La escala de hidrofilicidad de Hopp-Woods de los aminoácidos es un método para clasificar los aminoácidos en una proteína según su solubilidad en agua con el fin de buscar ubicaciones superficiales en las proteínas, y especialmente aquellas ubicaciones que tienden a formar interacciones fuertes con otras macromoléculas como proteínas, ADN y ARN . [1] [2]
Dada la secuencia de aminoácidos de cualquier proteína, los posibles sitios de interacción se pueden identificar tomando el promedio móvil de seis valores de hidrofilicidad de aminoácidos a lo largo de la cadena polipeptídica y buscando picos locales en el gráfico de datos .
En artículos posteriores a la publicación inicial del método, Hopp y Woods demostraron que los gráficos de datos, o perfiles de hidrofilicidad, contenían mucha información sobre el plegamiento de proteínas y que los valles hidrofóbicos de los perfiles correspondían a estructuras internas de proteínas como las cadenas beta y las hélices alfa . Además, se demostró que los valles hidrofóbicos largos se correspondían bastante bien con las hélices que abarcan la membrana identificadas por el método de gráficos hidropáticos de Kyte y Doolittle publicado posteriormente.