La metaloproteinasa de matriz-20 (MMP-20), también conocida como metaloproteinasa del esmalte o esmaltelisina, es una enzima que en los humanos está codificada por el gen MMP20 . [5] [6]
Función
Las proteínas de la familia de las metaloproteinasas de matriz ( MMP ) participan en la degradación de la matriz extracelular en procesos fisiológicos normales, como el desarrollo embrionario, la reproducción y la remodelación tisular, así como en procesos patológicos, como la artritis y la metástasis. La mayoría de las MMP se secretan como proproteínas inactivas que se activan cuando son escindidas por proteinasas extracelulares .
La MMP-20, también conocida como esmaltelisina, parece ser la única MMP que es específica de cada diente y es expresada por células de diferente origen del desarrollo (es decir, ameloblastos epiteliales y odontoblastos mesenquimales ).
Importancia clínica
El gen humano MMP-20 contiene 10 exones y forma parte de un grupo de genes de metaloproteinasas de matriz que se localizan en el cromosoma humano 11q22.3. [6] Una mutación en este gen, que altera el patrón de empalme normal y da como resultado la terminación prematura de la proteína codificada, se ha asociado con la amelogénesis imperfecta . El esmalte en ausencia de MMP-20 es hipoplásico (delgado), contiene menos minerales (solo un tercio de la cantidad total de minerales que el tipo salvaje) y contiene más proteínas y agua. En general, las funciones de MMP-20 en el esmalte son escindir las proteínas de la matriz del esmalte en sitios de escisión específicos. [7]
Referencias
- ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000137674 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000018620 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ Llano E, Pendas AM, Knauper V, Sorsa T, Salo T, Salido E, Murphy G, Simmer JP, Bartlett JD, Lopez-Otin C (enero de 1998). "Identificación y caracterización estructural y funcional de la esmaltelisina humana (MMP-20)". Bioquímica . 36 (49): 15101–15108. doi :10.1021/bi972120y. PMID 9398237.
- ^ ab "Entrez Gene: MMP20 metalopeptidasa de matriz 20 (esmaltesina)".
- ^ Moradian-Oldak J (2012). "Mineralización del esmalte mediada por proteínas". Portada. Biosci . 17 (7): 1996–2023. doi :10.2741/4034. PMC 3442115 . PMID 22652761.
Lectura adicional
- Nagase H, Woessner JF (1999). "Metaloproteinasas de matriz". J. Biol. Chem . 274 (31): 21491–21494. doi : 10.1074/jbc.274.31.21491 . PMID 10419448.
- Bartlett JD, Simmer JP (2000). "Proteinasas en el desarrollo del esmalte dental". Crit. Rev. Oral Biol. Med . 10 (4): 425–441. doi : 10.1177/10454411990100040101 . PMID 10634581.
- Pendás AM, Santamaría I, Alvarez MV, et al. (1997). "Mapeo físico fino de los genes de metaloproteinasa de matriz humana agrupados en el cromosoma 11q22.3". Genomics . 37 (2): 266–269. doi :10.1006/geno.1996.0557. PMID 8921407.
- Stracke JO, Fosang AJ, Last K, et al. (2000). "Las metaloproteinasas de matriz 19 y 20 escinden el agrecano y la proteína de matriz oligomérica del cartílago (COMP)". FEBS Lett . 478 (1–2): 52–56. Bibcode :2000FEBSL.478...52S. doi : 10.1016/S0014-5793(00)01819-6 . PMID 10922468. S2CID 37366875.
- Terp GE, Christensen IT, Jørgensen FS (2000). "Diferencias estructurales de las metaloproteinasas de matriz. Modelado de homología y minimización de energía de complejos enzima-sustrato". J. Biomol. Struct. Dyn . 17 (6): 933–46. doi :10.1080/07391102.2000.10506582. PMID 10949161. S2CID 1270176.
- Väänänen A, Srinivas R, Parikka M, et al. (2001). "Expresión y regulación de MMP-20 en células de carcinoma de lengua humana". J. Dent. Res . 80 (10): 1884–1889. doi :10.1177/00220345010800100501. PMID 11706946. S2CID 14088643.
- Väänänen A, Tjäderhane L, Eklund L, et al. (2005). "Expresión de colágeno XVIII y MMP-20 en dientes en desarrollo y tumores odontogénicos". Matriz Biol . 23 (3): 153–161. doi :10.1016/j.matbio.2004.04.003. PMID 15296943.
- Kim JW, Simmer JP, Hart TC, et al. (2006). "Mutación MMP-20 en la amelogénesis imperfecta pigmentada autosómica recesiva". J. Med. Genet . 42 (3): 271–275. doi :10.1136/jmg.2004.024505. PMC 1736010 . PMID 15744043.
Enlaces externos
- Base de datos en línea MEROPS para peptidasas y sus inhibidores: M10.019
- Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : O60882 (Metaloproteinasa de matriz humana-20) en el PDBe-KB .
