La dipeptidasa de membrana ( EC 3.4.13.19, dipeptidasa renal , deshidropeptidasa I (DPH I) , dipeptidasa , aminodipeptidasa , dipéptido hidrolasa , dipeptidil hidrolasa , dipeptidasa no específica , dipeptidasa renal anclada a glicosilfosfatidilinositol , MBD , MDP , leucotrieno D 4 hidrolasa ) es una enzima . [1] [2] [3] [4] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química.
- Hidrólisis de dipéptidos (p. ej., leucotrieno D 4 , cistinil-bis-glicina, algunos antibióticos β-lactámicos (p. ej., carbapenem ))
Esta enzima de zinc unida a la membrana tiene una amplia especificidad.
Los inhibidores incluyen bestatina y cilastatina .
Genes
Referencias
- ^ Campbell BJ, Lin YC, Davis RV, Ballew E (mayo de 1966). "La purificación y las propiedades de una dipeptidasa renal particulada". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzimología y oxidación biológica . 118 (2): 371–86. doi :10.1016/s0926-6593(66)80046-2. PMID 5961612.
- ^ Campbell, BJ (1970). Dipeptidasa renal . Methods Enzymol. Vol. 19. págs. 722–729. doi :10.1016/0076-6879(70)19059-8. ISBN . 978-0-12-181881-4.
- ^ Kropp H, Sundelof JG, Hajdu R, Kahan FM (julio de 1982). "Metabolismo de la tienamicina y antibióticos carbapenémicos relacionados por la dipeptidasa renal, deshidropeptidasa". Agentes antimicrobianos y quimioterapia . 22 (1): 62–70. doi :10.1128/aac.22.1.62. PMC 183675. PMID 7125632.
- ^ Hooper NM, Keen JN, Turner AJ (enero de 1990). "La caracterización de la dipeptidasa renal humana anclada a glicosilfosfatidilinositol revela que está más extensamente glicosilada que la enzima porcina". The Biochemical Journal . 265 (2): 429–33. doi :10.1042/bj2650429. PMC 1136904 . PMID 2137335.
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