Efecto Circe

Fenómeno químico y bioquímico

El efecto Circe es un fenómeno propuesto por William Jencks que se observa en química y bioquímica donde para acelerar una reacción, el estado fundamental del sustrato es desestabilizado por una enzima . ^{[1] [2]}

Mecanismo

La unión altamente favorable de un sustrato en un sitio no reactivo forzará al sitio reactivo del sustrato a ser más reactivo al ponerlo en una posición muy desfavorable. ^[3] Este efecto se observó en la orotidina 5'-fosfato descarboxilasa . ^[4] Esto puede ocurrir al posicionar un grupo de aminoácidos cargado al lado del sustrato cargado, desestabilizándolo, haciendo que la reacción ocurra más rápido. Además, la enzima coloca el sustrato en una posición óptima para que ocurra la reacción, disminuyendo así la entropía en gran medida.

Un corolario de este efecto es explicar la existencia de enzimas unidireccionales que son catalizadores mucho más eficaces para una dirección de reacción que para la otra. Por ejemplo, la velocidad límite en la dirección directa de la reacción catalizada por la metionina adenosiltransferasa es aproximadamente 2 × 10 ⁵ veces mayor que para la reacción inversa. ^[5] Este concepto se malinterpreta con frecuencia: no implica ninguna violación de los principios termodinámicos. Es un efecto cinético , no termodinámico, y la reacción siempre avanza hacia el equilibrio, independientemente de dónde comience el proceso. Y cuando está en equilibrio, la velocidad es siempre cero.

Etimología

Este proceso debe su nombre a Circe, en la Odisea de Homero , que atraía a los hombres y los convertía en cerdos.

Referencias

1. Jencks, WP (1975). "Energía de enlace, especificidad y catálisis enzimática: el efecto Circe". Adv. Enzymol. Relat. Areas Biochem . 43 : 219–410.
2. Purich, Daniel L. (2010). Cinética enzimática, catálisis y control: una referencia de teoría y métodos de mejores prácticas (1.ª ed.). Ámsterdam: Elsevier. ISBN 978-0123809254.
3. Lee JK, Tantillo, DJ (2004). Orotidina monofosfato descarboxilasa: un diálogo mecanicista . Springer Berlin Heidelberg. ISBN 978-3-540-20566-1.
4. Williamson, Mike (2012). Cómo funcionan las proteínas . Nueva York: Garland Science. ISBN 978-0815344469.
5. Mudd, SH; Mann, JD (1963). "Activación de la metionina para la transmetilación. VII. Algunos aspectos energéticos y cinéticos de la reacción catalizada por la enzima activadora de metionina de la levadura de panadería". J. Biol. Chem . 238 (6): 2164–2170. doi : 10.1016/S0021-9258(18)67955-4 .