En biología molecular , el dominio proteico Yce-I es una supuesta proteína periplásmica . Esta entrada representa la proteína de unión a lípidos YceI de Escherichia coli [1] y la proteína de unión a poliisoprenoide TTHA0802 de Thermus thermophilus . [2] Su función es ayudar a la biosíntesis de isoprenoides , una molécula importante que se encuentra en todos los organismos vivos .
Ambas proteínas comparten un dominio común con un pliegue de barril beta de 8 hebras . Esto se parece al pliegue de lipocalina , aunque no existe homología de secuencia con las lipocalinas. En TTHA0802, la proteína se une a la cadena de poliisoprenoide dentro del poro del barril a través de interacciones hidrofóbicas . [2] Los homólogos de secuencia de esta estructura central están presentes en una amplia gama de bacterias y arqueas .
Las estructuras cristalinas sugieren que esta familia de proteínas desempeña un papel importante en el metabolismo de las isoprenoides quinonas o en su transporte o almacenamiento. En ambos casos, la proteína es un homodímero, y cada monómero se caracteriza por un pliegue de lipocalina. [2]