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Dominio LysM

En biología molecular, el dominio LysM es un dominio proteico que se encuentra en una amplia variedad de proteínas y receptores extracelulares . El dominio LysM recibe su nombre del motivo de lisina, que fue el nombre original dado al motivo de secuencia identificado en las proteínas bacterianas. La región se identificó originalmente como una repetición C-terminal que se encuentra en la muramidasa de Enterococcus hirae . [1] El dominio LysM se encuentra en una amplia gama de proteínas extracelulares microbianas, donde se cree que el dominio LysM proporciona un anclaje a los polisacáridos extracelulares como el peptidoglicano y la quitina . Los dominios LysM también se encuentran en los receptores de las plantas, incluido el NFP, el receptor del factor Nod que es necesario para la simbiosis de los nódulos de la raíz entre las legumbres y las bacterias simbióticas . [2] El dominio LysM suele tener entre 44 y 65 residuos de aminoácidos de longitud. [3] La estructura del dominio LysM mostró que está compuesto por un par de cadenas beta antiparalelas separadas por un par de hélices alfa cortas . [4]

Véase también

Referencias

  1. ^ Joris B, Englebert S, Chu CP, Kariyama R, Daneo-Moore L, Shockman GD, Ghuysen JM (marzo de 1992). "Diseño modular de la muramidasa-2 de Enterococcus hirae y la autolisina de Streptococcus faecalis". FEMS Microbiology Letters . 70 (3): 257–64. doi : 10.1016/0378-1097(92)90707-u . PMID  1352512.
  2. ^ Arrighi, Jean-François; Barré, Annick; Ben Amor, Besma; Bersoult, Ana; Soriano, Lidia Campos; Mirabella, Rossana; de Carvalho-Niebel, Fernanda; Journet, Etienne-Pascal; Gherardi, Michèle; Huguet, Thierry; Geurts, René (2006). "La familia de genes de quinasa similar al receptor de lisina de Medicago truncatula incluye PFN y nuevos genes expresados ​​​​en nódulos". Fisiología vegetal . 142 (1): 265–279. doi : 10.1104/pp.106.084657. ISSN  0032-0889. PMC 1557615 . PMID  16844829. 
  3. ^ Buist G, Steen A, Kok J, Kuipers OP (mayo de 2008). "LysM, un motivo proteico ampliamente distribuido para la unión a (peptido)glicanos". Microbiología molecular . 68 (4): 838–47. doi : 10.1111/j.1365-2958.2008.06211.x . PMID  18430080.
  4. ^ Bateman A, Bycroft M (junio de 2000). "La estructura de un dominio LysM de la mureína transglicosilasa D unida a la membrana lítica de E. coli (MltD)". Journal of Molecular Biology . 299 (4): 1113–9. doi :10.1006/jmbi.2000.3778. PMID  10843862.