Constante de especificidad

Medida de la eficiencia enzimática

En el campo de la bioquímica , la constante de especificidad (también llamada eficiencia cinética o ), es una medida de la eficiencia con la que una enzima convierte sustratos en productos . Una comparación de constantes de especificidad también se puede utilizar como una medida de la preferencia de una enzima por diferentes sustratos (es decir, especificidad del sustrato). Cuanto mayor sea la constante de especificidad, más "prefiere" la enzima ese sustrato. ^[1] ${\displaystyle k_{cat}/K_{M}}$

La siguiente ecuación, conocida como modelo de Michaelis-Menten , se utiliza para describir la cinética de las enzimas :

${\displaystyle {\ce {{E}+ S <=>[k_f][k_r] ES ->[k_{cat}] {E}+ P}}}$

donde E, S, ES y P representan enzima , sustrato , complejo enzima-sustrato y producto , respectivamente . Los símbolos , , y denotan las constantes de velocidad para la unión "directa" y la desunión "inversa" del sustrato, y para la conversión "catalítica" del sustrato en producto, respectivamente. ${\displaystyle k_{f}}$ ${\displaystyle k_{r}}$ ${\displaystyle k_{\mathrm {cat} }}$

La constante de Michaelis a su vez se define de la siguiente manera:

${\displaystyle K_{M}={\frac {k_{r}+k_{cat}}{k_{f}}}}$

La constante de Michaelis es igual a la concentración de sustrato a la que la enzima convierte los sustratos en productos a la mitad de su velocidad máxima y, por lo tanto, está relacionada con la afinidad del sustrato por la enzima. La constante catalítica ( ) es la velocidad de formación del producto cuando la enzima está saturada con sustrato y, por lo tanto, refleja la velocidad máxima de la enzima. La velocidad de formación del producto depende tanto de qué tan bien la enzima se une al sustrato como de qué tan rápido la enzima convierte el sustrato en producto una vez que el sustrato está unido. Para una enzima cinéticamente perfecta , cada encuentro entre enzima y sustrato conduce a producto y, por lo tanto, la velocidad de reacción solo está limitada por la velocidad a la que la enzima encuentra sustrato en solución. Por lo tanto, el límite superior para es igual a la velocidad de difusión del sustrato que está entre 10 ⁸ y 10 ⁹ s ⁻¹ M ⁻¹ . ^[2] ${\displaystyle k_{cat}}$ ${\displaystyle k_{cat}/K_{M}}$

Véase también

• Número de facturación

Referencias

1. Voet D, Voet J, Pratt C (2008). Principios de bioquímica (3 ed.). Wiley. págs. 366–372. ISBN 978-0470233962.
2. Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). "Sección 8.4: El modelo de Michaelis-Menten explica las propiedades cinéticas de muchas enzimas". Bioquímica (5.ª ed.). San Francisco: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.