stringtranslate.com

Matriz de Golgi

La matriz de Golgi es una colección de proteínas involucradas en la estructura y función del aparato de Golgi . [1] [2] [3] La matriz fue aislada por primera vez en 1994 como una colección amorfa de 12 proteínas que permanecieron asociadas juntas en presencia de detergente (que eliminó las membranas de Golgi) y 150 m M NaCl (que eliminó las proteínas débilmente asociadas). [4] El tratamiento con una enzima proteasa eliminó la matriz, lo que confirmó la importancia de las proteínas para la estructura de la matriz. [4] La microscopía electrónica moderna de grabado por congelación [5] muestra claramente una malla que conecta las cisternas de Golgi y las vesículas asociadas . [6] [7] Un respaldo adicional para la existencia de una matriz proviene de imágenes EM que muestran que los ribosomas están excluidos de las regiones entre y cerca de las cisternas de Golgi. [8] [9] [10] [11] [12] [13]

El Golgin GMAP210 tiene regiones funcionales en ambos extremos.
La ALPS de GMAP210 se une a capas lipídicas curvas, pero no planas.

Estructura y función

Alineación del dominio GRASP de GRASP55 y el homólogo GRASP de Cryptococcus neoformans
La microinyección de anticuerpos contra GRASP65 impide la formación normal del aparato de Golgi.

El primer componente proteico individual de la matriz se identificó en 1995 como Golgin A2 (entonces llamado GM130). [14] Desde entonces, se ha descubierto que muchas otras proteínas de la familia golgin se encuentran en la matriz de Golgi [2] y están asociadas con las membranas de Golgi de diversas maneras. [ 15] [1] Por ejemplo, GMAP210 ( proteína asociada a microtúbulos de Golgi 210) tiene un motivo ALPS ( sensor de empaquetamiento de lípidos anfipáticos ) en los 38 aminoácidos N-terminales y un dominio de unión a ARF1 llamado GRAB ( unión de ARN relacionada con el agarre ) en el extremo C. [16] Por lo tanto, el dominio GRAB puede unirse indirectamente a las cisternas de Golgi y su motivo ALPS puede unir vesículas. [17] Las Golgins tienen dominios en espiral y, por lo tanto, se predice que tienen estructuras alargadas [2] de hasta 200 nm de longitud. [18] La mayoría son proteínas de membrana periféricas unidas en un extremo a las membranas de Golgi. [2] Tienen regiones flexibles entre los dominios en espiral, lo que las convierte en candidatas ideales para mediar el acoplamiento dinámico de vesículas a las cisternas de Golgi y la estructura dinámica del propio Golgi. [2]

Las proteínas de apilamiento y reensamblaje de Golgi son una familia de proteínas conservadas evolutivamente en la matriz de Golgi. [2] GRASP65 y GRASP55 son las 2 GRASP humanas. Estas proteínas recibieron su nombre debido a su necesidad de un reensamblaje preciso de Golgi durante un ensayo in vitro , [2] pero también se ha demostrado que funcionan in vivo , como se muestra en la figura adjunta. [19] Las GRASP se asocian con bicapas lipídicas porque están miristoiladas y su residuo de ácido mirístico se intercala en la capa lipídica. [7] Su oligomerización trans está controlada por la fosforilación [6] y se cree que explica la fragmentación del Golgi como se requiere durante la mitosis. [7]

