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Dominio BTB/POZ

El dominio BTB/POZ (BTB para BR-C, ttk y bab [2] o POZ para Pox virus y Zinc finger [3] ) es un dominio estructural que se encuentra en proteínas en todo el dominio Eukarya . [4] Dada su prevalencia en eucariotas y su ausencia en Archaea y bacterias , probablemente surgió después del origen de los eucariotas. [5] Si bien es principalmente un dominio de interacción proteína-proteína, [5] algunos dominios BTB tienen funcionalidad adicional en la regulación transcripcional , [6] movilidad citoesquelética , [7] ubiquitinación y degradación de proteínas , [8] [9] [10 ] y Formación y operación de canales . [11] Los dominios BTB se han clasificado tradicionalmente según las otras características estructurales presentes en la proteína. [4]

Descubrimiento

El dominio BTB/POZ fue descrito por primera vez por dos grupos de investigación independientes en 1994. Investigadores de la UCLA encontraron un motivo conservado de 115 aminoácidos en nueve proteínas de Drosophila, incluido el complejo Broad, tramtrack y bric-a-brac, y etiquetaron la región conservada como Dominio BTB. [2] Al mismo tiempo, un grupo de los Laboratorios del Imperial Cancer Research Fund en Londres descubrió el mismo motivo de 120 aminoácidos en un conjunto de proteínas de dedos de zinc que de otro modo no estarían relacionadas y en un conjunto de proteínas del virus de la viruela, y por eso denominó a la región POZ. dominio. [3]

Estructura

El motivo tiene aproximadamente 120 aminoácidos de largo, con un pliegue central de 95 aminoácidos que forman cinco hélices alfa y tres láminas beta . [4] Las hélices alfa forman dos estructuras en horquilla, A1/A2 y A4/A5, a partir de la primera y segunda y de la cuarta y quinta hélices alfa respectivamente. La hélice alfa restante, A3, une las dos. Las tres hojas beta cubren la horquilla A1/A2. [4] Estructuras secundarias adicionales pueden rodear este pliegue central. Por ejemplo, los dominios BTB en las proteínas Kelch , las proteínas con dedos de zinc C2H2 y las proteínas que contienen HTH incluyen con frecuencia una hélice alfa y una lámina beta adicionales en el extremo N del dominio. [12]

Función

El dominio BTB es principalmente un dominio de interacción proteína-proteína. En las proteínas con dedos de zinc, comúnmente forma homodímeros con otros dominios BTB, media la dimerización heteromérica y recluta correpresores transcripcionales . [5]

Referencias

  1. ^ Ahmad KF, Engel CK, Privé GG (octubre de 1998). "Estructura cristalina del dominio BTB de PLZF". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 95 (21): 12123–12128. Código bibliográfico : 1998PNAS...9512123F. doi : 10.1073/pnas.95.21.12123 . PMC  22795 . PMID  9770450.
  2. ^ ab Zollman S, Godt D, Privé GG, Couderc JL, Laski FA (octubre de 1994). "El dominio BTB, que se encuentra principalmente en las proteínas de los dedos de zinc, define una familia evolutivamente conservada que incluye varios genes regulados por el desarrollo en Drosophila". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 91 (22): 10717–10721. Código bibliográfico : 1994PNAS...9110717Z. doi : 10.1073/pnas.91.22.10717 . PMC 45093 . PMID  7938017. 
  3. ^ ab Bardwell VJ, Treisman R (julio de 1994). "El dominio POZ: un motivo de interacción proteína-proteína conservado". Genes y desarrollo . 8 (14): 1664-1677. doi : 10.1101/gad.8.14.1664 . PMID  7958847. S2CID  27334252.
  4. ^ abcd Stogios PJ, Downs GS, Jauhal JJ, Nandra SK, Privé GG (15 de septiembre de 2005). "Secuencia y análisis estructural de proteínas del dominio BTB". Biología del genoma . 6 (10): R82. doi : 10.1186/gb-2005-6-10-r82 . PMC 1257465 . PMID  16207353. 
  5. ^ abc Perez-Torrado R, Yamada D, Defossez PA (diciembre de 2006). "Nacido para unirse: el dominio de interacción proteína-proteína BTB". Bioensayos . 28 (12): 1194-1202. doi :10.1002/bies.20500. PMID  17120193. S2CID  23248814.
  6. ^ Melnick A, Ahmad KF, Arai S, Polinger A, Ball H, Borden KL y col. (Septiembre de 2000). "El análisis mutacional en profundidad del dominio BTB / POZ del dedo de zinc de la leucemia promielocítica revela motivos y residuos necesarios para las funciones biológicas y transcripcionales". Biología Molecular y Celular . 20 (17): 6550–6567. doi :10.1128/MCB.20.17.6550-6567.2000. PMC 86130 . PMID  10938130. 
  7. ^ Bomont P, Cavalier L, Blondeau F, Ben Hamida C, Belal S, Tazir M, et al. (Noviembre de 2000). "El gen que codifica la gigaxonina, un nuevo miembro de la familia de repeticiones citoesqueléticas BTB/kelch, está mutado en la neuropatía axonal gigante". Genética de la Naturaleza . 26 (3): 370–374. doi :10.1038/81701. PMID  11062483. S2CID  2917153.
  8. ^ Furukawa M, He YJ, Borchers C, Xiong Y (noviembre de 2003). "Dirección a la ubiquitinación de proteínas por ubiquitina ligasas BTB-Cullin 3-Roc1". Biología celular de la naturaleza . 5 (11): 1001–1007. doi :10.1038/ncb1056. PMID  14528312. S2CID  22937928.
  9. ^ Pintard L, Willis JH, Willems A, Johnson JL, Srayko M, Kurz T, et al. (Septiembre de 2003). "La proteína BTB MEL-26 es un adaptador específico de sustrato de la ubiquitina-ligasa CUL-3". Naturaleza . 425 (6955): 311–316. Código Bib :2003Natur.425..311P. doi : 10.1038/naturaleza01959. PMID  13679921. S2CID  4425748.
  10. ^ Geyer R, Wee S, Anderson S, Yates J, Wolf DA (septiembre de 2003). "Las proteínas del dominio BTB / POZ son supuestos adaptadores de sustrato para las ubiquitina ligasas cullin 3". Célula molecular . 12 (3): 783–790. doi : 10.1016/s1097-2765(03)00341-1 . PMID  14527422.
  11. ^ Minor DL, Lin YF, Mobley BC, Avelar A, Jan YN, Jan LY, Berger JM (septiembre de 2000). "La interfaz polar T1 está vinculada a cambios conformacionales que abren el canal de potasio dependiente de voltaje". Celúla . 102 (5): 657–670. doi : 10.1016/s0092-8674(00)00088-x . PMID  11007484. S2CID  776305.
  12. ^ Bonchuk A, Balagurov K, Georgiev P (febrero de 2023). "Dominios BTB: una visión estructural de la evolución, la multimerización y las interacciones proteína-proteína". Bioensayos . 45 (2): e2200179. doi :10.1002/bies.202200179. PMID  36449605. S2CID  254122488.
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