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Dominio de unión de calmodulina

En biología molecular, el dominio de unión de calmodulina ( CaMBD ) es un dominio proteico que se encuentra en los canales de potasio activados por calcio de pequeña conductancia ( canales SK ). Estos canales son independientes del voltaje y están regulados únicamente por el Ca 2+ intracelular . Son complejos heteroméricos que comprenden subunidades alfa formadoras de poros y la proteína de unión a Ca 2+ calmodulina (CaM). [1] La CaM se une al canal SK a través del CaMBD, que se encuentra en una región intracelular de la subunidad alfa inmediatamente carboxiterminal al poro. La apertura del canal se desencadena cuando el Ca 2+ se une a las manos EF en el lóbulo N de CaM. Se conoce la estructura de este dominio complejado con CaM. [1] Este dominio forma un dímero alargado con una molécula de CaM unida en cada extremo; cada CaM envuelve tres hélices alfa , dos de una subunidad de CaMBD y una de la otra.

Referencias

  1. ^ ab Schumacher MA, Rivard AF, Bachinger HP, Adelman JP (abril de 2001). "Estructura del dominio de activación de un canal de K+ activado por Ca2 + en complejo con Ca2 + /calmodulina". Nature . 410 (6832): 1120–4. Bibcode :2001Natur.410.1120S. doi :10.1038/35074145. PMID  11323678. S2CID  205016620.
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