Componentes

Asociaciones de enfermedades

Referencias

  1. ^ ab Short B, Haas A, Barr FA (2005). "Golgins y GTPasas, que dan identidad y estructura al aparato de Golgi". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1744 (3): 383–95. doi : 10.1016/j.bbamcr.2005.02.001 . PMID  15979508.
  2. ^ abcdefg Xiang Y, Wang Y (2011). "Nuevos componentes de la matriz de Golgi". Investigación celular y tisular . 344 (3): 365–79. doi :10.1007/s00441-011-1166-x. PMC 3278855. PMID  21494806 . 
  3. ^ Lowe, M (2011). "Organización estructural del aparato de Golgi". Current Opinion in Cell Biology . 23 (1): 85–93. doi :10.1016/j.ceb.2010.10.004. PMID  21071196.
  4. ^ ab Slusarewicz P, Nilsson T, Hui N, Watson R, Warren G (1994). "Aislamiento de una matriz que une las enzimas del Golgi medial". The Journal of Cell Biology . 124 (4): 405–13. doi :10.1083/jcb.124.4.405. PMC 2119912 . PMID  8106542. 
  5. ^ Heuser JE (2011). "Los orígenes y la evolución de la microscopía electrónica de grabado por congelación". Journal of Electron Microscopy . 60 (Supl 1): S3–29. doi :10.1093/jmicro/dfr044. PMC 3202940 . PMID  21844598. 
  6. ^ ab Zhang, X. y Wang, Y. "Estructura de Golgi y el papel de GRASP65 en la formación de la pila de Golgi" . Consultado el 27 de mayo de 2017 .{{cite web}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  7. ^ abc Zhang, X. y Wang, Y., Front Cell Dev Biol. 2015; 3: 84. Publicado en línea el 6 de enero de 2016. doi: 10.3389/fcell.2015.00084 (2015). "GRASPs en la estructura y función del aparato de Golgi". Frontiers in Cell and Developmental Biology . 3 : 84. doi : 10.3389/fcell.2015.00084 . PMC 4701983 . PMID  26779480. {{cite journal}}: CS1 maint: nombres múltiples: lista de autores ( enlace ) CS1 maint: nombres numéricos: lista de autores ( enlace )
  8. ^ Fig. 14 en Mogelsvang S, Gomez-Ospina N, Soderholm J, Glick BS, Staehelin LA (2003). "Evidencia tomográfica de recambio continuo de cisternas de Golgi en Pichia pastoris". Biología molecular de la célula . 14 (6): 2277–91. doi :10.1091/mbc.e02-10-0697. PMC 260745 . PMID  12808029. 
  9. ^ Staehelin LA ; Kang BH. "Modelo tomográfico electrónico de una pila de Golgi y su estructura envolvente que excluye ribosomas (matriz de Golgi)". plantphysiol.org . Sociedad Estadounidense de Biólogos de Plantas . Consultado el 27 de mayo de 2017 .
  10. ^ Staehelin LA; Kang BH. "Transferencia de vesículas COPII y sus estructuras a la matriz cis-Golgi". plantphysiol.org . Sociedad Estadounidense de Biólogos de Plantas . Consultado el 27 de mayo de 2017 .
  11. ^ Lucocq JM, Pryde JG, Berger EG, Warren G (1987). "Una forma mitótica del aparato de Golgi en células HeLa". The Journal of Cell Biology . 104 (4): 865–74. doi :10.1083/jcb.104.4.865. PMC 2114436 . PMID  3104351. 
  12. ^ Mogelsvang S, Gomez-Ospina N, Soderholm J, Glick BS, Staehelin LA (2003). "Evidencia tomográfica de recambio continuo de cisternas de Golgi en Pichia pastoris". Biología molecular de la célula . 14 (6): 2277–91. doi :10.1091/mbc.E02-10-0697. PMC 260745 . PMID  12808029. 
  13. ^ Staehelin LA, Kang BH (2008). "Arquitectura a nanoescala de los sitios de exportación del retículo endoplasmático y de las membranas de Golgi según lo determinado por tomografía electrónica". Fisiología vegetal . 147 (4): 1454–68. doi :10.1104/pp.108.120618. PMC 2492626 . PMID  18678738. 
