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Dipeptidasa de membrana

La dipeptidasa de membrana ( EC 3.4.13.19, dipeptidasa renal , deshidropeptidasa I (DPH I) , dipeptidasa , aminodipeptidasa , dipéptido hidrolasa , dipeptidil hidrolasa , dipeptidasa no específica , dipeptidasa renal anclada a glicosilfosfatidilinositol , MBD , MDP , leucotrieno D 4 hidrolasa ) es una enzima . [1] [2] [3] [4] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química.

Hidrólisis de dipéptidos (p. ej., leucotrieno D 4 , cistinil-bis-glicina, algunos antibióticos β-lactámicos (p. ej., carbapenem ))

Esta enzima de zinc unida a la membrana tiene una amplia especificidad.

Los inhibidores incluyen bestatina y cilastatina .

Genes

Referencias

  1. ^ Campbell BJ, Lin YC, Davis RV, Ballew E (mayo de 1966). "La purificación y las propiedades de una dipeptidasa renal particulada". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzimología y oxidación biológica . 118 (2): 371–86. doi :10.1016/s0926-6593(66)80046-2. PMID  5961612.
  2. ^ Campbell, BJ (1970). Dipeptidasa renal . Methods Enzymol. Vol. 19. págs. 722–729. doi :10.1016/0076-6879(70)19059-8. ISBN . 978-0-12-181881-4.
  3. ^ Kropp H, Sundelof JG, Hajdu R, Kahan FM (julio de 1982). "Metabolismo de la tienamicina y antibióticos carbapenémicos relacionados por la dipeptidasa renal, deshidropeptidasa". Agentes antimicrobianos y quimioterapia . 22 (1): 62–70. doi :10.1128/aac.22.1.62. PMC 183675. PMID  7125632. 
  4. ^ Hooper NM, Keen JN, Turner AJ (enero de 1990). "La caracterización de la dipeptidasa renal humana anclada a glicosilfosfatidilinositol revela que está más extensamente glicosilada que la enzima porcina". The Biochemical Journal . 265 (2): 429–33. doi :10.1042/bj2650429. PMC 1136904 . PMID  2137335. 

Enlaces externos