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Dominio de unión de biotina

El dominio de unión de biotina/lipoilo tiene un residuo de lisina conservado que se une a la biotina o al ácido lipoico . La biotina desempeña un papel catalítico en algunas reacciones de transferencia de carboxilo y está unida covalentemente, a través de un enlace amida, a un residuo de lisina en enzimas que requieren esta coenzima. [1] Las lipoamida aciltransferasas tienen un cofactor esencial, el ácido lipoico, que está unido covalentemente a través de un enlace amida a un grupo lisina. [2] El cofactor ácido lipoico se encuentra en una variedad de proteínas.

Proteínas humanas que contienen este dominio

ACACA ; ACACB ; DBT ; DLAT ; DLST ; DLSTP; MCCC1 ; ORDENADOR PERSONAL; PCCA ; PDHX;

Referencias

  1. ^ Kumar GK, Shenoy BC, Wood HG, Samols D, Xie Y, Park VL, Beegen H (1992). "La importancia de los residuos de metionina para la catálisis de la enzima biotina, transcarboxilasa. Análisis por mutagénesis dirigida al sitio". J. Biol. Chem . 267 (26): 18407–18412. doi : 10.1016/S0021-9258(19)36977-7 . PMID  1526981.
  2. ^ Guest JR, Russell GC (1991). "Similitudes de secuencia dentro de la familia de las dihidrolipoamidas aciltransferasas y descubrimiento de una enzima fúngica no identificada previamente". Biochim. Biophys. Acta . 1076 (2): 225–232. doi :10.1016/0167-4838(91)90271-z. PMID  1825611.
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