stringtranslate.com

Extinción (fluorescencia)

Dos muestras de quinina disueltas en agua iluminadas por un láser violeta (izquierda). Normalmente, la quinina emite fluorescencia azul, que es visible en la muestra de la derecha. La muestra de la izquierda contiene iones de cloruro que extinguen la fluorescencia de la quinina, por lo que la muestra de la izquierda no emite fluorescencia visible (la luz violeta es simplemente luz láser dispersa).

En química , el término extinción se refiere a cualquier proceso que disminuye la intensidad fluorescente de una sustancia dada. Una variedad de procesos pueden dar lugar a la extinción, como las reacciones en estado excitado , la transferencia de energía, la formación de complejos y las colisiones . Como consecuencia, la extinción suele depender en gran medida de la presión y la temperatura . El oxígeno molecular , los iones de yodo y la acrilamida [1] son ​​extintores químicos comunes. El ion cloruro es un extintor bien conocido de la fluorescencia de la quinina . [2] [3] [4] La extinción plantea un problema para los métodos espectroscópicos no instantáneos , como la fluorescencia inducida por láser .

El enfriamiento se utiliza en sensores de optodos ; por ejemplo, el efecto de enfriamiento del oxígeno en ciertos complejos de rutenio permite la medición de la saturación de oxígeno en solución. El enfriamiento es la base de los ensayos de transferencia de energía de resonancia de Förster (FRET). [5] [6] [7] El enfriamiento y el desenfriado tras la interacción con un objetivo biológico molecular específico es la base de los agentes de contraste óptico activables para la obtención de imágenes moleculares . [8] [9] Muchos colorantes experimentan un autoenfriamiento, que puede disminuir el brillo de los conjugados proteína-colorante para la microscopía de fluorescencia , [10] o puede aprovecharse en sensores de proteólisis . [11]

Mecanismos

Superposición espectral de la emisión del donante y la absorción del extintor

Transferencia de energía por resonancia de Förster

Existen algunos mecanismos distintos por los cuales la energía puede transferirse de manera no radiactiva (sin absorción o emisión de fotones) entre dos colorantes, un donante y un aceptor. La transferencia de energía por resonancia de Förster (FRET o FET) es un mecanismo de extinción dinámico porque la transferencia de energía ocurre mientras el donante está en estado excitado. La FRET se basa en interacciones dipolo-dipolo clásicas entre los dipolos de transición del donante y el aceptor y depende en gran medida de la distancia donante-aceptor, R , que disminuye a una tasa de 1/ R 6 . La FRET también depende de la superposición espectral donante-aceptor (ver figura) y de la orientación relativa de los momentos dipolares de transición del donante y el aceptor. La FRET puede ocurrir típicamente en distancias de hasta 100 Å.

Transferencia de electrones de Dexter

Dexter (también conocido como intercambio de Dexter o transferencia de energía por colisión, conocido coloquialmente como Transferencia de Energía Dexter ) es otro mecanismo de extinción dinámico. [12] La transferencia de electrones de Dexter es un fenómeno de corto alcance que disminuye exponencialmente con la distancia (proporcional a e − kR donde k es una constante que depende de la inversa del radio de van der Waals del átomo [ cita requerida ] ) y depende de la superposición espacial de los orbitales moleculares donante y extintor. En la mayoría de las situaciones de donante-fluoróforo-extintor-aceptor, el mecanismo de Förster es más importante que el mecanismo de Dexter. Con la transferencia de energía de Förster y Dexter, las formas de los espectros de absorción y fluorescencia de los colorantes no cambian.

La transferencia de electrones de Dexter puede ser significativa entre el tinte y el solvente, especialmente cuando se forman enlaces de hidrógeno entre ellos.

Exciplex

La formación de exciplejos (complejos de estado excitado) es un tercer mecanismo de extinción dinámico.

Comparación de mecanismos de extinción estáticos y dinámicos

Enfriamiento estático

El mecanismo de transferencia de energía restante es el apagado estático (también conocido como apagado por contacto). El apagado estático puede ser un mecanismo dominante para algunas sondas reportero-apagador. A diferencia del apagado dinámico, el apagado estático ocurre cuando las moléculas forman un complejo en el estado fundamental, es decir, antes de que ocurra la excitación. El complejo tiene sus propias propiedades únicas, como no ser fluorescente y tener un espectro de absorción único . La agregación de tintes a menudo se debe a efectos hidrofóbicos : las moléculas de tinte se apilan para minimizar el contacto con el agua. Los tintes aromáticos planares que se combinan para la asociación a través de fuerzas hidrofóbicas pueden mejorar el apagado estático. Las altas temperaturas y la adición de surfactantes tienden a alterar la formación del complejo en estado fundamental.

