Resistencia a UV-B 8 ( UVR8 ) también conocida como receptor ultravioleta-B UVR8 es una proteína sensora de UV-B que se encuentra en plantas y posiblemente en otras fuentes. [2] Es responsable de detectar la luz ultravioleta en el rango de 280-315 nm e iniciar la respuesta al estrés de la planta. Es más sensible a 285 nm, cerca del límite inferior de UVB. UVR8 se identificó por primera vez como un mediador crucial de la respuesta de una planta a UV-B en Arabidopsis thaliana que contiene una mutación en esta proteína. Se descubrió que esta planta tenía una hipersensibilidad a UV-B [3] que daña el ADN. Se cree que UVR8 es un fotorreceptor único, ya que no contiene un cromóforo protésico , pero su capacidad de detección de luz es intrínseca a la molécula. [4] Se ha sugerido que el residuo 285 de triptófano (Trp) actúa como sensor de UV-B, mientras que también se ha visto que otros residuos de Trp están involucrados (Trp233 > Trp337 > Trp94), aunque los datos in vivo sugieren que Trp285 y Trp233 son los más importantes. [2]
Aunque la secuencia completa del genoma solo está disponible en un número limitado de angiospermas , el análisis bioinformático sugiere que hay una gran cantidad de ortólogos de UVR8 . Tanto el número como la posición de los residuos clave parecen estar bien conservados entre las angiospermas, pero también en otras especies de plantas (por ejemplo, Chlamydomonas reinhardtii y Volvox carteri ). Esto último implica que UVR8 apareció potencialmente antes de la división evolutiva en plantas vasculares terrestres, lo que sería racional considerando que en ese momento la cantidad de radiación UV-B que penetraba la superficie de la tierra era mayor ya que la capa de ozono no estaba completamente desarrollada, por lo tanto, la protección UV y la aclimatación serían de importancia crucial. [5]
La UVR8 es una proteína β-propulsora con 7 láminas β en forma de cuchilla . Comparte homología de secuencia con proteínas de mamíferos involucradas en la regulación de la condensación de la cromatina , por ejemplo, el producto del gen humano RCC1 . En el estado oscuro, la UVR8 forma un homodímero que se localiza en el citosol , pero la iluminación con UV-B induce la disociación del dímero de la UVR8 en sus respectivos monómeros y se produce la translocación al núcleo. [6] El dímero se mantiene unido a través de una red compleja de puentes salinos . [2]
Tras la irradiación con UV-B, la luz es absorbida por uno o más residuos de Trp que se encuentran adyacentes a los residuos de Arg que forman puentes salinos a través de la interfaz del dímero. Se cree que esta absorción de luz induce la interrupción de los puentes salinos y, por lo tanto, conduce a la monomerización de la molécula. [2] [7] Después de la monomerización, UVR8 se acumula en el núcleo donde interactúa con una proteína llamada constitutivamente fotomorfogénica 1 (COP1). Se sabe que COP1 actúa como una ligasa de ubiquitina E3 que se dirige a factores de transcripción clave para la ubiquitinación y la degradación mediada por el proteasoma . Sin embargo, en el caso de UVR8, se ha demostrado que actúa como un regulador positivo de la señalización UV-B mediada por UVR8. [8] Tras la iluminación con rayos UV-B, el UVR8 interactúa a través de una región C-terminal de 27 aminoácidos con el dominio WD40 de COP1 en el núcleo, [9] lo que desencadena la inducción del HIPOCOTILO ELONGADO 5 (HY5), un factor de transcripción clave para varios genes sensibles a los rayos UV-B, y produce en general una aclimatación a los rayos UV-B. [10]