Una cromoproteína es una proteína conjugada que contiene un grupo protésico pigmentado (o cofactor). Un ejemplo común es la hemoglobina , que contiene un cofactor hemo , que es la molécula que contiene hierro y que hace que la sangre oxigenada parezca roja. Otros ejemplos de cromoproteínas incluyen otros hemocromos , citocromos , fitocromos y flavoproteínas . [1]
En la hemoglobina existe una cromoproteína ( tetrámero MW:4 x 16,125 =64,500), concretamente hemo, que consta de cuatro anillos pirrol de Fe++.
Una sola cromoproteína puede actuar como fitocromo y fototropina debido a la presencia y procesamiento de múltiples cromóforos. El fitocromo en los helechos contiene PHY3 , que contiene un fotorreceptor inusual con un doble canal que posee fitocromo (detección de luz roja) y fototropina (detección de luz azul) y esto ayuda al crecimiento de las plantas de helechos con poca luz solar. [2]
La familia de proteínas GFP incluye tanto proteínas fluorescentes como cromoproteínas no fluorescentes. Mediante mutagénesis o irradiación, las cromoproteínas no fluorescentes se pueden convertir en cromoproteínas fluorescentes. [3] Un ejemplo de dicha cromoproteína convertida es la "proteína fluorescente encendida" o KFP1, que se convirtió de una cromoproteína mutada de Anemonia sulcata no fluorescente a una cromoproteína fluorescente. [4]
Las anémonas de mar contienen cromoproteína shCP de color púrpura con su cromóforo similar a GFP en la conformación trans . El cromóforo se deriva de Glu-63, Tyr-64 y Gly-65 y el grupo fenólico de Tyr-64 juega un papel vital en la formación de un sistema conjugado con el resto imidazolidona, lo que resulta en una alta absorbancia en el espectro de absorción de la cromoproteína en el estado excitado. La sustitución de la tirosina por otros aminoácidos provoca la alteración de las propiedades ópticas y no planas de la cromoproteína. Las proteínas fluorescentes, como las cromoproteínas de antrozoos, emiten longitudes de onda largas [4]
Se diseñaron 14 cromoproteínas para expresarlas en E. coli con fines de biología sintética . [5] Sin embargo, las cromoproteínas aportan alta toxicidad a sus huéspedes E. coli , lo que resulta en la pérdida de colores. Se descubrió que mRFP1, la proteína fluorescente roja monomérica , [6] que también muestra un color distinguible bajo la luz ambiental, es menos tóxica. [7] Se realizó una mutagénesis de cambio de color en los aminoácidos 64–65 del fluoróforo mRFP1 para adquirir diferentes colores.