Extinción por colisión

El apagado por colisión ocurre cuando el fluoróforo excitado experimenta contacto con un átomo o molécula que puede facilitar transiciones no radiactivas al estado fundamental. ... La molécula en estado excitado choca con la molécula extintora y regresa al estado fundamental de manera no radiactiva.

Véase también

Referencias

  1. ^ Phillips SR, Wilson LJ, Borkman RF (agosto de 1986). "Apagado de la fluorescencia con acrilamida y yoduro como sonda estructural del microambiente de triptófano en cristalinas de cristalino bovino". Current Eye Research . 5 (8): 611–9. doi :10.3109/02713688609015126. PMID  3757547.
  2. ^ O'Reilly JE (septiembre de 1975). "Experimentos de fluorescencia con quinina". Journal of Chemical Education . 52 (9): 610–2. Bibcode :1975JChEd..52..610O. doi :10.1021/ed052p610. PMID  1165255.
  3. ^ Sacksteder L, Ballew RM, Brown EA, Demas JN, Nesselrodt D, DeGraff BA (1990). "Fotofísica en un disco: extinción de la luminiscencia de la quinina". Journal of Chemical Education . 67 (12): 1065. Bibcode :1990JChEd..67.1065S. doi :10.1021/ed067p1065.
  4. ^ Gutow JH (2005). "Extinción de la fluorescencia del sulfato de quinina mediante haluro (Cl-): un experimento de fluorescencia con resolución temporal para la química física". Journal of Chemical Education . 82 (2): 302. Bibcode :2005JChEd..82..302G. doi :10.1021/ed082p302.
  5. ^ Peng X, Draney DR, Volcheck WM (2006). "Sustrato de péptido fluorescente de infrarrojo cercano extinguido para el ensayo de proteasa del VIH-1". En Achilefu S, Bornhop DJ, Raghavachari R (eds.). Sondas moleculares ópticas para aplicaciones biomédicas . Vol. 6097. págs. 60970F. doi :10.1117/12.669174. S2CID  98507102.
  6. ^ Peng X, Chen H, Draney DR, Volcheck W, Schutz-Geschwender A, Olive DM (mayo de 2009). "Un colorante extintor no fluorescente de amplio espectro para ensayos de transferencia de energía por resonancia de Förster". Analytical Biochemistry . 388 (2): 220–8. doi :10.1016/j.ab.2009.02.024. PMID  19248753.
  7. ^ Osterman H (2009). "El siguiente paso en fluorescencia de infrarrojo cercano: IRDye QC-1 Dark Quencher". Artículo de revisión . 388 : 1–8. Archivado desde el original el 20 de marzo de 2020.
  8. ^ Blum G, Weimer RM, Edgington LE, Adams W, Bogyo M (julio de 2009). "Evaluación comparativa de sustratos y sondas basadas en actividad como herramientas para la obtención de imágenes ópticas no invasivas de la actividad de la cisteína proteasa". PLOS ONE . ​​4 (7): e6374. Bibcode :2009PLoSO...4.6374B. doi : 10.1371/journal.pone.0006374 . PMC 2712068 . PMID  19636372. 
  9. ^ Weissleder R, Tung CH, Mahmood U, Bogdanov A (abril de 1999). "Obtención de imágenes in vivo de tumores con sondas fluorescentes de infrarrojo cercano activadas por proteasa". Nature Biotechnology . 17 (4): 375–8. doi :10.1038/7933. PMID  10207887. S2CID  12362848.
  10. ^ Jacobsen MT, Fairhead M, Fogelstrand P, Howarth M (agosto de 2017). "Aminas para maximizar la fluorescencia proteína-colorante y la interacción proteína-ligando ultraestable". Cell Chem Biol . 24 (8): 1040–1047. doi : 10.1016/j.chembiol.2017.06.015 . PMC 5563079. PMID  28757182 . 
  11. ^ Voss EW Jr, Workman CJ, Mummert ME (febrero de 1996). "Detección de la actividad de la proteasa utilizando un sustrato globular potenciador de la fluorescencia". BioTechniques . 20 (2): 286–291. doi : 10.2144/96202rr06 . PMID  8825159.
  12. ^ IUPAC , Compendio de terminología química , 2.ª ed. (el "Libro de oro") (1997). Versión corregida en línea: (2006–) "Transferencia de excitación de Dexter (transferencia de excitación por intercambio de electrones)". doi :10.1351/goldbook.D01654