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Cinemágico

Cintas de ribonucleasa A , de un cinemagio mostrado en Mage: las cadenas β son verdes, las hélices doradas y las cadenas laterales His del sitio activo azules.

Un kinemage (abreviatura de imagen cinética ) es una ilustración científica gráfica interactiva. A menudo se utiliza para visualizar moléculas , especialmente proteínas, aunque también puede representar otros tipos de datos tridimensionales (como figuras geométricas, redes sociales [1] o tetraedros de composición de bases de ARN). El sistema kinemage está diseñado para optimizar la facilidad de uso, el rendimiento interactivo y la percepción y comunicación de información 3D detallada. La información de kinemage se almacena en un archivo de texto, legible por humanos y máquinas, que describe la jerarquía de los objetos de visualización y sus propiedades, e incluye texto explicativo opcional. El formato kinemage es un tipo MIME químico definido de 'chemical/x-kinemage' con la extensión de archivo '.kin'.

Historia temprana

Los kinemages fueron desarrollados por primera vez por David Richardson en la Facultad de Medicina de la Universidad de Duke , para la revista Protein Society's Protein Science que se estrenó en enero de 1992. [2] Durante sus primeros 5 años (1992-1996), cada número de Protein Science incluía un suplemento en disquete de gráficos de computadora 3D kinemage interactivos para ilustrar muchos de los artículos, más el software Mage ( multiplataforma , gratuito, de código abierto ) para mostrarlos; [3] el material complementario de kinemage todavía está disponible en el sitio web de la revista. Mage y RasMol [4] fueron los primeros programas de gráficos macromoleculares ampliamente utilizados para admitir la visualización interactiva en computadoras personales . Los kinemages se utilizan para la enseñanza, [5] [6] y para suplementos de libros de texto, [7] [8] exploración individual y análisis de estructuras macromoleculares.

Contactos de todos los átomos entre la ribonucleasa A y el inhibidor del estado de transición imitador de vanadato de uridina (archivo PDB 1RUV), con enlaces de hidrógeno como almohadas de puntos de color verde pálido y contactos de van der Waals favorables en azul y verde.

Usos de la investigación

Más recientemente, con la disponibilidad de una variedad mucho más amplia de otras herramientas de gráficos moleculares , el uso de presentación de cinemágenes ha sido superado por una amplia variedad de usos de investigación, concomitante con nuevas características de visualización y con el desarrollo de software que produce salida en formato de cinemágenes a partir de otros tipos de cálculos moleculares. El análisis de contacto de todos los átomos [9] agrega y optimiza átomos de hidrógeno explícitos, [10] y luego usa parches de superficie de puntos para mostrar el enlace de hidrógeno , van der Waals y las interacciones de choque estérico entre átomos. Los resultados se pueden usar visualmente (en cinemágenes) y cuantitativamente para analizar las interacciones detalladas entre superficies moleculares, [11] [12] más ampliamente con el propósito de validar y mejorar los modelos moleculares a partir de datos de cristalografía de rayos X experimentales . [13] [14] [15] [16] Tanto Mage como KiNG (ver abajo) han sido mejorados para la visualización de datos en cinemage en más de 3 dimensiones (moviéndose entre vistas en varias proyecciones 3-D, coloreando y seleccionando grupos de candidatos de puntos de datos y cambiando a una representación de coordenadas paralelas ), utilizados por ejemplo para definir grupos de conformaciones favorables de la estructura principal del ARN en el espacio de 7 dimensiones de los ángulos diedros de la estructura principal entre una ribosa y la siguiente. [17]

Uso de la web en línea

KiNG es un visualizador de kinemages de código abierto, escrito en el lenguaje de programación Java por Ian Davis y Vincent Chen, [18] que puede funcionar de forma interactiva, ya sea de forma independiente en una máquina de usuario sin conexión de red, o como un servicio web en una página web . La naturaleza interactiva de los kinemages es su propósito y atributo principal. Para apreciar su naturaleza, la demostración de KiNG en el navegador tiene dos ejemplos que se pueden mover en 3D, además de instrucciones sobre cómo incrustar un kinemage en una página web. [19] La siguiente figura muestra el uso de KiNG para remodelar una cadena lateral de lisina en una estructura cristalina de alta resolución. KiNG es uno de los visualizadores proporcionados en cada página de estructura en el sitio del Protein Data Bank, [20] y muestra los resultados de la validación en 3D en el sitio de MolProbity. [21] [22] [23] Los kinemages también se pueden mostrar en sistemas de realidad virtual inmersiva , con el software de código abierto KinImmerse. [24] Todo el software de visualización de kinemage y de contacto de todos los átomos está disponible de forma gratuita y en código abierto en el sitio web de kinemage.

