Compuesto químico
El disulfuro de glutatión ( GSSG ) es un disulfuro derivado de dos moléculas de glutatión . [1]
En las células vivas, el disulfuro de glutatión se reduce a dos moléculas de glutatión con equivalentes reductores de la coenzima NADPH . Esta reacción es catalizada por la enzima glutatión reductasa . [2]
Las enzimas antioxidantes, como las glutatión peroxidasas y las peroxirredoxinas , generan disulfuro de glutatión durante la reducción de peróxidos como el peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ) y los hidroperóxidos orgánicos (ROOH): [3]
- 2 GSH + ROOH → GSSG + ROH + H 2 O
Otras enzimas, como las glutaredoxinas , generan disulfuro de glutatión a través del intercambio de tiol-disulfuro con enlaces disulfuro de proteínas u otros compuestos de baja masa molecular, como el disulfuro de coenzima A o el ácido deshidroascórbico . [4]
- 2 GSH + RSSR → GSSG + 2 RSH
Por lo tanto, la relación GSH:GSSG es un bioindicador importante de la salud celular: una relación más alta significa un menor estrés oxidativo en el organismo. Una relación más baja puede incluso ser indicativa de enfermedades neurodegenerativas, como la enfermedad de Parkinson (EP) y la enfermedad de Alzheimer . [5]
Neuromodulador
Se ha descubierto que el GSSG, junto con el glutatión y el S -nitrosoglutatión (GSNO), se unen al sitio de reconocimiento de glutamato de los receptores NMDA y AMPA (a través de sus fracciones γ-glutamil) y pueden ser neuromoduladores endógenos . [6] [7] En concentraciones milimolares , también pueden modular el estado redox del complejo del receptor NMDA. [7]
Véase también
Referencias
- ^ Meister A, Anderson ME (1983). "Glutatión". Revista anual de bioquímica . 52 : 711–60. doi :10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. PMID 6137189.
- ^ Deneke SM, Fanburg BL (1989). "Regulación del glutatión celular". The American Journal of Physiology . 257 (4 Pt 1): L163–73. doi :10.1152/ajplung.1989.257.4.L163. PMID 2572174. Archivado desde el original el 2020-06-10 . Consultado el 2017-03-20 .
- ^ Meister A (1988). "Metabolismo del glutatión y su modificación selectiva". The Journal of Biological Chemistry . 263 (33): 17205–8. doi : 10.1016/S0021-9258(19)77815-6 . PMID 3053703. Archivado desde el original el 2020-06-10 . Consultado el 20 de marzo de 2017 .
- ^ Holmgren A, Johansson C, Berndt C, Lönn ME, Hudemann C, Lillig CH (diciembre de 2005). "Control redox de tiol a través de sistemas de tiorredoxina y glutarredoxina". Biochem. Soc. Trans . 33 (parte 6): 1375–7. doi :10.1042/BST20051375. PMID 16246122.
- ^ Owen, Joshua B.; Butterfield, D. Allan (2010). "Medición de la relación glutatión oxidado/reducido". En Bross, Peter; Gregersen, Niels (eds.). Mal plegamiento de proteínas y estrés celular en enfermedades y envejecimiento . Métodos en biología molecular. Vol. 648. págs. 269–77. doi :10.1007/978-1-60761-756-3_18. ISBN 978-1-60761-755-6. Número de identificación personal 20700719.
- ^ Steullet P, Neijt HC, Cuénod M, Do KQ (2006). "Deterioro de la plasticidad sináptica e hipofunción de los receptores NMDA inducidos por el déficit de glutatión: relevancia para la esquizofrenia". Neurociencia . 137 (3): 807–19. doi :10.1016/j.neuroscience.2005.10.014. PMID 16330153. S2CID 1417873.
- ^ ab Varga V, Jenei Z, Janáky R, Saransaari P, Oja SS (1997). "El glutatión es un ligando endógeno de los receptores de N-metil-D-aspartato (NMDA) y 2-amino-3-hidroxi-5-metil-4-isoxazolpropionato (AMPA) del cerebro de rata". Investigación neuroquímica . 22 (9): 1165–71. doi :10.1023/A:1027377605054. PMID 9251108. S2CID 24024090.
