Base de datos biológica de proteínas en línea
La base de datos de membranomas proporciona información estructural y funcional sobre más de 6000 proteínas transmembrana de un solo paso (bitópicas) de Homo sapiens , Arabidopsis thaliana , Dictyostelium discoideum , Saccharomyces cerevisiae , Escherichia coli y Methanocaldococcus jannaschii . [1] Las proteínas de membrana bitópicas consisten en una única hélice alfa transmembrana que conecta dominios solubles en agua de la proteína situados en los lados opuestos de una membrana biológica. Estas proteínas participan con frecuencia en la transducción de señales y la comunicación entre células en organismos multicelulares .
La base de datos proporciona información sobre las proteínas individuales, incluidos modelos tridimensionales generados computacionalmente de sus hélices alfa transmembrana dispuestas espacialmente en la membrana, topología , localizaciones intracelulares , secuencias de aminoácidos , arquitectura de dominios , anotación funcional y estructuras experimentales disponibles del Protein Data Bank . También proporciona una clasificación de proteínas bitópicas en 15 clases funcionales, más de 700 superfamilias estructurales y 1400 familias, junto con estructuras 3D de complejos de proteínas bitópicas que también se clasifican en diferentes familias. [1]
La segunda versión de Membranome [2] proporciona modelos 3D de más de 2000 homodímeros paralelos formados por hélices α TM de proteínas bitópicas de diferentes organismos que se generaron utilizando el programa TMDOCK. [3] Los modelos de los homodímeros se verificaron mediante comparación con los datos experimentales disponibles para casi 600 proteínas. [4] La base de datos incluye archivos de coordenadas descargables de hélices transmembrana y sus homodímeros con límites de membrana calculados. La versión 3.0 de Membranome incorpora modelos generados por AlphaFold 2. [ 5]
El sitio web de la base de datos proporciona acceso a servidores web relacionados, FMAP [6] y TMDOCK, que se han desarrollado para modelar hélices alfa individuales y sus complejos diméricos en membranas. La base de datos y los servidores web se utilizaron en estudios experimentales y bioinformáticos de proteínas de membrana bitópicas [7] [8] [9] [10]
Referencias
- ^ ab Lomize, Andrei L; Lomize, Mikhail A; Krolicki, SR; Pogozheva, Irina D. (2017). "Membranoma: una base de datos para el análisis de proteínas de membrana de un solo paso en todo el proteoma". Nucleic Acids Res. 45 (D1): D250–D255. doi :10.1093/nar/gkw712. PMC 5210604. PMID 27510400 .
- ^ Membranome 2.0: base de datos para el perfil de todo el proteoma de proteínas bitópicas y sus dímeros , por: Lomize, Andrei L., Hage, Jacob M., Pogozheva, Irina D., Bioinformática , volumen: 34, número: 6 páginas: 1061-1062.
- ^ TMDOCK: Un método basado en energía para modelar dímeros alfa-helicoidales en membranas , por Lomize, Andrei L. y Pogozheva, Irina D., J. Mol. Biol. , Volumen: 429 Número: 3, páginas: 390-398
- ^ Página de verificación del dímero de Membranome
- ^ Lomize, AL; Schnitzer, KA; Todd, SC; Cherepanov, S.; Outeiral, C.; Deane, CM; Pogozheva, ID (2022). "Membranome 3.0: Base de datos de proteínas de membrana de un solo paso con modelos AlphaFold". Protein Science . 31 (5): e4318. doi :10.1002/pro.4318. PMC 9047035 . PMID 35481632.
- ^ Modelo termodinámico de la estructura secundaria de péptidos y proteínas alfa-helicoidales , por Lomize, AL y Mosberg, HI, Biopolymers , vol 42, número: 2, páginas: 239-269
- ^ Evolución y adaptación de proteínas transmembrana de un solo paso , por: Pogozheva, Irina D. y Lomize, Andrei L., Biochimica et. Biophysica Acta Biomembranes , Volumen: 1860 Número: 2 Páginas: 364-377
- ^ Estructuras de proteínas de membrana: una revisión de herramientas de modelado computacional , por Almeida, Jose G.; Preto, Antonio J., Koukos, Panagiotis I., Bonvin, Alexandre MJJ, Moreira, Irina S. Biochimica et. Biophysica Acta , vol. 1859, número: 10, páginas: 2021-2039
- ^ Parámetros de relajación de grupos metilo mediante RMN como herramienta para mapear las interfaces de interacciones hélice-hélice en proteínas de membrana , por Lesovoy, DM, Mineev, KS, Bragin, PE, Bocharova, OV, Bocharov, EV, Arseniev, AS, J. Biomol. NMR , vol. 69, número: 3, páginas 165-179
- ^ La estructura espacial del dominio transmembrana TLR4 en las bicelas proporciona información sobre el mecanismo de activación del receptor , por Mineev, Konstantin S., Goncharuk, Sergey A., Goncharuk, Marina V., Volynsky, Pavel E., Novikova, Ekaterina V., Arseinev, Alexander S., Scientific Reports , vol. 7, número de artículo: 6864
