Las aminopeptidasas son enzimas que catalizan la escisión de aminoácidos del extremo amino ( N-terminal ) de proteínas o péptidos (exopeptidasas). Están ampliamente distribuidas en los reinos animal y vegetal y se encuentran en muchos orgánulos subcelulares , en el citosol y como componentes de la membrana . Las aminopeptidasas se utilizan en funciones celulares esenciales. Muchas, pero no todas, de estas peptidasas son metaloenzimas de zinc . [2]
Algunas aminopeptidasas son monoméricas y otras son conjuntos de subunidades de masa relativamente alta (50 kDa). Hay secuencias de ADNc disponibles para varias aminopeptidasas y aquí se presenta una estructura cristalina del estado abierto de la aminopeptidasa 1 ERAP1 del retículo endoplásmico humano. [1] Las secuencias de aminoácidos determinadas directamente o deducidas de los ADNc indican algunas homologías de secuencias de aminoácidos en organismos tan diversos como Escherichia coli y mamíferos, particularmente en residuos catalíticamente importantes o en residuos involucrados en la unión de iones metálicos. [2]
Una aminopeptidasa importante es una enzima dependiente del zinc producida y secretada por las glándulas del intestino delgado . Ayuda a la digestión enzimática de las proteínas. Otras enzimas digestivas producidas por estas glándulas incluyen dipeptidasas , maltasa , sacarasa , lactasa y enteroquinasa . [3]
