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Cobalto en biología

En los seres humanos, la mayor parte del cobalto se encuentra en la vitamina B12 . En el centro de este diagrama se ve un átomo de cobalto.

El cobalto es esencial para el metabolismo de todos los animales . Es un componente clave de la cobalamina , también conocida como vitamina B 12 , el principal reservorio biológico de cobalto como elemento ultratraza . [1] [2] Las bacterias en el estómago de los animales rumiantes convierten las sales de cobalto en vitamina B 12 , un compuesto que sólo puede ser producido por bacterias o arqueas . Por tanto, una presencia mínima de cobalto en el suelo mejora notablemente la salud de los animales que pastan , y se recomienda una ingesta de 0,20 mg/kg al día porque no tienen otra fuente de vitamina B 12 . [3]

Las proteínas basadas en cobalamina utilizan corrina para retener el cobalto. La coenzima B 12 presenta un enlace C-Co reactivo que participa en las reacciones. [4] En humanos, B 12 tiene dos tipos de ligando alquilo : metilo y adenosilo. MeB 12 promueve las transferencias de grupos metilo (-CH 3 ). La versión adenosil de B 12 cataliza reordenamientos en los que un átomo de hidrógeno se transfiere directamente entre dos átomos adyacentes con intercambio concomitante del segundo sustituyente, X, que puede ser un átomo de carbono con sustituyentes, un átomo de oxígeno de un alcohol o una amina. La metilmalonil coenzima A mutasa (MUT) convierte MMl-CoA en Su-CoA , un paso importante en la extracción de energía de proteínas y grasas. [5]

Aunque mucho menos comunes que otras metaloproteínas (por ejemplo, las de zinc y hierro), se conocen otras cobaltoproteínas además de la B 12 . Estas proteínas incluyen la metionina aminopeptidasa 2 , una enzima que se produce en humanos y otros mamíferos y que no utiliza el anillo de corrina de B 12 , sino que se une al cobalto directamente. Otra enzima de cobalto distinta de la corrina es la nitrilo hidratasa , una enzima de las bacterias que metaboliza los nitrilos . [6]

deficiencia de cobalto

En los seres humanos, el consumo de vitamina B 12 que contiene cobalto satisface todas las necesidades de cobalto. Para el ganado vacuno y ovino, que satisfacen las necesidades de vitamina B 12 mediante la síntesis de bacterias residentes en el rumen, el cobalto inorgánico tiene una función. A principios del siglo XX, durante el desarrollo de la agricultura en la meseta volcánica de la Isla Norte de Nueva Zelanda, el ganado padecía lo que se denominó "enfermedad de los arbustos". Se descubrió que los suelos volcánicos carecían de las sales de cobalto esenciales para la cadena alimentaria del ganado. [7] [8] Se descubrió que la "enfermedad de la costa" de las ovejas en el desierto de las noventa millas del sudeste de Australia del Sur en la década de 1930 se originaba en deficiencias nutricionales de oligoelementos cobalto y cobre. La deficiencia de cobalto se superó mediante el desarrollo de "balas de cobalto", densas bolitas de óxido de cobalto mezcladas con arcilla que se administran por vía oral para alojarse en el rumen del animal . [ se necesita aclaración ] [9] [8] [10]

Referencias

  1. ^ Yamada, Kazuhiro (2013). "Capítulo 9. Cobalto: su papel en la salud y la enfermedad". En Astrid Sigel; Helmut Sigel; Roland KO Sigel (eds.). Interrelaciones entre iones metálicos esenciales y enfermedades humanas . Iones metálicos en ciencias biológicas. vol. 13. Saltador. págs. 295–320. doi :10.1007/978-94-007-7500-8_9. ISBN 978-94-007-7499-5. PMID  24470095.
  2. ^ Cracan, Valentín; Banerjee, Ruma (2013). "Capítulo 10 Bioquímica y transporte de cobalto y corrinoide". En Banci, Lucía (ed.). Metalómica y la Célula . Iones metálicos en ciencias biológicas. vol. 12. Saltador. págs. 333–374. doi :10.1007/978-94-007-5561-1_10. ISBN 978-94-007-5560-4. PMID  23595677.libro electrónico ISBN 978-94-007-5561-1 ISSN  1559-0836 electrónico- ISSN  1868-0402. 
  3. ^ Schwarz, FJ; Kirchgessner, M.; Stangl, GI (2000). "Requerimiento de cobalto del ganado vacuno: ingesta de alimento y crecimiento en diferentes niveles de suministro de cobalto". Revista de Fisiología Animal y Nutrición Animal . 83 (3): 121-131. doi :10.1046/j.1439-0396.2000.00258.x.
  4. ^ Voet, Judith G.; Voet, Donald (1995). Bioquímica . Nueva York: J. Wiley & Sons. pag. 675.ISBN 0-471-58651-X. OCLC  31819701.
  5. ^ Smith, David M.; Golding, Bernard T.; Radom, León (1999). "Comprensión del mecanismo de la metilmalonil-CoA mutasa dependiente de B12: transferencia parcial de protones en acción". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 121 (40): 9388–9399. doi :10.1021/ja991649a.
  6. ^ Kobayashi, Michihiko; Shimizu, Sakayu (1999). "Proteínas de cobalto". Revista europea de bioquímica . 261 (1): 1–9. doi :10.1046/j.1432-1327.1999.00186.x. PMID  10103026.
  7. ^ "Suelos". Universidad de Waikato. Archivado desde el original el 25 de enero de 2012 . Consultado el 16 de enero de 2012 .
  8. ^ ab McDowell, Lee Russell (2008). Vitaminas en nutrición animal y humana (2ª ed.). Hoboken: John Wiley e hijos. pag. 525.ISBN 978-0-470-37668-3.
  9. ^ Academia Australiana de Ciencias > Becarios fallecidos > Hedley Ralph Marston 1900–1965 Consultado el 12 de mayo de 2013.
  10. ^ Róbalo, Laurence C. (1962). "Cobalto: su uso para controlar la emaciación". Revista del Departamento de Agricultura, Australia Occidental . 4. 3 (11): 844–852.