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ARF1

El factor 1 de ribosilación de ADP es una proteína que en los humanos está codificada por el gen ARF1 . [5]

Función

El factor 1 de ribosilación de ADP (ARF1) es un miembro de la familia de genes ARF humanos. Los miembros de la familia codifican pequeñas proteínas de unión a nucleótidos de guanina que estimulan la actividad ADP-ribosiltransferasa de la toxina del cólera y desempeñan un papel en el tráfico vesicular como activadores de la fosfolipasa D. Los productos genéticos, incluidas 6 proteínas ARF y 11 proteínas similares a ARF, constituyen una familia de la superfamilia RAS. Las proteínas ARF se clasifican en clase I (ARF1, ARF2 y ARF3), clase II (ARF4 y ARF5) y clase III (ARF6), y los miembros de cada clase comparten una organización genética común. La proteína ARF1 está localizada en el aparato de Golgi y tiene un papel central en el transporte intra-Golgi . Para este gen se han encontrado múltiples variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican la misma proteína. [6]

El principal mecanismo de acción de Brefeldin A es mediante la inhibición de ARF1.

Interacciones

Se ha demostrado que ARF1 interactúa con:

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl lanzamiento 89: ENSG00000143761 - Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl lanzamiento 89: ENSMUSG00000048076 - Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia humana de PubMed:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed del ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Lee CM, Haun RS, Tsai SC, Moss J, Vaughan M (junio de 1992). "Caracterización del gen humano que codifica el factor 1 de ribosilación de ADP, un activador de la toxina del cólera que se une a nucleótidos de guanina". J Biol Chem . 267 (13): 9028–34. doi : 10.1016/S0021-9258(19)50383-0 . PMID  1577740.
  6. ^ "Entrez Gene: factor 1 de ribosilación de ADP ARF1".
  7. ^ Mitchell R, Robertson DN, Holland PJ, Collins D, Lutz EM, Johnson MS (septiembre de 2003). "Activación de la fosfolipasa D dependiente del factor de ribosilación ADP por el receptor muscarínico M3". J. Biol. química . 278 (36): 33818–30. doi : 10.1074/jbc.M305825200 . PMID  12799371.
  8. ^ Fischer KD, Helms JB, Zhao L, Wieland FT (abril de 2000). "Fotoentrecruzamiento específico de sitio para sondear las interacciones de Arf1 con proteínas implicadas en la gemación de vesículas COPI". Métodos . 20 (4): 455–64. doi :10.1006/meth.2000.0958. PMID  10720466.
  9. ^ Eugster A, Frigerio G, Dale M, Duden R (agosto de 2000). "Dominios COP I necesarios para la integridad del coatómero y nuevas interacciones con ARF y ARF-GAP". EMBO J. 19 (15): 3905–17. doi :10.1093/emboj/19.15.3905. PMC 306616 . PMID  10921873. 
  10. ^ Dell'Angelica EC, Puertollano R, Mullins C, Aguilar RC, Vargas JD, Hartnell LM, Bonifacino JS (abril de 2000). "GGA: una familia de proteínas de unión al factor de ribosilación de ADP relacionadas con adaptadores y asociadas al complejo de Golgi". J. Biol celular . 149 (1): 81–94. doi :10.1083/jcb.149.1.81. PMC 2175099 . PMID  10747089. 
  11. ^ Puertollano R, Randazzo PA, Presley JF, Hartnell LM, Bonifacino JS (abril de 2001). "Los GGA promueven el reclutamiento de clatrina dependiente de ARF en el TGN". Celúla . 105 (1): 93-102. doi : 10.1016/s0092-8674(01)00299-9 . PMID  11301005. S2CID  1158816.
  12. ^ Lee S, Park JB, Kim JH, Kim Y, Kim JH, Shin KJ, Lee JS, Ha SH, Suh PG, Ryu SH (julio de 2001). "La actina interactúa directamente con la fosfolipasa D, inhibiendo su actividad". J. Biol. química . 276 (30): 28252–60. doi : 10.1074/jbc.M008521200 . PMID  11373276.
  13. ^ Park JB, Kim JH, Kim Y, Ha SH, Yoo JS, Du G, Frohman MA, Suh PG, Ryu SH (julio de 2000). "La fosfolipasa D2 cardíaca se localiza en las membranas sarcolemales y es inhibida por la alfa-actinina de manera reversible con el factor de ribosilación de ADP". J. Biol. química . 275 (28): 21295–301. doi : 10.1074/jbc.M002463200 . PMID  10801846.

Otras lecturas

enlaces externos