Las queratinas de tipo II (o citoqueratinas de tipo II ) constituyen los filamentos intermedios de tipo II del citoesqueleto intracitoplasmático, que está presente en todas las células epiteliales de los mamíferos. Las citoqueratinas de tipo 2 consisten en proteínas básicas o neutras de alto peso molecular que in vivo se organizan en pares de cadenas de queratina heterotípicas de tipo I y tipo II, coexpresadas durante la diferenciación de los tejidos epiteliales simples y estratificados. [1] Se ha observado que las queratinas de tipo II se desarrollan antes que las de tipo 1 durante el desarrollo embrionario humano. [2]
Las citoqueratinas de tipo II están codificadas en el cromosoma 12q y comprenden: CK1 , CK2 , CK3 , CK4 , CK5 , CK6 , CK7 y CK8 . Su peso molecular varía de 52 kDa (CK8) a 67 kDa (CK18).
En general, la queratina tipo 2 desempeña un papel crucial en el mantenimiento de la fuerza y la integridad de la piel, el cabello y las uñas. Las mutaciones en los genes de la queratina pueden provocar diversos trastornos genéticos que afectan a estos tejidos, como la epidermólisis ampollosa simple , una enfermedad poco frecuente caracterizada por la formación de ampollas y la erosión de la piel y las membranas mucosas. [3]
Las queratinas de tipo II se dividen en 2 subtipos: queratinas de tipo IIA y queratinas de tipo IIB. Las queratinas de tipo 2A se expresan en tejidos que requieren altos niveles de estrés mecánico, como las plantas de los pies, mientras que las queratinas de tipo 2B se expresan en tejidos que están sujetos a menos estrés, como las palmas de las manos. [1]
Las queratinas de tipo IIA se caracterizan por su expresión en tejidos sometidos a un alto estrés, como las plantas de los pies o las palmas de las manos. Existen varias queratinas de tipo 2A diferentes que se han identificado en humanos, entre ellas K1 , K2 , K9 , K10 , K77 y K78 . Estas queratinas se expresan de manera específica en cada tejido, siendo K1, K2 y K10 las que se expresan predominantemente en la epidermis, mientras que K9, K77 y K78 se expresan en el lecho ungueal y los folículos pilosos. [3]
Las queratinas de tipo IIA tienen una característica estructural única que les permite formar dímeros en espiral, que luego se ensamblan en tetrámeros y, finalmente, en filamentos intermedios. Esta organización estructural proporciona la resistencia mecánica y la resiliencia necesarias para soportar las tensiones que experimentan los tejidos en los que se expresan. [6] Las mutaciones en los genes de la queratina de tipo 2A pueden provocar diversos trastornos genéticos, como la hiperqueratosis epidermolítica (EHK) y la queratodermia palmoplantar (PPK), que se caracterizan por hiperqueratosis y ampollas en la piel de las palmas y las plantas. [7]
Las queratinas de tipo IIB son un grupo de proteínas de filamento intermedio que se expresan principalmente en tejidos epiteliales, como la piel, las uñas y los folículos pilosos. Pertenecen a la familia de proteínas de las queratinas, que se caracterizan por sus dominios de hélice alfa altamente conservados. [8] La queratina de tipo IIB está codificada por el gen KRT6B y a menudo se coexpresa con la queratina equivalente de tipo IIA (KRT6A) en una variedad de tejidos epiteliales. [9] Juntas, estas dos proteínas forman heterodímeros que se ensamblan en filamentos intermedios, que proporcionan estabilidad mecánica y resistencia al estrés mecánico. [8] Además de su función estructural, se ha demostrado que las queratinas de tipo IIB desempeñan funciones importantes en la cicatrización de heridas, la inflamación y la migración celular. La desregulación de la expresión de la queratina de tipo IIB o las mutaciones en el gen KRT6B se han asociado con una variedad de trastornos de la piel, incluida la psoriasis, la epidermólisis ampollosa y la paquioniquia congénita. [8]
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