Las oxigenasas de carotenoides son una familia de enzimas implicadas en la escisión de los carotenoides para producir, por ejemplo, retinol , comúnmente conocido como vitamina A. Esta familia incluye una enzima conocida como RPE65 que se expresa abundantemente en el epitelio pigmentario de la retina , donde cataliza la formación de 11-cis-retinol a partir de ésteres de retinilo todo-trans.
El cofactor de hierro (II) RPE65, que muestra su coordinación con 4 residuos de histidina y 3 residuos de ácido glutámico. [2]
Los carotenoides como el betacaroteno , el licopeno , la luteína y la beta-criptoxantina se producen en plantas y ciertas bacterias, algas y hongos, donde funcionan como pigmentos fotosintéticos accesorios y como eliminadores de radicales de oxígeno para la fotoprotección . También son nutrientes dietéticos esenciales en los animales. Las oxigenasas de carotenoides escinden una variedad de carotenoides en una gama de productos biológicamente importantes, incluidos los apocarotenoides en plantas que funcionan como hormonas , pigmentos, sabores, aromas florales y compuestos de defensa, y los retinoides en animales que funcionan como vitaminas , cromóforos para opsinas y moléculas de señalización. [3] Los ejemplos de oxigenasas de carotenoides incluyen:
Beta-caroteno 15,15'-monooxigenasa (BCO1; EC 1.14.99.36) de animales, que escinde el betacaroteno simétricamente en el doble enlace central para producir dos moléculas de retinal. [3]
Beta-caroteno-9',10'-dioxigenasa (BCO2) de origen animal, que desdobla el beta-caroteno de forma asimétrica en apo-10'-beta-carotenal y beta-ionona, siendo esta última convertida en ácido retinoico. El licopeno también se desdobla oxidativamente. [3]
La 9-cis-epoxicarotenoide dioxigenasa de las plantas, que escinde las xantofilas 9-cis en xantoxina , un precursor de la hormona ácido abscísico . [4] La piel amarilla, que es un fenotipo común en los pollos domésticos, está influenciada por la acumulación de carotenoides en la piel debido a la ausencia de la enzima beta-caroteno dioxigenasa 2 (BCDO2). La inhibición de la expresión del gen BCO2 es causada por una mutación reguladora. [5]
Apocarotenoide-15,15'-oxigenasa de bacterias y cianobacterias, que convierte beta-apocarotenales en lugar de beta-caroteno en retinal. Esta proteína tiene una estructura de hélice beta de siete palas. [6]
^ Kloer DP, Ruch S, Al-Babili S, Beyer P, Schulz GE (abril de 2005). "La estructura de una carotenoide oxigenasa formadora de retina". Science . 308 (5719): 267–9. Bibcode :2005Sci...308..267K. doi :10.1126/science.1108965. PMID 15821095. S2CID 6318853.
^ Kiser PD, Zhang J, Badiee M, Li Q, Shi W, Sui X, et al. (junio de 2015). "Mecanismo catalítico de una isomerasa retinoide esencial para la visión de los vertebrados". Nature Chemical Biology . 11 (6): 409–15. doi :10.1038/nchembio.1799. PMC 4433804 . PMID 25894083.
^ abc Wyss A (enero de 2004). "Oxigenasas de caroteno: una nueva familia de enzimas de escisión de doble enlace". The Journal of Nutrition . 134 (1): 246S–250S. doi : 10.1093/jn/134.1.246S . PMID 14704328.
^ Tan BC, Joseph LM, Deng WT, Liu L, Li QB, Cline K, McCarty DR (julio de 2003). "Caracterización molecular de la familia de genes de la dioxigenasa 9-cis epoxicarotenoide de Arabidopsis". The Plant Journal . 35 (1): 44–56. doi : 10.1046/j.1365-313X.2003.01786.x . PMID 12834401.
^ Eriksson J, Larson G, Gunnarsson U, Bed'hom B, Tixier-Boichard M, Strömstedt L, et al. (febrero de 2008). Georges M (ed.). "La identificación del gen de la piel amarilla revela un origen híbrido del pollo doméstico". PLOS Genetics . 4 (2): e1000010. doi : 10.1371/journal.pgen.1000010 . PMC 2265484 . PMID 18454198.
^ Kloer DP, Ruch S, Al-Babili S, Beyer P, Schulz GE (abril de 2005). "La estructura de una carotenoide oxigenasa formadora de retina". Science . 308 (5719): 267–9. Bibcode :2005Sci...308..267K. doi :10.1126/science.1108965. PMID 15821095. S2CID 6318853.
Lectura adicional
Nicoletti A, Wong DJ, Kawase K, Gibson LH, Yang-Feng TL, Richards JE, Thompson DA (abril de 1995). "Caracterización molecular del gen humano que codifica una proteína abundante de 61 kDa específica del epitelio pigmentario de la retina". Human Molecular Genetics . 4 (4): 641–9. doi :10.1093/hmg/4.4.641. PMID 7633413.
Este artículo incorpora texto de dominio público de Pfam e InterPro : IPR004294
