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Dominio ACT

En biología molecular, el dominio ACT es un dominio proteico que se encuentra en una variedad de proteínas involucradas en el metabolismo. Los dominios ACT están vinculados a una amplia gama de enzimas metabólicas que están reguladas por la concentración de aminoácidos . El dominio ACT recibe su nombre de tres de las proteínas que lo contienen: una espartato quinasa , una clorismato mutasa y T yrA . El dominio ACT arquetípico es el dominio regulador C-terminal de la 3-fosfoglicerato deshidrogenasa (3PGDH), que se pliega con una topología similar a la de la ferredoxina . Un par de dominios ACT forman una lámina antiparalela de ocho cadenas con dos moléculas de serina inhibidora alostérica unidas en la interfaz. La exploración bioquímica de algunas otras proteínas que contienen dominios ACT respalda las sugerencias de que estos dominios contienen la estructura ACT arquetípica . [1]

El dominio ACT fue descubierto por Aravind y Koonin utilizando búsquedas de secuencias iterativas . [2]

Referencias

  1. ^ Chipman DM, Shaanan B (diciembre de 2001). "La familia de dominios ACT". Current Opinion in Structural Biology . 11 (6): 694–700. doi :10.1016/S0959-440X(01)00272-X. PMID  11751050.
  2. ^ Aravind L, Koonin EV (abril de 1999). "Obtención de información estructural, funcional y evolutiva no trivial sobre proteínas mediante búsquedas iterativas en bases de datos". Journal of Molecular Biology . 287 (5): 1023–40. doi :10.1006/jmbi.1999.2653. PMID  10222208.
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