[4] La enzima catalasa tiene la mayor frecuencia de recambio, con valores de hasta 4 × 10Se ha informado de⁷ s^{−1 .}^[5]

Número de recambio de enzimas limitadas por difusión

La acetilcolinesterasa es una serina hidrolasa con una constante catalítica mayor a 10 ⁴ s ⁻¹ . Esto implica que esta enzima reacciona con la acetilcolina a una velocidad cercana a la limitada por difusión. ^[6]

La anhidrasa carbónica es una de las enzimas más rápidas y su velocidad está limitada por la velocidad de difusión de sus sustratos . Las constantes catalíticas típicas para las diferentes formas de esta enzima varían entre 10 ⁴ s ⁻¹ y 10 ⁶ s ⁻¹ . ^[7]

Véase también

Catálisis

Referencias

^ Roskoski, Robert (2015). "Cinética de Michaelis-Menten". Módulo de referencia en ciencias biomédicas . doi :10.1016/b978-0-12-801238-3.05143-6. ISBN 978-0-12-801238-3.
^ Cornish-Bowden, Athel (2012). Fundamentos de la cinética enzimática (4.ª ed.). Wiley-Blackwell, Weinheim. pág. 33. ISBN 978-3-527-33074-4.
^ Bligaard, Thomas; Bullock, R. Morris; Campbell, Charles T.; Chen, Jingguang G.; Gates, Bruce C.; Gorte, Raymond J.; Jones, Christopher W.; Jones, William D.; Kitchin, John R.; Scott, Susannah L. (1 de abril de 2016). "Hacia la evaluación comparativa en la ciencia de la catálisis: mejores prácticas, desafíos y oportunidades". ACS Catalysis . 6 (4): 2590–2602. doi : 10.1021/acscatal.6b00183 .
^ "Introducción", Catálisis industrial , Weinheim, RFA: Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, p. 7, 20 de abril de 2006, doi :10.1002/3527607684.ch1, ISBN 978-3-527-60768-6, consultado el 3 de junio de 2022
^ Smejkal, Gary B.; Kakumanu, Srikanth (3 de julio de 2019). "Enzimas y sus cifras de recambio". Expert Review of Proteomics . 16 (7): 543–544. doi : 10.1080/14789450.2019.1630275 . ISSN 1478-9450. PMID 31220960. S2CID 195188786.
^ Bazelyansky, Michael; Robey, Ellen; Kirsch, Jack F. (14 de enero de 1986). "Componente limitado por difusión fraccional de reacciones catalizadas por acetilcolinesterasa". Bioquímica . 25 (1): 125–130. doi :10.1021/bi00349a019. PMID 3954986.
^ Lindskog, Sven (enero de 1997). "Estructura y mecanismo de la anhidrasa carbónica". Farmacología y terapéutica . 74 (1): 1–20. doi :10.1016/s0163-7258(96)00198-2. PMID 9336012.