El xiloglucano es una hemicelulosa que se encuentra en la pared celular primaria de todas las plantas vasculares ; sin embargo, todas las enzimas responsables del metabolismo de los xiloglucanos se encuentran en las algas Charophyceae . [1] [2] En muchas plantas dicotiledóneas , es la hemicelulosa más abundante en la pared celular primaria. [3] El xiloglucano se une a la superficie de las microfibrillas de celulosa y puede unirlas. Es el sustrato de la endotransglicosilasa de xiloglucano , que corta y liga los xiloglucanos, como medio para integrar nuevos xiloglucanos en la pared celular. También se cree que es el sustrato de la alfaexpansina , que promueve el agrandamiento de la pared celular.
El xiloglucano tiene una columna vertebral de residuos de glucosa con enlaces β1→4 , la mayoría de los cuales están sustituidos con cadenas laterales de xilosa con enlaces 1-6 . Los residuos de xilosa suelen estar cubiertos con un residuo de galactosa seguido a veces por un residuo de fucosa . La estructura específica del xiloglucano difiere entre familias de plantas.
El xiloglucano se sintetiza en las cisternas trans de Golgi y en la red trans de Golgi (TGN) y es transportado a la membrana celular mediante vesículas , donde es expulsado y adsorbido en microfibrillas celulósicas nacientes. [4]
El genoma humano no contiene genes que codifiquen la degradación de los xiloglucanos, aunque los xiloglucanos son un componente importante de la mayoría de las dietas humanas. Estudios recientes han demostrado que un locus genético discreto confiere el metabolismo del xiloglucano en Bacteroidota intestinal humano seleccionado . Estos hallazgos revelan que el metabolismo de incluso componentes muy abundantes de la fibra dietética puede estar mediado por especies de nicho. El metabolismo de los xiloglucanos es el resultado de la acción concertada de varias enzimas y transportadores de membrana. Sin embargo, dada la gran diversidad de composición de los xiloglucanos de diferentes fuentes vegetales, existe una enzima clave, una endoxiloglucanasa llamada BoGH5A, que tiene la capacidad de escindir una variedad de xiloglucanos para generar xiloglucanos cortos listos para la absorción. Un análisis detallado de la estructura y función de la enzima ha revelado la presencia de un dominio llamado dominio BACON cuya función principal en BoGH5A puede ser distanciar el módulo catalítico de la superficie celular y conferir movilidad adicional al dominio catalítico para atacar al polisacárido. . Una amplia hendidura en el sitio activo que genera plasticidad de unión es la característica clave que permite BoGH5A, que le permite adaptarse a una amplia gama de XyG naturales.
La prevalencia de XyG en la dieta humana sugiere que el mecanismo por el cual las bacterias degradan estos polisacáridos complejos es muy importante para la adquisición de energía humana. Además, la rareza del metabolismo de XyG resalta la importancia de Bacteroides ovatus y otros Bacteroidota competentes que degradan XyG como miembros clave del consorcio microbiano del intestino humano . [5]