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Asesino

Una capa S (capa superficial) es una parte de la envoltura celular que se encuentra en casi todas las arqueas , así como en muchos tipos de bacterias . [1] [2] Las capas S tanto de las arqueas como de las bacterias consisten en una capa monomolecular compuesta de solo una (o, en algunos casos, dos) proteínas o glicoproteínas idénticas . [3] Esta estructura se construye mediante autoensamblaje y encierra toda la superficie celular. Por lo tanto, la proteína de la capa S puede representar hasta el 15% del contenido proteico total de una célula. [4] Las proteínas de la capa S están poco conservadas o no se conservan en absoluto, y pueden diferir notablemente incluso entre especies relacionadas. Dependiendo de la especie, las capas S tienen un grosor de entre 5 y 25 nm y poseen poros idénticos de 2 a 8 nm de diámetro. [5]

El término “capa S” se utilizó por primera vez en 1976. [6] Su uso general fue aceptado en el “Primer taller internacional sobre capas superficiales de células bacterianas cristalinas, Viena (Austria)” en 1984, y en el año 1987 las capas S se definieron en el taller de la Organización Europea de Biología Molecular sobre “Capas superficiales de células bacterianas cristalinas”, Viena como “Matrices bidimensionales de subunidades proteínicas que forman capas superficiales en células procariotas” (ver “Prefacio”, página VI en Sleytr “et al. 1988” [7] ). Para un breve resumen sobre la historia de la investigación sobre la capa S, ver “Referencias” . [2] [8]

Ubicación de las capas S

Ilustración esquemática de la arquitectura supramolecular de las principales clases de envolturas celulares procariotas que contienen capas superficiales (S). Las capas S en arqueas con redes de glicoproteínas como componente exclusivo de la pared están compuestas por subunidades similares a hongos con dominios transmembrana hidrófobos similares a pilares (a), o subunidades de glicoproteínas modificadas con lípidos (b). Las capas S individuales pueden estar compuestas de glicoproteínas que poseen ambos tipos de mecanismos de anclaje a la membrana. Pocas arqueas poseen una capa de pared rígida (por ejemplo, pseudomureína en organismos metanogénicos) como capa intermedia entre la membrana plasmática y la capa S (c). En bacterias Gram-positivas (d) las (glico)proteínas de la capa S están unidas a la capa rígida que contiene peptidoglicano a través de polímeros secundarios de la pared celular. En bacterias Gram-negativas (e) la capa S está estrechamente asociada con el lipopolisacárido de la membrana externa. La figura y la leyenda de la figura se copiaron de Sleytr et al. 2014, [2] que está disponible bajo una licencia Creative Commons Attribution 3.0 International (CC BY 3.0).

Funciones biológicas de la capa S

Para muchas bacterias, la capa S representa la zona de interacción más externa con su entorno respectivo. [9] [2] Sus funciones son muy diversas y varían de una especie a otra. En muchas especies de arqueas, la capa S es el único componente de la pared celular y, por lo tanto, es importante para la estabilización mecánica y osmótica. Se considera que la capa S es porosa, lo que contribuye a muchas de sus funciones. [10] Las funciones adicionales asociadas con las capas S incluyen:

Un gran ejemplo de bacteria que utiliza las funciones biológicas de la capa S es Clostridioides difficile. En C. difficile , la capa S ha ayudado a la formación de biopelículas, la adhesión a las células huésped y la inmunomodulación a través de la señalización celular de la respuesta del huésped. [19]

Estructura de la capa S

Si bien son omnipresentes entre las arqueas y comunes en las bacterias, las capas S de diversos organismos tienen propiedades estructurales únicas, incluidas la simetría y las dimensiones de las celdas unitarias, debido a diferencias fundamentales en sus bloques de construcción constituyentes. [20] Los análisis de secuencias de las proteínas de la capa S han predicho que las proteínas de la capa S tienen tamaños de 40 a 200 kDa y pueden estar compuestas de múltiples dominios, algunos de los cuales pueden estar relacionados estructuralmente. Desde la primera evidencia de una matriz macromolecular en un fragmento de la pared celular bacteriana en la década de 1950 [21], la estructura de la capa S se ha investigado ampliamente mediante microscopía electrónica y las imágenes de resolución media de las capas S a partir de estos análisis han proporcionado información útil sobre la morfología general de la capa S. Recientemente se han determinado mediante cristalografía de rayos X las estructuras de alta resolución de una proteína de la capa S de arqueas (MA0829 de Methanosarcina acetivorans C2A) de la familia de proteínas de la capa S de Methanosarcinales y una proteína de la capa S bacteriana (SbsB), de Geobacillus stearothermophilus PV72 . [22] [23] A diferencia de las estructuras cristalinas existentes, que han representado dominios individuales de proteínas de la capa S o componentes proteínicos menores de la capa S, las estructuras MA0829 y SbsB han permitido proponer modelos de alta resolución de las capas S de M . acetivorans y G . stearothermophilus . Estos modelos exhiben simetría hexagonal (p6) y oblicua (p2), para M . acetivorans y G . Las capas S de stearothermophilus , respectivamente, y sus características moleculares, incluidas las dimensiones y la porosidad, concuerdan bien con los datos de los estudios de microscopía electrónica de capas S arqueales y bacterianas. [6]

En general, las capas S presentan simetría reticular oblicua (p1, p2), cuadrada (p4) o hexagonal (p3, p6). Dependiendo de la simetría reticular, cada unidad morfológica de la capa S está compuesta por una (p1), dos (p2), tres (p3), cuatro (p4) o seis (p6) subunidades proteínicas idénticas. El espaciamiento de centro a centro (o dimensiones de la celda unitaria) entre estas subunidades varía de 4 a 35 nm. [2]

Autoensamblaje

Ensamblaje in vivo

El ensamblaje de una matriz monomolecular de capa S altamente ordenada y coherente en una superficie celular en crecimiento requiere una síntesis continua de un excedente de proteínas de la capa S y su translocación a sitios de crecimiento reticular. [24] Además, la información sobre este proceso dinámico se obtuvo a partir de experimentos de reconstitución con subunidades aisladas de la capa S en superficies celulares de las que se habían eliminado (reunión homóloga) o en las de otros organismos (reunión heteróloga). [25]

Ensamblaje in vitro

Las proteínas de la capa S tienen la capacidad natural de autoensamblarse en matrices monomoleculares regulares en solución y en interfaces, como soportes sólidos, la interfaz aire-agua, películas lipídicas, liposomas, emulsomas, nanocápsulas, nanopartículas o microesferas. [2] [26] El crecimiento de los cristales de la capa S sigue una vía no clásica en la que un paso final de replegamiento de la proteína de la capa S es parte de la formación de la red. [27] [28]

Solicitud

Las proteínas nativas de la capa S se han utilizado ya hace tres décadas en el desarrollo de biosensores y membranas de ultrafiltración. Posteriormente, las proteínas de fusión de la capa S con dominios funcionales específicos (por ejemplo, enzimas, ligandos, mimotopos, anticuerpos o antígenos) permitieron investigar estrategias completamente nuevas para funcionalizar superficies en las ciencias de la vida, como en el desarrollo de nuevas matrices de afinidad, vacunas mucosas, superficies biocompatibles, microportadores y sistemas de encapsulación, o en las ciencias de los materiales como plantillas para la biomineralización. [2] [29] [30] [31]

Referencias

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