El extremo C (también conocido como extremo carboxilo , extremo carboxi , cola C-terminal , cola carboxi , extremo C-terminal o extremo COOH ) es el extremo de una cadena de aminoácidos ( proteína o polipéptido ), terminado por un grupo carboxilo libre (-COOH). Cuando la proteína se traduce del ARN mensajero, se crea del extremo N al extremo C. La convención para escribir secuencias peptídicas es colocar el extremo C-terminal a la derecha y escribir la secuencia desde el extremo N al C-terminal.
Cada aminoácido tiene un grupo carboxilo y un grupo amino . Los aminoácidos se unen entre sí para formar una cadena mediante una reacción de deshidratación que une el grupo amino de un aminoácido al grupo carboxilo del siguiente. Así, las cadenas polipeptídicas tienen un extremo con un grupo carboxilo libre, el extremo C, y un extremo con un grupo amino libre, el extremo N. Las proteínas se sintetizan naturalmente comenzando desde el extremo N y terminando en el extremo C.
Mientras que el extremo N de una proteína a menudo contiene señales de dirección , el extremo C puede contener señales de retención para la clasificación de proteínas. La señal de retención del RE más común es la secuencia de aminoácidos -KDEL ( Lys - Asp - Glu - Leu ) o -HDEL ( His -Asp-Glu-Leu) en el extremo C-terminal. Esto mantiene la proteína en el retículo endoplásmico y evita que entre en la vía secretora .
La secuencia -SKL (Ser-Lys-Leu) o similar cerca del extremo C-terminal sirve como señal 1 de direccionamiento peroxisomal , dirigiendo la proteína hacia el peroxisoma .
El extremo C terminal de las proteínas se puede modificar postraduccionalmente , más comúnmente mediante la adición de un anclaje lipídico al extremo C que permite que la proteína se inserte en una membrana sin tener un dominio transmembrana .
Una forma de modificación C-terminal es la prenilación . Durante la prenilación, se añade un anclaje de membrana isoprenoide de farnesilo o geranilgeranilo a un residuo de cisteína cerca del extremo C. Las proteínas G pequeñas, unidas a membranas, a menudo se modifican de esta manera.
Otra forma de modificación C-terminal es la adición de un fosfoglicano, glicosilfosfatidilinositol (GPI), como anclaje a la membrana. El anclaje GPI se une al extremo C después de la escisión proteolítica de un propéptido C-terminal. El ejemplo más destacado de este tipo de modificación es la proteína priónica .
La leucina C-terminal se metila en el grupo carboxilo mediante la enzima leucina carboxil metiltransferasa 1 en los vertebrados, formando éster metílico . [1]
El dominio C-terminal de algunas proteínas tiene funciones especializadas. En humanos, el CTD de la ARN polimerasa II normalmente consta de hasta 52 repeticiones de la secuencia Tyr -Ser- Pro - Thr -Ser-Pro-Ser. [2] Esto permite que otras proteínas se unan al dominio C-terminal de la ARN polimerasa para activar la actividad de la polimerasa. Estos dominios luego participan en el inicio de la transcripción del ADN, la protección del transcrito del ARN y la unión al espliceosoma para el empalme del ARN . [3]