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N-terminal

Un tetrapéptido (ejemplo: Val - Gly - Ser - Ala ) con el α-aminoácido N-terminal resaltado en verde (ejemplo: L- valina ) y el α-aminoácido C-terminal marcado en azul (ejemplo: L- alanina ). Este tetrapéptido podría estar codificado por la secuencia de ARNm 5'- GUU GGU AGU GCU -3'.

El extremo N (también conocido como amino-terminal , NH2 - terminal , extremo N-terminal o amina-terminal ) es el comienzo de una proteína o polipéptido , refiriéndose al grupo amina libre ( -NH2 ) ubicado al final de un polipéptido. Dentro de un péptido, el grupo amina está unido al grupo carboxílico de otro aminoácido, convirtiéndolo en una cadena. Eso deja un grupo carboxílico libre en un extremo del péptido, llamado C-terminal , y un grupo amina libre en el otro extremo llamado N-terminal. Por convención, las secuencias de péptidos se escriben N-terminal a C-terminal , de izquierda a derecha (en sistemas de escritura LTR ). [1] Esto correlaciona la dirección de la traducción con la dirección del texto, porque cuando una proteína se traduce a partir del ARN mensajero , se crea desde el extremo N-terminal al C-terminal, a medida que se agregan aminoácidos al extremo carboxilo de la proteína. [ cita requerida ]

Química

Cada aminoácido tiene un grupo amino y un grupo carboxílico . Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos que se forman a través de una reacción de deshidratación que une el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente de manera que se forma una cadena polipeptídica . La cadena tiene dos extremos: un grupo amino, el extremo N, y un grupo carboxilo no unido, el extremo C. [2 ]

Cuando una proteína se traduce a partir del ARN mensajero , se crea desde el extremo N al C. El extremo amino de un aminoácido (en un ARNt cargado ) durante la etapa de elongación de la traducción, se une al extremo carboxilo de la cadena en crecimiento. Dado que el codón de inicio del código genético codifica el aminoácido metionina , la mayoría de las secuencias de proteínas comienzan con una metionina (o, en bacterias, mitocondrias y cloroplastos , la versión modificada N -formilmetionina , fMet). Sin embargo, algunas proteínas se modifican postraduccionalmente , por ejemplo, por escisión de un precursor proteico , y por lo tanto pueden tener diferentes aminoácidos en su extremo N.

Función

Señales de orientación N-terminal

El extremo N es la primera parte de la proteína que sale del ribosoma durante la biosíntesis de proteínas . A menudo contiene secuencias de péptidos señal , " códigos postales intracelulares " que dirigen la entrega de la proteína al orgánulo adecuado . El péptido señal generalmente es eliminado en el destino por una peptidasa señal . El aminoácido N-terminal de una proteína es un determinante importante de su vida media (probabilidad de ser degradada). Esto se llama la regla del extremo N.

Péptido señal

El péptido señal N-terminal es reconocido por la partícula de reconocimiento de señal (SRP) y da como resultado la orientación de la proteína hacia la vía secretora . En las células eucariotas , estas proteínas se sintetizan en el retículo endoplasmático rugoso . En las células procariotas , las proteínas se exportan a través de la membrana celular . En los cloroplastos , los péptidos señal dirigen las proteínas a los tilacoides .

Péptido dirigido a la mitocondria

El péptido de orientación mitocondrial N-terminal (mtTP) permite que la proteína se importe a la mitocondria .

Péptido dirigido a cloroplastos

El péptido dirigido al cloroplasto N-terminal (cpTP) permite que la proteína se importe al cloroplasto .

Modificaciones del extremo N

Los extremos N de las proteínas pueden modificarse co- o postraduccionalmente. Las modificaciones incluyen la eliminación de la metionina iniciadora (iMet) por aminopeptidasas , la unión de pequeños grupos químicos como acetilo , propionilo y metilo , y la adición de anclajes de membrana, como grupos palmitoilo y miristoilo [3]

Acetilación N-terminal

La acetilación N-terminal es una forma de modificación de proteínas que puede ocurrir tanto en procariotas como en eucariotas . Se ha sugerido que la acetilación N-terminal puede impedir que una proteína siga una vía secretora . [4]

N-miristoilación

El extremo N-terminal se puede modificar mediante la adición de un ancla de miristoilo. Las proteínas que se modifican de esta manera contienen un motivo de consenso en su extremo N-terminal como señal de modificación.

N-acilación

El extremo N también puede modificarse mediante la adición de un ancla de ácido graso para formar proteínas N-acetiladas. La forma más común de dicha modificación es la adición de un grupo palmitoilo.

Véase también

Referencias

  1. ^ Reusch, William (5 de mayo de 2013). "Péptidos y proteínas". Departamento de Química de la Universidad Estatal de Michigan .
  2. ^ Voet, Donald; Voet, Judith G.; Pratt, Charlotte W. (2013). Fundamentos de bioquímica: la vida a nivel molecular (4ª ed.). Hoboken, Nueva Jersey: Wiley. ISBN 978-0470547847.
  3. ^ Varland (21 de abril de 2015). "Modificaciones N-terminales de proteínas celulares: las enzimas involucradas, sus especificidades de sustrato y efectos biológicos". Proteómica . 15 (14): 2385–401. doi :10.1002/pmic.201400619. PMC 4692089 . PMID  25914051. 
  4. ^ Arnesen, Thomas (31 de mayo de 2011). "Hacia una comprensión funcional de la acetilación N-terminal de proteínas". PLOS Biology . 9 (5): e1001074. doi : 10.1371/journal.pbio.1001074 . PMC 3104970 . PMID  21655309.