Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens
El factor de elongación eucariota 2 es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen EEF2 . Es la contraparte arqueal y eucariota del EF-G bacteriano . [5] [6] [7] [8]
Este gen codifica un miembro de la familia de factores de elongación de la traducción que se unen a GTP . Esta proteína es un factor esencial para la síntesis de proteínas. Promueve la translocación dependiente de GTP del ribosoma. Esta proteína se inactiva completamente mediante la fosforilación de la cinasa EF-2 . [7]
aEF2/eEF2, presente en la mayoría de las arqueas y eucariotas, incluidos los humanos, contiene una diftamida de histidina modificada postraduccionalmente . [8] Es el objetivo de la toxina de la difteria (de Corynebacterium diphtheriae ) y la exotoxina A (de Pseudomonas aeruginosa ). [9] La inactivación de EF-2 por toxinas inhibe la producción de proteínas en el huésped, lo que provoca síntomas debido a la pérdida de función en las células afectadas.
Referencias
- ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000167658 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000034994 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ Rapp G, Klaudiny J, Hagendorff G, Luck MR, Scheit KH (octubre de 1989). "Secuencia completa de la región codificante del factor de elongación humano 2 (EF-2) mediante amplificación enzimática de ADNc de células de la granulosa ovárica humana". Química biológica Hoppe-Seyler . 370 (10): 1071–5. doi :10.1515/bchm3.1989.370.2.1071. PMID 2610926.
- ^ Kaneda Y, Yoshida MC, Kohno K, Uchida T, Okada Y (mayo de 1984). "Asignación cromosómica del gen del factor de elongación humano 2". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 81 (10): 3158–62. Bibcode :1984PNAS...81.3158K. doi : 10.1073/pnas.81.10.3158 . PMC 345240 . PMID 6427766.
- ^ ab "Entrez Gene: factor de elongación de traducción eucariota EEF2 2".
- ^ ab Narrowe AB, Spang A, Stairs CW, Caceres EF, Baker BJ, Miller CS, Ettema TJ (septiembre de 2018). "Historia evolutiva compleja del factor de elongación de la traducción 2 y la biosíntesis de diftamida en arqueas y parabasálidos". Genome Biology and Evolution . 10 (9): 2380–2393. doi : 10.1093/gbe/evy154 . PMC 6143161 . PMID 30060184.
- ^ Jørgensen R, Merrill AR, Andersen GR (febrero de 2006). "La vida y la muerte del factor de elongación de la traducción 2". Biochemical Society Transactions . 34 (Pt 1): 1–6. doi :10.1042/BST20060001. PMID 16246167.
Lectura adicional
- Hanes J, Freudenstein J, Rapp G, Scheit KH (abril de 1992). "Construcción de un plásmido que contiene la región codificante completa del factor de elongación humano 2". Química biológica Hoppe-Seyler . 373 (4): 201–4. doi :10.1515/bchm3.1992.373.1.201. PMID 1596361.
- Nygård O, Nilsson L (abril de 1990). "Determinación cinética de los efectos de la ADP-ribosilación en la interacción del factor de elongación eucariota 2 con los ribosomas". The Journal of Biological Chemistry . 265 (11): 6030–4. doi : 10.1016/S0021-9258(19)39286-5 . PMID 2318846.
- Rapp G, Mucha J, Einspanier R, Luck M, Scheit KH (abril de 1988). "Clonación y análisis de secuencia de un ADNc de células de la granulosa ovárica humana que codifica la parte C-terminal del factor de elongación humano 2". Química biológica Hoppe-Seyler . 369 (4): 247–50. doi :10.1515/bchm3.1988.369.1.247. PMID 2840927.
- Kaneda Y, Hayes H, Uchida T, Yoshida MC, Okada Y (1987). "Asignación regional de cinco genes en el cromosoma humano 19". Chromosoma . 95 (1): 8–12. doi :10.1007/BF00293835. PMID 3034518. S2CID 33919242.