  14. ^ Nakamura N, Rabouille C, Watson R, Nilsson T, Hui N, Slusarewicz P, Kreis TE, Warren G (1995). "Caracterización de una proteína de la matriz cis-Golgi, GM130". Revista de Biología Celular . 131 (6 Pt 2): 1715–26. doi :10.1083/jcb.131.6.1715. PMC 2120691 . PMID  8557739. 
  15. ^ Benjamin Short, Alexander Haas, Francis A. Barr. "Los Golgins se asocian con las membranas de Golgi de diversas maneras". ars.els-cdn.com/ . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . Consultado el 31 de mayo de 2017 .{{cite web}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  16. ^ Cardenas J, Rivero S, Goud B, Bornens M, Rios RM (2009). "La localización de GMAP210 en Golgi requiere dos mecanismos de unión a la membrana cis distintos". BMC Biology . 7 : 56. doi : 10.1186/1741-7007-7-56 . PMC 2744908 . PMID  19715559. 
  17. ^ Doucet CM, Esmery N, de Saint-Jean M, Antonny B (2015). "La detección de la curvatura de la membrana por hélices anfipáticas está modulada por la estructura proteica circundante". PLOS ONE . ​​10 (9): e0137965. Bibcode :2015PLoSO..1037965D. doi : 10.1371/journal.pone.0137965 . PMC 4569407 . PMID  26366573. 
  18. ^ Drin G, Morello V, Casella JF, Gounon P, Antonny B (2008). "Anclaje asimétrico de membranas lipídicas planas y curvas por un golgin". Science . 320 (5876): 670–3. Bibcode :2008Sci...320..670D. ​​doi :10.1126/science.1155821. PMID  18451304. S2CID  6619427.
  19. ^ Wang Y, Wei JH, Bisel B, Tang D, Seemann J (2008). "El desapilamiento cisternal del Golgi estimula la gemación de vesículas COPI y el transporte de proteínas". PLOS ONE . ​​3 (2): e1647. Bibcode :2008PLoSO...3.1647W. doi : 10.1371/journal.pone.0001647 . PMC 2249924 . PMID  18297130. 
  20. ^ Chen L, Marquardt ML, Tester DJ, Sampson KJ, Ackerman MJ, Kass RS (2007). "La mutación de una proteína de anclaje de la A-quinasa provoca el síndrome de QT largo". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 104 (52): 20990–5. Bibcode :2007PNAS..10420990C. doi : 10.1073/pnas.0710527105 . PMC 2409254 . PMID  18093912. 
  21. ^ Kolehmainen J, Black GC, Saarinen A, et al. (2003). "El síndrome de Cohen es causado por mutaciones en un gen nuevo, COH1, que codifica una proteína transmembrana con un presunto papel en la clasificación mediada por vesículas y el transporte intracelular de proteínas". Am. J. Hum. Genet . 72 (6): 1359–69. doi :10.1086/375454. PMC 1180298 . PMID  12730828. 
  22. ^ Smits P, Bolton AD, Funari V, Hong M, Boyden ED, Lu L, Manning DK, Dwyer ND, Moran JL, Prysak M, Merriman B, Nelson SF, Bonafé L, Superti-Furga A, Ikegawa S, Krakow D, Cohn DH, Kirchhausen T, Warman ML, Beier DR (2010). "Displasia esquelética letal en ratones y humanos que carecen de la golgina GMAP-210". The New England Journal of Medicine . 362 (3): 206–16. doi :10.1056/NEJMoa0900158. PMC 3108191 . PMID  20089971. 
  23. ^ Shamseldin HE, Bennett AH, Alfadhel M, Gupta V, Alkuraya FS (2016). "GOLGA2, que codifica un regulador maestro del aparato de Golgi, está mutado en un paciente con un trastorno neuromuscular". Genética humana . 135 (2): 245–51. doi :10.1007/s00439-015-1632-8. PMC 4975006 . PMID  26742501. 
  24. ^ Hennies HC, Kornak U, Zhang H, et al. (diciembre de 2008). "La geredermia osteodysplastica es causada por mutaciones en SCL1BP1, una golgina que interactúa con Rab-6". Nat. Genet . 40 (12): 1410–2. doi :10.1038/ng.252. PMC 3122266. PMID  18997784 .