stringtranslate.com

Conjuntos conformacionales

Esta película muestra las estructuras tridimensionales de cada una de las conformaciones representativas del modelo de estados de Markov del dominio WW de Pin1.

En química computacional , los conjuntos conformacionales , también conocidos como conjuntos estructurales , son modelos computacionales restringidos experimentalmente que describen la estructura de proteínas intrínsecamente no estructuradas . [1] [2] Dichas proteínas son flexibles por naturaleza, carecen de una estructura terciaria estable y, por lo tanto, no se pueden describir con una única representación estructural. [3] Las técnicas de cálculo de conjuntos son relativamente nuevas en el campo de la biología estructural y aún enfrentan ciertas limitaciones que deben abordarse antes de que sean comparables con los métodos clásicos de descripción estructural, como la cristalografía macromolecular biológica . [4]

Objetivo

Los conjuntos son modelos que consisten en un conjunto de conformaciones que juntas intentan describir la estructura de una proteína flexible . Aunque el grado de libertad conformacional es extremadamente alto, las proteínas flexibles/desordenadas generalmente difieren de las estructuras de bobina completamente aleatorias . [5] [6] El objetivo principal de estos modelos es obtener información sobre la función de la proteína flexible, extendiendo el paradigma estructura-función de las proteínas plegadas a las proteínas intrínsecamente desordenadas.

Técnicas de cálculo

El cálculo de los conjuntos se basa en mediciones experimentales, principalmente mediante espectroscopia de resonancia magnética nuclear y dispersión de rayos X de ángulo pequeño . Estas mediciones proporcionan información estructural de corto y largo alcance.

De corto alcance

De largo alcance

Simulaciones de dinámica molecular restringida

La estructura de las proteínas desordenadas se puede aproximar ejecutando simulaciones de dinámica molecular (MD) restringida donde el muestreo conformacional está influenciado por restricciones derivadas experimentalmente. [7]

Ajuste de datos experimentales

Otro enfoque utiliza algoritmos de selección como ENSEMBLE y ASTEROIDS. [8] [9] Los procedimientos de cálculo primero generan un grupo de conformadores aleatorios (grupo inicial) de modo que muestreen suficientemente el espacio de conformación . Los algoritmos de selección comienzan eligiendo un conjunto más pequeño de conformadores (un conjunto) del grupo inicial. Los parámetros experimentales (NMR/SAXS) se calculan (generalmente mediante algunos métodos de predicción teórica) para cada conformador del conjunto elegido y se promedian sobre el conjunto. La diferencia entre estos parámetros calculados y los parámetros experimentales verdaderos se utiliza para crear una función de error y el algoritmo selecciona el conjunto final de modo que se minimice la función de error.

Limitaciones

La determinación de un conjunto estructural para un IDP a partir de parámetros experimentales de RMN/SAXS implica la generación de estructuras que concuerden con los parámetros y sus respectivos pesos en el conjunto. Por lo general, los datos experimentales disponibles son menores en comparación con el número de variables necesarias para determinarlo, lo que lo convierte en un sistema infradeterminado. Debido a esta razón, varios conjuntos estructuralmente muy diferentes pueden describir los datos experimentales igualmente bien, y actualmente no existen métodos exactos para discriminar entre conjuntos que se ajusten igualmente bien. Este problema debe resolverse ya sea incorporando más datos experimentales o mejorando los métodos de predicción mediante la introducción de métodos computacionales rigurosos.

Referencias

  1. ^ Fisher CK, Stultz CM (junio de 2011). "Construcción de conjuntos para proteínas intrínsecamente desordenadas" (PDF) . Current Opinion in Structural Biology . (3). 21 (3): 426–31. doi :10.1016/j.sbi.2011.04.001. hdl :1721.1/99137. PMC  3112268. PMID  21530234 .
  2. ^ Varadi M, Kosol S, Lebrun P, Valentini E, Blackledge M, Dunker AK, Felli IC, Forman-Kay JD, Kriwacki RW, Pierattelli R, Sussman J, Svergun DI, Uversky VN, Vendruscolo M, Wishart D, Wright PE , Tompa P (enero de 2014). "pE-DB: una base de datos de conjuntos estructurales de proteínas intrínsecamente desordenadas y desplegadas". Investigación de ácidos nucleicos . 42 (Problema de base de datos): D326-35. doi : 10.1093/nar/gkt960. PMC 3964940 . PMID  24174539. 
  3. ^ Dyson HJ , Wright PE (marzo de 2005). "Proteínas intrínsecamente no estructuradas y sus funciones". Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 6 (3): 197–208. doi :10.1038/nrm1589. PMID  15738986. S2CID  18068406.
  4. ^ Tompa P (junio de 2011). "La biología no estructural llega a la madurez". Current Opinion in Structural Biology . 21 (3): 419–25. doi :10.1016/j.sbi.2011.03.012. PMID  21514142.
  5. ^ Communie G, Habchi J, Yabukarski F, Blocquel D, Schneider R, Tarbouriech N, Papageorgiou N, Ruigrok RW, Jamin M, Jensen MR, Longhi S, Blackledge M (2013). "Descripción de resolución atómica de la interacción entre la nucleoproteína y la fosfoproteína del virus Hendra". PLOS Pathogens . 9 (9): e1003631. doi : 10.1371/journal.ppat.1003631 . PMC 3784471 . PMID  24086133. 
  6. ^ Kurzbach D, Platzer G, Schwarz TC, Henen MA, Konrat R, Hinderberger D (agosto de 2013). "Despliegue cooperativo de conformaciones compactas de la proteína intrínsecamente desordenada osteopontina". Bioquímica . 52 (31): 5167–75. doi :10.1021/bi400502c. PMC 3737600 . PMID  23848319. 
  7. ^ Allison JR, Varnai P, Dobson CM, Vendruscolo M (diciembre de 2009). "Determinación del paisaje de energía libre de la alfa-sinucleína utilizando mediciones de resonancia magnética nuclear con marcador de espín". Journal of the American Chemical Society . 131 (51): 18314–26. doi :10.1021/ja904716h. PMID  20028147.
  8. ^ Krzeminski M, Marsh JA, Neale C, Choy WY, Forman-Kay JD (febrero de 2013). "Caracterización de proteínas desordenadas con ENSEMBLE". Bioinformática . 29 (3): 398–9. doi : 10.1093/bioinformatics/bts701 . PMID  23233655.
  9. ^ Jensen MR, Salmon L, Nodet G, Blackledge M (febrero de 2010). "Definición de conjuntos conformacionales de proteínas intrínsecamente desordenadas y parcialmente plegadas directamente a partir de desplazamientos químicos". Journal of the American Chemical Society . 132 (4): 1270–2. doi :10.1021/ja909973n. PMID  20063887.

Enlaces externos