- Nairn AC, Palfrey HC (diciembre de 1987). "Identificación del principal sustrato Mr 100.000 para la proteína quinasa III dependiente de calmodulina en células de mamíferos como factor de elongación-2". The Journal of Biological Chemistry . 262 (36): 17299–303. doi : 10.1016/S0021-9258(18)45377-X . PMID 3693353.
- Shestakova EA, Motuz LP, Minin AA, Gavrilova LP (abril de 1993). "Estudio de la localización de la maquinaria de síntesis de proteínas a lo largo de los haces de filamentos de actina". Cell Biology International . 17 (4): 409–16. doi :10.1006/cbir.1993.1079. PMID 8318952. S2CID 37430592.
- Redpath NT, Price NT, Severinov KV, Proud CG (abril de 1993). "Regulación del factor de elongación-2 mediante fosforilación multisitio". Revista Europea de Bioquímica . 213 (2): 689–99. doi : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17809.x . PMID 8386634.
- Knebel A, Haydon CE, Morrice N, Cohen P (octubre de 2002). "Regulación inducida por estrés de la quinasa del factor de elongación 2 eucariota por vías sensibles e insensibles a SB 203580". The Biochemical Journal . 367 (Pt 2): 525–32. doi :10.1042/BJ20020916. PMC 1222910 . PMID 12171600.
- Yin X, Fontoura BM, Morimoto T, Carroll RB (septiembre de 2003). "Complejo citoplasmático de p53 y eEF2". Journal of Cellular Physiology . 196 (3): 474–82. doi :10.1002/jcp.10329. PMID 12891704. S2CID 25241366.
- Ryazanova LV, Dorovkov MV, Ansari A, Ryazanov AG (enero de 2004). "Caracterización de la actividad de la proteína quinasa de TRPM7/ChaK1, una proteína quinasa fusionada al canal iónico de potencial transitorio del receptor". The Journal of Biological Chemistry . 279 (5): 3708–16. doi : 10.1074/jbc.M308820200 . PMID 14594813.
- Beausoleil SA, Jedrychowski M, Schwartz D, Elias JE, Villén J, Li J, et al. (agosto de 2004). "Caracterización a gran escala de las fosfoproteínas nucleares de células HeLa". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (33): 12130–5. Bibcode :2004PNAS..10112130B. doi : 10.1073/pnas.0404720101 . PMC 514446 . PMID 15302935.
- Elo MA, Karjalainen HM, Sironen RK, Valmu L, Redpath NT, Browne GJ, et al. (febrero de 2005). "La alta presión hidrostática inhibe la biosíntesis del factor de elongación eucariota 2". Journal of Cellular Biochemistry . 94 (3): 497–507. doi :10.1002/jcb.20333. PMID 15534876. S2CID 25000605.
- Andersen JS, Lam YW, Leung AK, Ong SE, Lyon CE, Lamond AI, Mann M (enero de 2005). "Dinámica del proteoma nucleolar". Nature . 433 (7021): 77–83. Bibcode :2005Natur.433...77A. doi :10.1038/nature03207. PMID 15635413. S2CID 4344740.
- Shibatani T, David LL, McCormack AL, Frueh K, Skach WR (abril de 2005). "El análisis proteómico de la oligosacariltransferasa de mamíferos revela múltiples subcomplejos que contienen Sec61, TRAP y dos posibles nuevas subunidades". Biochemistry . 44 (16): 5982–92. doi :10.1021/bi047328f. PMID 15835887.
- Ahmed M, Forsberg J, Bergsten P (2005). "Perfil proteico de los islotes pancreáticos humanos mediante electroforesis en gel bidimensional y espectrometría de masas". Journal of Proteome Research . 4 (3): 931–40. doi :10.1021/pr050024a. PMID 15952740.
- Gevaert K, Staes A, Van Damme J, De Groot S, Hugelier K, Demol H, et al. (septiembre de 2005). "Análisis global del fosfoproteoma en hepatocitos humanos HepG2 mediante cromatografía líquida diagonal de fase reversa". Proteómica . 5 (14): 3589–99. doi :10.1002/pmic.200401217. PMID 16097034. S2CID 895879.
Enlaces externos