La estigmatelina es un potente inhibidor del sitio de oxidación de quinol (Qo) del complejo citocromo bc1 en las mitocondrias [1] y del complejo citocromo b6f de las membranas tilacoides . En concentraciones más altas, la estigmatelina también inhibe el complejo I , como un inhibidor de "clase B" de esa enzima. [2]
La estigmatelina se aísla de la mixobacteria Stigmatella aurantica y contiene un grupo de cabeza aromático 5,7-dimetoxi-8-hidroxicromona con una cadena alquenílica hidrófoba en la posición 2. Están disponibles estructuras cristalinas para el complejo bc1 inhibido por estigmatelina de fuentes bovinas, aviares, de levadura ( Saccharomyces cerevisiae ) y bacterianas ( Rhodobacter capsulatus , Cereibacter sphaeroides y Paracoccus denitrificans ). La estigmatelina se une al sitio Qo del citocromo b en la posición '(heme) bl distal' y se asocia con la proteína de hierro-azufre de Rieske a través de un enlace de hidrógeno con el residuo de histidina 181 (His-181), un ligando del grupo de hierro-azufre [2Fe2S] de esta subunidad. Esta asociación eleva el potencial del punto medio del grupo hierro-azufre de 290 a 540 mV y restringe el movimiento del dominio citoplasmático de la proteína Rieske .