Un laboratorio seco es un laboratorio en el que la naturaleza de los experimentos no implica un riesgo significativo. Esto contrasta con un laboratorio húmedo en el que es necesario manipular varios tipos de productos químicos y peligros biológicos. Un ejemplo de un laboratorio seco es aquel en el que se realizan análisis matemáticos computacionales o aplicados en un modelo generado por computadora para simular un fenómeno en el ámbito físico. [1] Ejemplos de tales fenómenos incluyen una molécula que cambia de estado cuántico, el horizonte de eventos de un agujero negro o cualquier cosa que de otro modo sería imposible o demasiado peligrosa de observar en condiciones normales de laboratorio. Este término también puede referirse a un laboratorio que utiliza principalmente equipo electrónico, por ejemplo, un laboratorio de robótica. Un laboratorio seco también puede referirse a un espacio de laboratorio para el almacenamiento de materiales secos. [2]
El laboratorio seco también puede referirse a proporcionar resultados ficticios (pero plausibles) en lugar de realizar un experimento asignado o llevar a cabo una revisión sistemática .
A medida que el poder de cómputo ha crecido exponencialmente, este enfoque de investigación, a menudo denominado in silico (a diferencia de in vitro e in vivo ), ha acumulado más atención, especialmente en el área de la bioinformática . Más específicamente, dentro de la bioinformática, está el estudio de las proteínas o proteómica , que es la elucidación de sus estructuras desconocidas y patrones de plegamiento. El enfoque general en la elucidación de la estructura de las proteínas ha sido primero purificar una proteína, cristalizarla y luego enviar rayos X a través de dicho cristal de proteína purificada para observar cómo estos rayos X se difractan en un patrón específico, un proceso conocido como cristalografía de rayos X. Sin embargo, muchas proteínas, especialmente aquellas incrustadas en membranas celulares, son casi imposibles de cristalizar debido a su naturaleza hidrófoba. Aunque existen otras técnicas, como el trazado de Ramachandran y la espectrometría de masas , estas por sí solas generalmente no conducen a la elucidación completa de la estructura de las proteínas o los mecanismos de plegamiento.
Como una forma de superar las limitaciones de estas técnicas, proyectos como Folding@home y Rosetta@home tienen como objetivo resolver este problema utilizando análisis computacional, este medio de resolver la estructura de las proteínas se conoce como predicción de la estructura de las proteínas . Aunque muchos laboratorios tienen un enfoque ligeramente diferente, el concepto principal es encontrar, de una miríada de conformaciones de proteínas, qué conformación tiene la energía más baja o, en el caso de Folding@Home, encontrar energías relativamente bajas de proteínas que podrían hacer que la proteína se pliegue mal y agregue otras proteínas a sí misma, como en el caso de la anemia de células falciformes . El esquema general en estos proyectos es que una pequeña cantidad de cálculos se analizan o se envían para que se calculen en una computadora, generalmente una computadora doméstica, y luego esa computadora analiza la probabilidad de que una proteína específica adopte una forma o conformación determinada en función de la cantidad de energía requerida para que esa proteína permanezca en esa forma; esta forma de procesar datos es lo que generalmente se conoce como computación distribuida . Este análisis se realiza en un número extraordinariamente grande de conformaciones diferentes, debido al apoyo de cientos de miles de computadoras domésticas, con el objetivo de encontrar la conformación de menor energía posible o el conjunto de conformaciones de menor energía posible en relación con cualquier conformación que sea apenas diferente. Aunque hacerlo es bastante difícil, uno puede, observando la distribución de energía de un gran número de conformaciones, a pesar del número casi infinito de conformaciones proteínicas diferentes posibles para cualquier proteína dada (ver Paradoja de Levinthal ), con un número razonablemente grande de muestras de energía proteínica, predecir relativamente de cerca qué conformación, dentro de un rango de conformaciones, tiene la energía más baja esperada usando métodos de inferencia estadística . Hay otros factores como la concentración de sal, el pH, la temperatura ambiente o las chaperoninas , que son proteínas que ayudan en el proceso de plegamiento de otras proteínas, que pueden afectar en gran medida cómo se pliega una proteína. Sin embargo, si se demuestra que la proteína dada se pliega por sí sola, especialmente in vitro , estos hallazgos pueden respaldarse aún más. Una vez que podemos ver cómo se pliega una proteína, podemos ver cómo funciona como catalizador o en la comunicación intracelular, por ejemplo, la interacción neurorreceptor-neurotransmisor. También podemos entender mucho mejor cómo se pueden utilizar ciertos compuestos para mejorar o prevenir la función de estas proteínas y cómo una proteína dilucidada en general desempeña un papel en la enfermedad. [3]
Existen muchas otras áreas de investigación en las que se ha implementado el método de laboratorio seco. Otros fenómenos físicos, como el sonido, las propiedades de compuestos recién descubiertos o hipotéticos y los modelos de mecánica cuántica, han recibido recientemente [ ¿cuándo? ] más atención en esta área de enfoque.
El laboratorio seco, que hace referencia al proceso de obtener resultados sin hacer realmente el trabajo de laboratorio, es una práctica notoriamente turbia que se ha llevado a cabo a lo largo de los siglos. Si bien los laboratorios secos son un gran problema en la actualidad y ponen en tela de juicio la investigación moderna en algunos casos, su uso se remonta a Arquímedes , quien afirmó que los objetos más pesados caen más rápido y los objetos más livianos caen más lento sin realizar él mismo los experimentos. Su error no se corregiría por completo hasta los días de Simon Stevin y Galileo .