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Temple (fluorescencia)

Dos muestras de quinina disueltas en agua con un láser violeta (izquierda) iluminándolas. Normalmente, la quinina presenta fluorescencia azul, lo que es visible en la muestra correcta. La muestra de la izquierda contiene iones de cloruro que apagan la fluorescencia de la quinina, por lo que la muestra de la izquierda no emite fluorescencia visible (la luz violeta es simplemente luz láser dispersa).

En química , el enfriamiento se refiere a cualquier proceso que disminuye la intensidad fluorescente de una sustancia determinada. Una variedad de procesos pueden resultar en extinción, como reacciones de estado excitado , transferencia de energía, formación de complejos y colisiones . Como consecuencia, el enfriamiento suele depender en gran medida de la presión y la temperatura . El oxígeno molecular , los iones de yodo y la acrilamida [1] son ​​extintores químicos comunes. El ion cloruro es un inhibidor bien conocido de la fluorescencia de quinina . [2] [3] [4] La extinción plantea un problema para los métodos espectroscópicos no instantáneos , como la fluorescencia inducida por láser .

El enfriamiento se utiliza en sensores optódicos ; por ejemplo, el efecto de extinción del oxígeno sobre ciertos complejos de rutenio permite medir la saturación de oxígeno en solución. El enfriamiento es la base de los ensayos de transferencia de energía por resonancia de Förster (FRET). [5] [6] [7] La ​​extinción y desactivación tras la interacción con un objetivo biológico molecular específico es la base de los agentes de contraste óptico activables para imágenes moleculares . [8] [9] Muchos tintes se autoextinguen, lo que puede disminuir el brillo de los conjugados proteína-tinte para microscopía de fluorescencia , [10] o pueden aprovecharse en sensores de proteólisis . [11]

Mecanismos

Superposición espectral de emisión de donante y absorción de extintor

Transferencia de energía de resonancia de Förster

Existen algunos mecanismos distintos mediante los cuales la energía se puede transferir de forma no radiativa (sin absorción o emisión de fotones) entre dos tintes, un donante y un aceptor. La transferencia de energía por resonancia de Förster (FRET o FET) es un mecanismo de extinción dinámico porque la transferencia de energía ocurre mientras el donante está en estado excitado. FRET se basa en las interacciones clásicas dipolo-dipolo entre los dipolos de transición del donante y el aceptor y depende en gran medida de la distancia donante-aceptor, R , que disminuye a una velocidad de 1/ R 6 . FRET también depende de la superposición espectral donante-aceptor (ver figura) y de la orientación relativa de los momentos dipolares de transición donante y aceptor. FRET normalmente puede ocurrir en distancias de hasta 100 Å.

Transferencia de electrones de Dexter

Dexter (también conocido como intercambio de Dexter o transferencia de energía por colisión, conocido coloquialmente como transferencia de energía D exter ) es otro mecanismo de extinción dinámico. [12] La transferencia de electrones de Dexter es un fenómeno de corto alcance que disminuye exponencialmente con la distancia (proporcional a e - kR donde k es una constante que depende de la inversa del radio de van der Waals del átomo [ cita necesaria ] ) y depende sobre la superposición espacial de los orbitales moleculares donantes y extintores. En la mayoría de las situaciones donante-fluoróforo-extintor-aceptor, el mecanismo de Förster es más importante que el mecanismo de Dexter. Tanto con la transferencia de energía de Förster como con Dexter, las formas de los espectros de absorción y fluorescencia de los tintes no cambian.

La transferencia de electrones Dexter puede ser significativa entre el tinte y el disolvente, especialmente cuando se forman enlaces de hidrógeno entre ellos.

exciplex

La formación de exciplex (complejo de estado excitado) es un tercer mecanismo de extinción dinámico.

Comparación de mecanismos de extinción estáticos y dinámicos.

Temple estático

El mecanismo de transferencia de energía restante es el enfriamiento estático (también conocido como enfriamiento por contacto). La extinción estática puede ser un mecanismo dominante para algunas sondas reporter-extintor. A diferencia de la extinción dinámica, la extinción estática se produce cuando las moléculas forman un complejo en el estado fundamental, es decir, antes de que se produzca la excitación. El complejo tiene sus propias propiedades únicas, como no ser fluorescente y tener un espectro de absorción único . La agregación de tintes a menudo se debe a efectos hidrofóbicos : las moléculas de tinte se apilan para minimizar el contacto con el agua. Los tintes aromáticos planos que se combinan para la asociación a través de fuerzas hidrofóbicas pueden mejorar la extinción estática. Las altas temperaturas y la adición de tensioactivos tienden a alterar la formación del complejo del estado fundamental.

