ARF1

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

El factor 1 de ADP-ribosilación es una proteína que en los humanos está codificada por el gen ARF1 . ^[5]

Función

El factor 1 de ADP-ribosilación (ARF1) es un miembro de la familia de genes humanos ARF. Los miembros de la familia codifican pequeñas proteínas de unión a nucleótidos de guanina que estimulan la actividad ADP-ribosiltransferasa de la toxina del cólera y desempeñan un papel en el tráfico vesicular como activadores de la fosfolipasa D. Los productos génicos, que incluyen 6 proteínas ARF y 11 proteínas similares a ARF, constituyen una familia de la superfamilia RAS. Las proteínas ARF se clasifican como clase I (ARF1, ARF2 y ARF3), clase II (ARF4 y ARF5) y clase III (ARF6), y los miembros de cada clase comparten una organización génica común. La proteína ARF1 está localizada en el aparato de Golgi y tiene un papel central en el transporte intra-Golgi . Se han encontrado múltiples variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican la misma proteína para este gen. ^[6]

El principal mecanismo de acción de Brefeldin A es a través de la inhibición de ARF1.

Interacciones

Se ha demostrado que ARF1 interactúa con:

• CHRM3 , ^[7]
• COPB1 , ^{[8] [9]}
• GGA3 , ^{[10] [11]} y
• PLD2 . ^{[12] [13]}

Referencias

1. GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000143761 – Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000048076 – Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
5. Lee CM, Haun RS, Tsai SC, Moss J, Vaughan M (junio de 1992). "Caracterización del gen humano que codifica el factor 1 de ribosilación de ADP, un activador de la toxina del cólera que se une al nucleótido de guanina". J Biol Chem . 267 (13): 9028–34. doi : 10.1016/S0021-9258(19)50383-0 . PMID  1577740.
6. "Gen Entrez: factor 1 de ribosilación de ADP ARF1".
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9. Eugster A, Frigerio G, Dale M, Duden R (agosto de 2000). "Dominios COP I necesarios para la integridad del coatómero y nuevas interacciones con ARF y ARF-GAP". EMBO J . 19 (15): 3905–17. doi :10.1093/emboj/19.15.3905. PMC 306616 . PMID  10921873. 
10. Dell'Angelica EC, Puertollano R, Mullins C, Aguilar RC, Vargas JD, Hartnell LM, Bonifacino JS (abril de 2000). "GGAs: una familia de proteínas de unión al factor de ribosilación de ADP relacionadas con adaptadores y asociadas con el complejo de Golgi". J. Cell Biol . 149 (1): 81–94. doi :10.1083/jcb.149.1.81. PMC 2175099 . PMID  10747089. 
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13. Park JB, Kim JH, Kim Y, Ha SH, Yoo JS, Du G, Frohman MA, Suh PG, Ryu SH (julio de 2000). "La fosfolipasa D2 cardíaca se localiza en las membranas del sarcolema y es inhibida por la alfa-actinina de una manera reversible por el factor de ribosilación de ADP". J. Biol. Chem . 275 (28): 21295–301. doi : 10.1074/jbc.M002463200 . PMID  10801846.

Lectura adicional

• Serafini T, Orci L, Amherdt M, et al. (1991). "El factor de ribosilación de ADP es una subunidad de la capa de vesículas recubiertas de COP derivadas del aparato de Golgi: una nueva función para una proteína de unión a GTP". Cell . 67 (2): 239–53. doi : 10.1016/0092-8674(91)90176-Y . PMID  1680566. S2CID  9766090.
• Kahn RA, Kern FG, Clark J, et al. (1991). "Factores de ADP-ribosilación humanos. Una familia funcionalmente conservada de proteínas de unión a GTP". J. Biol. Chem . 266 (4): 2606–14. doi : 10.1016/S0021-9258(18)52288-2 . PMID  1899243.
• Stearns T, Willingham MC, Botstein D, Kahn RA (1990). "El factor de ADP-ribosilación está funcional y físicamente asociado con el complejo de Golgi". Proc. Natl. Sci. USA . 87 (3): 1238–42. Bibcode :1990PNAS...87.1238S. doi : 10.1073/pnas.87.3.1238 . PMC  53446 . PMID  2105501.
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Enlaces externos

• Página de detalles del gen ARF1 y ubicación del genoma humano ARF1 en el navegador de genoma de la UCSC .