Dockerin

Dockerin es un dominio proteico que se encuentra en la estructura celular del celulosoma de las bacterias anaeróbicas . Se encuentra en muchas enzimas endoglucanasas . El compañero de unión de la dockerina es el dominio cohesina , ubicado en la proteína andamio . Esta interacción entre los dominios dockerina de los constituyentes enzimáticos del celulosoma y los dominios cohesina de la proteína andamio es esencial para la construcción del complejo de celulosoma. ^[1] El dominio Dockerin tiene dos repeticiones en tándem de un motivo de unión al calcio de la mano que no es EF . Cada motivo se caracteriza por una estructura de hélice en bucle. ^[2] La estructura tridimensional de dockerin se ha determinado en solución, ^[3] así como en complejo con Cohesin. ^[4]

Hay tres tipos de dominios Dockerin: I, II y III que se unen a Cohesina Tipo I, Cohesina Tipo II y Cohesina Tipo III respectivamente. Un dominio dockerina tipo I tiene entre 65 y 70 residuos de longitud. ^[5] La especificidad de unión de la interacción Tipo I fue bien estudiada mediante estudios estructurales y de mutagénesis . La interacción de tipo II está menos caracterizada. ^[6]

Ver también

• mano EF
• celulosoma

Referencias

1. Ding SY, Rincón MT, Lamed R, Martin JC, McCrae SI, Aurilia V, et al. (2001). "Proteínas celulosomales similares a andamios de Ruminococcus flavefaciens". J Bacteriol . 183 (6): 1945–53. doi :10.1128/JB.183.6.1945-1953.2001. PMC  95089 . PMID  11222592.
2. SCOP 63447
3. AP : 1DAQ ​; Lytle BL, Volkman BF, Westler WM, Heckman MP, Wu JH (marzo de 2001). "Estructura de la solución de un dominio dockerina tipo I, un nuevo dominio de unión al calcio extracelular procariótico". J. Mol. Biol . 307 (3): 745–53. doi :10.1006/jmbi.2001.4522. PMID  11273698.
4. APB : 1OHZ ​; Carvalho, AL; Días, FMV; Prates, JAM; Nagy, T.; Gilbert, HJ ; Davies, GJ ; Ferreira, LMA; Romao, MJ; Fuentes, CMGA (2003). "Ensamblaje de celulosoma revelado por la estructura cristalina del complejo cohesina-dockerina". Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . 100 (24): 13809–13814. doi : 10.1073/pnas.1936124100 . PMC 283503 . PMID  14623971. 
5. InterPro : InterPro :  IPR016134
6. Adams JJ, Webb BA, Spencer HL, Smith SP (febrero de 2005). "Caracterización estructural del módulo dockerina tipo II del celulosoma de Clostridium thermocellum: efectos inducidos por calcio sobre la conformación y el reconocimiento de objetivos". Bioquímica . 44 (6): 2173–82. doi :10.1021/bi048039u. PMID  15697243.

enlaces externos

Estructura de la proteína:

• Lytle BL, Volkman BF, Westler WM, Heckman MP, Wu JH (2001). "Estructura de la solución de un dominio dockerina tipo I, un nuevo dominio de unión al calcio extracelular procariótico". J Mol Biol . 307 (3): 745–753. doi :10.1006/jmbi.2001.4522. PMID  11273698.
• Bayer EA, Shimon LJ, Shoham Y, Lamed R (1998). "Celulosomas-estructura y ultraestructura". J Estructura Biol . 124 (2–3): 221–234. doi :10.1006/jsbi.1998.4065. PMID  10049808.

Caracterización de especificidad:

• Haimovitz R, Barak Y, Morag E, Voronov-Goldman M, Shoham Y, Lamed R, Bayer EA (2008). "Microarray de cohesina-dockerina: diversas especificidades entre dos familias complementarias de módulos de proteínas que interactúan". Proteómica . 8 (5): 968–979. doi :10.1002/pmic.200700486. PMID  18219699. S2CID  206360888.
• Adams JJ, Webb BA, Spencer HL, Smith SP (2005). "Caracterización estructural del módulo dockerina tipo II del celulosoma de Clostridium thermocellum: efectos inducidos por calcio sobre la conformación y el reconocimiento de objetivos". Bioquímica . 44 (6): 2173–2182. doi :10.1021/bi048039u. PMID  15697243.
• Jindou S, Soda A, Karita S, Kajino T, Béguin P, Wu JH, Inagaki M, Kimura T, Sakka K, Ohmiya K (2004). "Interacciones cohesina-dockerina dentro y entre Clostridium josui y Clostridium thermocellum: selectividad de unión entre dominios afines dockerina y cohesina y especificidad de especie". J Biol Chem . 279 (11): 9867–9874. doi : 10.1074/jbc.M308673200 . PMID  14688277.