La erepsina es una mezcla de enzimas contenidas en una fracción proteica presente en los jugos intestinales que digieren las peptonas y las convierten en aminoácidos . Es producida y secretada por las glándulas intestinales del íleon y el páncreas , pero también se encuentra ampliamente presente en otras células. Sin embargo, es un término que ahora rara vez se utiliza en la literatura científica, ya que se prefieren términos más precisos.
La erepsina fue descubierta a principios del siglo XX por el fisiólogo alemán Otto Cohnheim (1873-1953), quien encontró una sustancia que descompone las peptonas en aminoácidos en los intestinos. [1] [2] En 1901, denominó a esta proteasa hipotética en su extracto de proteína "erepsina", palabra derivada de una palabra griega que significa "descompongo" (έρείπω). [3] Su descubrimiento fue significativo porque revocó la "hipótesis de resíntesis" anterior que proponía que las proteínas se descomponen en peptonas a partir de las cuales se pueden resintetizar las proteínas, y ayudó a establecer la idea de que los aminoácidos libres en lugar de las peptonas son los componentes básicos de las proteínas. [3]
En un principio se pensaba que la erepsina era una enzima única o una mezcla de unas pocas enzimas implicadas en las etapas terminales de la descomposición de los péptidos en aminoácidos libres en los intestinos. [4] Sin embargo, más tarde se hizo evidente que la erepsina es, de hecho, una mezcla compleja de diferentes peptidasas. [5] También se descubrió que no es exclusiva de la mucosa intestinal y está presente ampliamente en muchas otras células y organismos. [6] [7] [8] El término erepsina dejó de usarse en la literatura científica en la segunda mitad del siglo XX, ya que los científicos consideraron que su uso como término para una sola enzima o unas pocas enzimas era engañoso, [9] y se prefieren términos más precisos como aminopeptidasa , carboxipeptidasa y dipeptidasa . Ahora el término se considera obsoleto. [10]
La erepsina puede contener dipeptidasas , aminopeptidasas , ocasionalmente carboxipeptidasas , y estas incluyen leucil aminopeptidasa , prolinasa , prolidasa y otras. [5] A menudo se agrupa bajo exopeptidasas , proteasas que funcionan solo en los enlaces peptídicos más externos de una cadena polipeptídica. El pH óptimo para el grupo de enzimas es alrededor de pH 8, pero algunas enzimas individuales dentro de este grupo pueden distinguirse por sus diferencias en estabilidad y pH óptimo. [5]
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