Amortiguamiento por colisión

La extinción por colisión ocurre cuando el fluoróforo excitado experimenta contacto con un átomo o molécula que puede facilitar transiciones no radiativas al estado fundamental. ... La molécula en estado excitado choca con la molécula extintora y regresa al estado fundamental sin radiación.

Ver también

Referencias

  1. ^ Phillips SR, Wilson LJ, Borkman RF (agosto de 1986). "Apagado de la fluorescencia de acrilamida y yoduro como sonda estructural del microambiente de triptófano en cristalinas de lentes bovinos". Investigación ocular actual . 5 (8): 611–9. doi :10.3109/02713688609015126. PMID  3757547.
  2. ^ O'Reilly JE (septiembre de 1975). "Experimentos de fluorescencia con quinina". Revista de Educación Química . 52 (9): 610–2. Código bibliográfico : 1975JChEd..52..610O. doi :10.1021/ed052p610. PMID  1165255.
  3. ^ Sacksteder L, Ballew RM, Brown EA, Demas JN, Nesselrodt D, DeGraff BA (1990). "Fotofísica en una discoteca: extinción de la luminiscencia de la quinina". Revista de Educación Química . 67 (12): 1065. Código bibliográfico : 1990JChEd..67.1065S. doi :10.1021/ed067p1065.
  4. ^ Gutow JH (2005). "Extinción de haluro (Cl-) de fluorescencia de sulfato de quinina: un experimento de fluorescencia resuelta en el tiempo para química física". Revista de Educación Química . 82 (2): 302. Código Bib : 2005JChEd..82..302G. doi :10.1021/ed082p302.
  5. ^ Peng X, Draney DR, Volcheck WM (2006). "Sustrato peptídico fluorescente del infrarrojo cercano apagado para el ensayo de proteasa del VIH-1". En Achilefu S, Bornhop DJ, Raghavachari R (eds.). Sondas moleculares ópticas para aplicaciones biomédicas . vol. 6097. págs.60970F. doi : 10.1117/12.669174. S2CID  98507102.
  6. ^ Peng X, Chen H, Draney DR, Volcheck W, Schutz-Geschwender A, Olive DM (mayo de 2009). "Un tinte extintor no fluorescente de amplio rango para ensayos de transferencia de energía por resonancia de Förster". Bioquímica Analítica . 388 (2): 220–8. doi :10.1016/j.ab.2009.02.024. PMID  19248753.
  7. ^ Osterman H (2009). "El siguiente paso en fluorescencia del infrarrojo cercano: IRDye QC-1 Dark Quencher". Artículo de revisión . 388 : 1–8. Archivado desde el original el 20 de marzo de 2020.
  8. ^ Blum G, Weimer RM, Edgington LE, Adams W, Bogyo M (julio de 2009). "Evaluación comparativa de sustratos y sondas basadas en actividad como herramientas para la obtención de imágenes ópticas no invasivas de la actividad de la cisteína proteasa". MÁS UNO . 4 (7): e6374. Código Bib : 2009PLoSO...4.6374B. doi : 10.1371/journal.pone.0006374 . PMC 2712068 . PMID  19636372. 
  9. ^ Weissleder R, Tung CH, Mahmood U, Bogdanov A (abril de 1999). "Imágenes in vivo de tumores con sondas fluorescentes del infrarrojo cercano activadas por proteasas". Biotecnología de la Naturaleza . 17 (4): 375–8. doi :10.1038/7933. PMID  10207887. S2CID  12362848.
  10. ^ Jacobsen MT, Fairhead M, Fogelstrand P, Howarth M (agosto de 2017). "Paisaje de aminas para maximizar la fluorescencia del tinte proteína y la interacción proteína-ligando ultraestable". Bioquímica celular . 24 (8): 1040–1047. doi : 10.1016/j.chembiol.2017.06.015 . PMC 5563079 . PMID  28757182. 
  11. ^ Voss EW Jr, Workman CJ, Mummert ME (febrero de 1996). "Detección de actividad proteasa utilizando un sustrato globular potenciador de fluorescencia". BioTécnicas . 20 (2): 286–291. doi : 10.2144/96202rr06 . PMID  8825159.
  12. ^ IUPAC , Compendio de terminología química , 2ª ed. (el "Libro de Oro") (1997). Versión corregida en línea: (2006–) "Transferencia de excitación de Dexter (transferencia de excitación por intercambio de electrones)". doi :10.1351/librooro.D01654