KiNG: modelado de una conformación alterna de cadena lateral en densidad electrónica, con puntos de contacto de todos los átomos para evaluación en tiempo real

Véase también

Referencias

  1. ^ Freeman, LC; jerarquía; et al. (1998). "Explorando la estructura social usando imágenes tridimensionales dinámicas en color" (PDF) . Redes sociales . 20 (2): 109–118. doi :10.1016/S0378-8733(97)00016-6.
  2. ^ Richardson, DC ; JS Richardson (enero de 1992). "El kinemage: una herramienta para la comunicación científica". Protein Science . 1 (1): 3–9. doi :10.1002/pro.5560010102. PMC 2142077 . PMID  1304880. 
  3. ^ Neurath, H. (1992). "Editorial. El Kinemage: una herramienta para la ilustración científica". Protein Science . 5 (11): 2147. doi :10.1002/pro.5560051101. PMC 2143300 . 
  4. ^ Sayle, R. (1992). Actas de la 10ª Conferencia de Eurographics UK de 1992. Abingdon Press, York.
  5. ^ Richardson, DC; JS Richardson (1994). "Kinemages - Gráficos macromoleculares simples para la enseñanza y publicación interactivas". Tendencias en ciencias bioquímicas . 19 (3): 135–138. doi :10.1016/0968-0004(94)90207-0. PMID  8203021.
  6. ^ Richardson, DC; JS Richardson (2002). "Enseñanza de la alfabetización molecular en 3D". Educación en bioquímica y biología molecular . 30 : 21–26. doi : 10.1002/bmb.2002.494030010005 .
  7. ^ Voet, D.; JG Voet; CW Pratt (1999). Fundamentos de bioquímica . John Wiley & Sons, Nueva York.
  8. ^ Branden, C.-I.; J. Tooze (1999). Introducción a la estructura de las proteínas (2.ª ed.). Garland Publishing, Inc., Nueva York.
  9. ^ Word, JM; et al. (1999). "Visualización y cuantificación de la bondad de ajuste molecular: puntos de contacto de sonda pequeña con átomos de hidrógeno explícitos". Revista de biología molecular . 285 (4): 1711–1733. CiteSeerX 10.1.1.119.6173 . doi :10.1006/jmbi.1998.2400. PMID  9917407. 
  10. ^ Word, JM; et al. (1999). "Asparagina y glutamina: uso de contactos de átomos de hidrógeno en la elección de la orientación de la amida de la cadena lateral". Journal of Molecular Biology . 285 (4): 1735–1747. CiteSeerX 10.1.1.323.6971 . doi :10.1006/jmbi.1998.2401. PMID  9917408. 
  11. ^ Word, JM; et al. (2000). "Explorando las restricciones estéricas en las mutaciones de proteínas utilizando MAGE/PROBE". Protein Science . 9 (11): 2251–2259. doi :10.1110/ps.9.11.2251. PMC 2144501 . PMID  11152136. 
  12. ^ Richardson, JS ; Richardson, DC (2002). "Las proteínas de lámina β naturales utilizan un diseño negativo para evitar la agregación de borde a borde". Proc. Natl. Sci. USA . 99 (5): 2754–2759. Bibcode :2002PNAS...99.2754R. doi : 10.1073/pnas.052706099 . PMC 122420 . PMID  11880627. 
  13. ^ Richardson, DC; Richardson, JS (2001). "MAGE, PROBE y Kinemages". Tablas internacionales de cristalografía . F, capítulo 25.2.8: 727–730.
  14. ^ Richardson, Jane S.; et al. (2003). "Nuevas herramientas y datos para mejorar las estructuras, utilizando contactos entre átomos". Cristalografía macromolecular, parte D. Métodos en enzimología. Vol. 374. págs. 385–412. doi :10.1016/S0076-6879(03)74018-X. ISBN 978-0-12-182777-9. Número de identificación personal  14696383.
  15. ^ Higman, VA.; et al. (2004). "Conformaciones de la cadena lateral de asparagina y glutamina en solución y cristal: una comparación para la lisozima de clara de huevo de gallina utilizando acoplamientos dipolares residuales". Journal of Biomolecular NMR . 30 (3): 327–346. doi :10.1007/s10858-004-3218-y. PMID  15754058. S2CID  26047711.
  16. ^ Arendall III, WB; et al. (2005). "Una prueba para mejorar la precisión del modelo en cristalografía de alto rendimiento". Journal of Structural and Functional Genomics . 6 (1): 1–11. doi :10.1007/s10969-005-3138-4. PMID  15965733. S2CID  2790812.
  17. ^ Richardson, JS; et al. (2008). "Arco principal del ARN: conformadores de todos los ángulos de consenso y nomenclatura de cadenas modulares (una contribución del Consorcio de Ontología del ARN)". ARN . 14 (3): 465–481. doi :10.1261/rna.657708. PMC 2248255 . PMID  18192612. 
  18. ^ Chen, VB; et al. (2009). "KING (Kinemage, Next Generation): un programa de visualización científica y molecular interactivo versátil". Protein Science . 18 (11): 2403–2409. doi :10.1002/pro.250. PMC 2788294 . PMID  19768809. 
  19. ^ KiNG en el navegador
  20. ^ "Protein Data Bank". Archivado desde el original el 28 de agosto de 2008. Consultado el 7 de diciembre de 2016 .
  21. ^ MolProbidad
  22. ^ Davis, IW; et al. (2007). "MolProbity: contactos entre átomos y validación de la estructura de proteínas y ácidos nucleicos". Nucleic Acids Research . 35 (número del servidor web): W375–W383. doi :10.1093/nar/gkm216. PMC 1933162 . PMID  17452350. 
  23. ^ Chen, VB; et al. (2010). "MolProbity: validación de la estructura de todos los átomos para cristalografía macromolecular". Acta Crystallographica . D 66 (Pt 1): 12–21. doi :10.1107/S0907444909042073. PMC 2803126 . PMID  20057044. 
  24. ^ Block, JN; et al. (2009). "KinImmerse: Realidad virtual macromolecular para conjuntos de RMN". Código fuente para biología y medicina . 4 : 3. doi : 10.1186/1751-0473-4-3 . PMC 2650690 . PMID  19222844. 

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