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fosfoserina

La fosfoserina (abreviada como SEP o J ) es un éster de serina y ácido fosfórico . La fosfoserina es un componente de muchas proteínas como resultado de modificaciones postraduccionales . [1] La fosforilación del grupo funcional alcohol en la serina para producir fosfoserina está catalizada por varios tipos de quinasas . [2] [3] Mediante el uso de tecnologías que utilizan un código genético ampliado , la fosfoserina también se puede incorporar a las proteínas durante la traducción. [4] [5] [6]

Es un metabolito normal que se encuentra en los biofluidos humanos. [7]

La fosfoserina tiene tres sitios de coordinación potenciales (grupo carboxilo, amina y fosfato). La determinación del modo de coordinación entre ligandos fosforilados e iones metálicos que ocurren en un organismo es un primer paso para explicar la función de la fosfoserina en procesos bioinorgánicos. [8] [9]

Referencias

  1. ^ Olsen, Jesper V.; Blagoev, Blagoy; Gnad, Florian; Macek, Boris; Kumar, Chanchal; Mortensen, Peter; Mann, Matías (11 de marzo de 2006). "Dinámica de fosforilación global, in vivo y de sitio específico en redes de señalización". Celúla . 127 (3): 635–648. doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID  17081983. S2CID  7827573.
  2. ^ Krebs, Edwin G. (1 de octubre de 1985). "La fosforilación de proteínas: un mecanismo importante de regulación biológica". Transacciones de la sociedad bioquímica . 13 (5): 813–820. doi :10.1042/bst0130813. PMID  2998902.
  3. ^ Manning, G.; Whyte, DB; Martínez, R.; Cazador, T.; Sudarsanam, S. (6 de diciembre de 2002). "El complemento de proteína quinasa del genoma humano". Ciencia . 298 (5600): 1912-1934. Código Bib : 2002 Ciencia... 298.1912M. doi : 10.1126/ciencia.1075762. PMID  12471243. S2CID  26554314.
  4. ^ Parque, Hee-Sung; Hohn, Michael J.; Umehara, Takuya; Guo, Li-Tao; Osborne, Edith M.; Benner, Jack; Noren, Christopher J.; Rinehart, Jesse; Söll, Dieter (26 de agosto de 2011). "Ampliando el código genético de Escherichia coli con fosfoserina". Ciencia . 333 (6046): 1151–1154. Código bibliográfico : 2011 Ciencia... 333.1151P. doi :10.1126/ciencia.1207203. PMC 5547737 . PMID  21868676. 
  5. ^ Rogerson, Daniel T; Sachdeva, Amit; Wang, Kaihang; Haq, Tamanna; Kazlauskaite, Agne; Hancock, Susan M; Huguenin-Dezot, Nicolas; Muqit, Miratul MK; Fry, Andrew M (1 de enero de 2015). "Codificación genética eficiente de fosfoserina y su análogo no hidrolizable". Biología Química de la Naturaleza . 11 (7): 496–503. doi :10.1038/nchembio.1823. PMC 4830402 . PMID  26030730. 
  6. ^ Oza, Javín P.; Aerni, Hans R.; Pirman, Natasha L.; Barbero, Karl W.; ter Haar, Charlotte M.; Rogulina, Svetlana; Amrofell, Mateo B.; Isaacs, Farren J.; Rinehart, Jesse (9 de septiembre de 2015). "Producción robusta de fosfoproteínas recombinantes mediante síntesis de proteínas libres de células". Comunicaciones de la naturaleza . 6 : 8168. Código Bib : 2015NatCo...6.8168O. doi : 10.1038/ncomms9168. PMC 4566161 . PMID  26350765. 
  7. ^ Kataoka, H; Nakai, K; Katagiri, Y; Makita, M (1993). "Análisis de O-fosfoaminoácidos libres y unidos en orina mediante cromatografía de gases con detección fotométrica de llama". Cromatografía Biomédica . 7 (4): 184–8. doi :10.1002/bmc.1130070403. PMID  7693088.
  8. ^ Jastrzab, Renata; Lomozik, Lechoslaw (10 de marzo de 2009). "Modo de coordinación en los sistemas binarios de cobre (II) / O-fosfo-L-serina". Revista de Química de Coordinación . 62 (5): 710–720. doi :10.1080/00958970802317855. S2CID  95207026.
  9. ^ Jastrzab, Renata (1 de mayo de 2009). "Fosfoserina y tipos específicos de su coordinación en sistemas de nucleótidos de cobre (II) y adenosina - Estudios potenciométricos y espectroscópicos". Revista de bioquímica inorgánica . 103 (5): 766–773. doi :10.1016/j.jinorgbio.2009.01.012. PMID  19230980.