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NADH deshidrogenasa

La NADH deshidrogenasa es una enzima que convierte la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD) de su forma reducida (NADH) a su forma oxidada (NAD + ). Los miembros de la familia NADH deshidrogenasa y sus análogos suelen denominarse sistemáticamente utilizando el formato NADH:aceptor oxidorreductasa . [2] [3] [4] [5] La reacción química que catalizan estas enzimas generalmente se representa con la siguiente ecuación:

NADH + H + + aceptor ⇌ NAD + + aceptor reducido

La NADH deshidrogenasa es una flavoproteína que contiene centros de hierro-azufre.

La NADH deshidrogenasa se utiliza en la cadena de transporte de electrones para la generación de ATP.

El término EC NADH deshidrogenasa (quinona) (EC 1.6.5.11) se define para NADH deshidrogenasas que utilizan una quinona (excluida la ubiquinona) como aceptor. El término EC NADH deshidrogenasa (ubiquinona) (EC 7.1.1.2) se define para aquellos con ubiquinona como aceptor.

Referencias

  1. ^ CE 1.6.99.3
  2. ^ Adachi K, Okuyama T (junio de 1972). "Estudio sobre la piridina nucleótido deshidrogenasa reducida de eritrocitos bovinos. I. Cristalización y propiedades de la piridina nucleótido deshidrogenasa reducida de eritrocitos bovinos". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzimología . 268 (3): 629–37. doi :10.1016/0005-2744(72)90266-5. PMID  4402556.
  3. ^ Hatefi, Y.; Ragan, CI; Galante, YM (1985). "Las enzimas y los complejos enzimáticos del sistema de fosforilación oxidativa mitocondrial". En Martonosi, A. (ed.). Las enzimas de las membranas biológicas . vol. 4 (2ª ed.). Nueva York: Plenum Press. págs. 1–70.
  4. ^ Hochstein LI, Dalton BP (abril de 1973). "Estudios de una NADH deshidrogenasa halófila. I. Purificación y propiedades de la enzima". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzimología . 302 (2): 216–28. doi :10.1016/0005-2744(73)90150-2. PMID  4144655.
  5. ^ Kaniuga Z (agosto de 1963). "La transformación de la NADH deshidrogenasa mitocondrial en NADH: citocromo c oxidorreductasa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Sección Especializada en Temas Enzimológicos . 73 (4): 550–64. doi :10.1016/0926-6569(63)90175-5. PMID  14074130.

enlaces externos