Citocromo d , anteriormente conocido como citocromo a 2 , es un nombre para todos los citocromos ( proteínas hemo transportadoras de electrones ) que contienen hemo D como cofactor . Se conocen dos clases de citocromo d no relacionadas: el citocromo bd , una enzima que genera una carga a través de la membrana para que los protones se muevan, [1] y el citocromo cd 1 (NirS; SCOP b.70.2 ), una nitrito reductasa . [2]
El citocromo bd se encuentra en muchas bacterias aeróbicas , especialmente cuando ha crecido con un suministro limitado de oxígeno. En comparación con otras oxidasas terminales, destaca por su alta afinidad por el oxígeno y su resistencia al envenenamiento por cianuro. Tiene un grupo de parientes muy similares que no utilizan hemo D, conocidos como oxidasas insensibles al cianuro (CIO). [3]
El citocromo d es, como otras proteínas de su familia, una hemoproteína unida a membrana , pero a diferencia de los citocromos a y b , el citocromo D tiene un grupo hemo D en lugar de un grupo hemo A o hemo B. [4]
El citocromo d es parte de la oxidasa terminal del citocromo bd que cataliza la oxidación de dos electrones del ubiquinol. Este proceso es una fosforilación oxidativa que oxida el ubiquinol-8 a ubiquinona . La reacción química seguida por este proceso es:
Mediante una reacción similar, también cataliza la reducción del oxígeno a agua, en la que intervienen 4 electrones .
Como oxidasa terminal, la reacción genera una fuerza motriz de protones:
Algunos miembros de la familia pueden aceptar o preferir otros quinoles transportadores de electrones, como menaquinol o plastoquinol, en lugar de ubiquinol. [3]
El citocromo bd (familia OPM 805) es una trihemo oxidasa, ya que está compuesto por los citocromos b 558 , b 595 y d. Su función principal es la reducción de O 2 a H 2 O. Se cree que utiliza un sitio activo di-hemo , que está formado por los hemo de los citocromos b 595 y d. Estos dos citocromos se consideran complejos de alto espín , lo que está directamente relacionado con el espín de los electrones . Mientras que otras oxidasas terminales respiratorias que catalizan la misma reacción tienen un sitio activo hemo-cobre y usan una bomba de protones , el citocromo bd tiene un sitio activo con hierro en lugar de cobre y no necesita bomba de protones, ya que ellos mismos pueden producir una fuerza de movimiento de protones. [6] Están incrustados en la bicapa citoplasmática bacteriana y sirven como oxidasas terminales en la cadena respiratoria . [7]
Las oxidasas tienden a tener dos o tres subunidades. Se predice que las subunidades 1 ( InterPro : IPR003317 ) y 2 ( InterPro : IPR002585 ) tendrán pseudosimetría y son suficientes para unir las dos moléculas de hemo b. [8] Algunos ensamblajes proteobacterianos requieren una tercera subunidad ( InterPro : IPR012994 ) para unirse al hemo d; Otros no lo hacen. [9]
Se ha determinado la estructura de alta resolución de los citocromos heterotriméricos bd de las especies de Geobacillus ( PDB : 5IR6, 5DOQ ). La tercera subunidad no comparte homología de secuencia con las proteobacterias de la tercera subunidad, pero ingresa a los conjuntos en una posición similar. [10]
E. coli posee dos conjuntos de citocromo bd. [7] El complejo bd-I (CydABX) es un heterotrímero, mientras que el complejo bd-II (AppCB) es un heterodímero. Existe un gen AppX que puede corresponder a una subunidad 3 de AppCB. [9]
La capacidad de bd-II para generar una fuerza motriz de protones es un tema de debate reciente, ubicándolo bajo la ubiquinol oxidasa no electrogénica (transportadora de H+) en algunas categorizaciones. [11]
Azotobacter vinelandii es una bacteria fijadora de nitrógeno conocida por su alta frecuencia respiratoria entre los organismos aeróbicos . Algunos estudios fisiológicos postulan que el citocromo d funciona como una oxidasa terminal en las membranas de este organismo, interviniendo en el sistema de transporte de electrones . Los estudios caracterizaron los diferentes genes en las dos subunidades ( Q09049 , C1DEL1 ; tercera subunidad C1DEL0 ). En estos estudios se encontró una homología muy ampliacon CydAB de E. coli. [12]
Generalmente, en los complejos proteicos , el citocromo D da una banda de absorción de aproximadamente 636 nm o 638 nm, dependiendo de la forma del citocromo D. Si se oxida , la banda tiene una longitud de 636 nm, y de 638 nm si se reduce . Comúnmente se asocia a ciertos grupos protésicos cuando se encuentra en complejos de múltiples subunidades. La detección del citocromo d como hemacrome alcalino de piridina Fe (II) es muy difícil porque la estabilidad en estas condiciones es limitada. Si se extrae el citocromo D del complejo proteico (como hemo D) y se coloca en éter que contiene de 1 a 5 % de HCl , se obtiene una banda de absorción diferente (603 nm, en forma oxidada). [2]